MINOS (mitochondrial inner membrane organizing structure) ist ein großer hetero-oligomerer Protein-Komplex in der inneren Mitochondrienmembran, der ursprünglich in Mitochondrien von Hefezellen identifiziert wurde. In diesen Zellen wurden die Komponenten des Komplexes an Cristae Junctions angereichert gefunden und es wurde gezeigt, dass sie für die Aufrechterhaltung dieser Verbindungen zwischen der inneren Grenzflächenmembran und der Cristae eine zentrale Rolle spielen. Zusätzlich wurde spekuliert, ob der MINOS-Komplex eine zentrale Komponente eines die Mitochondrien umschließenden Proteinnetzwerkes ist, das die Struktur und Funktion der Mitochondrien kontrolliert. Über die Anordnung der Komponenten dieses Komplexes in Mitochondrien ist bisher jedoch wenig bekannt. Durch überauflösende Fluoreszenzmikroskopie (Nanoskopie; super-resolution microscopy) wurde in dieser Arbeit die Lokalisation von zentralen Komponenten sowie von Interaktionspartnern des MINOS-Komplexes in Säugerzellen untersucht und es konnte gezeigt werden, dass die Kern-Komponenten des Komplexes in einzelnen, distinkten Clustern lokalisiert sind, die einen Dichtegradienten vom Zentrum zum Rand der Zellen hin aufweisen. Es konnte außerdem gezeigt werden, dass MINOS-Cluster in adhärenten Säugerzellen hochgeordnet und parallel zur Wachstumsoberfläche ausgerichtet sind. Interaktionspartner des MINOS-Komplexes wiesen jedoch keine solche Organisation auf und waren unterschiedlich lokalisiert. Durch quantitative Immuno-Elektronenmikroskopie wurde festgestellt, dass das humane Mitofilin an Cristae Junctions lokalisiert ist und durch Elektronen-Tomographie konnte belegt werden, dass die Cristae in den untersuchten Zellen hoch organisiert sind und die Cristae Junctions eine der MINOS-Cluster entsprechende geordnete Ausrichtung parallel zur Wachstumsebene aufweisen. Somit konnte gezeigt werden, dass der MINOS-Komplex in Mitochondrien der untersuchten humanen Zellen in distinkten Clustern an Cristae Junctions lokalisiert ist und ein unerwartet hohes Maß an Organisation aufweist, was eine zentrale Rolle dieses Komplexes in der Regulation vieler weiterer mitochondrialer Funktionen wahrscheinlich macht.