Tauopathien sind Krankheiten, die mit einer abnormen intrazellulären Tau-Protein-Faltung, Tau-Protein-Aggregation und Filament-Bildung im ZNS und PNS einhergehen. Die Alzheimer Demenz stellt die häufigste Tauopathie dar. Bei ihr kommt es zu einer intra- und extrazellulären Ablagerung fehlgefalteter amyloidogener Proteinaggregate, welche durch β Amyloid und Tau gebildet werden. Es resultiert eine Neurodegeneration. Ein multifaktorieller Prozess führt bei den Tauopathien zur Umwandlung des Tau-Proteins hin zu unlöslichen Fibrillenbündeln. Primär kommt es zur Bildung eines Dimers, das durch Disulfid- und Wasserstoffbrückenbindungen stabilisiert wird. Durch die Zusammenlagerung mehrer Dimere entstehen Tau-Oligomere. Diese gelten als die neurotoxischen Komponenten. Die Primärstruktur des Tau-Proteins beeinflusst den Aggregationsprozess. Dabei spielen die Anwesenheit der Aggregationsdomänen PHF6* und PHF6 und die Anzahl der Cystein-Seitenketten überragende Rollen. In dieser Arbeit wurden durch ortsspezifische Mutagenesen Tau-Konstrukte generiert, die sich in ihrer Anzahl der Aggregationsdomänen und der Cystein-Reste unterschieden. Es konnte gezeigt werden, dass die Aggregationstendenz der Tau-Proteine mit nur einer Aggregationsdomäne und keinem Sulfhydryl-Rest stark sinkt. Auch durch Veränderungen des Redoxmilieus lässt sich das Tau-Aggregationsverhalten beeinflussen. Es wurde gezeigt, dass die Substanz TCEP als starkes Reduktionsmittel die Aggregation der 2 humanen Tau-Isoformen 2N3R und 2N4R wirkungsvoll inhibiert. Auch GSSG als Oxidationsmittel verhinderte in bestimmten Konzentrationen die Aggregation dieser 2 Isoformen. Es wird angenommen, dass die Verhinderung der Bildung einer intermolekularen Disulfidbrückenbindung zu diesem Phänomen führt.