Le nickel est un cofacteur essentiel à l'activité de certaines protéines bactériennes, mais il est également toxique à forte concentration. De ce fait, il est indispensable aux bactéries de posséder un système d'import du Ni2+ spécifique et hautement régulé. Dans le cas d'Escherichia coli, il s'agit d'un système ABC composé des cinq protéines de l'opéron nikabcde : NikA, une protéine périplasmique, NikB et NikC, deux protéines formant un pore à travers la membrane interne, et les protéines NikD et NikE, deux protéines cytoplasmiques hydrolysant l'ATP. La régulation de l'expression de cet opéron est assurée par FNR, l'activateur, et de NikR, le répresseur. Dans un premier temps, nous avons travaillé sur une structure de la protéine NikA, résolue à partir de cristaux appartenant au système orthorhombique. Elle nous a permis de montrer que NikA ne fixait pas le nickel sous une forme pentahydratée comme cela était décrit dans la littérature, mais sous la forme d'un complexe FeEDTA(H2O)-, ce qui suggère que le nickel ne se fixe pas directement à la protéine, mais par l'intermédiaire d'un métallophore de structure proche de celle de l'EDTA. En remplaçant l'étape d'extraction périplasmique à l'EDTA par une étape utilisant le chloroforme, nous avons résolu, une seconde structure de NikA à partir de cristaux appartenant au système cristallin hexagonal. Dans ce cas, on observe, dans le site de fixation de la protéine, un nickel en complexe avec une molécule similaire à l'EDTA, laquelle a de fortes chances d'être le métallophore physiologique, que nous avons tenté de caractériser. Nous abordons aussi des études cristallographiques préliminaires concernant NikR.