O problema do folding de proteínas tem sido investigado intensamente há mais de sessenta anos. Entretanto ainda não é encontrado na literatura um modelo que seja capaz de explicar plenamente qual é o mecanismo responsável pelo processo de folding. Neste contexto, a presente tese de doutorado é uma proposta minimalista para investigar o papel de um código estereoquímico, que é centrado no efeito hidrofóbico e nos vínculos estéricos dos aminoácidos (o modelo estereoquímico), no processo em pauta. Esse modelo quando combinado com um método para incluir a flutuação térmica local no sistema cadeia protéica-solvente, possibilita a investigação de um dos aspectos mais extraordinários do problema, a saber, a rapidez do processo de folding, considerado aqui por meio da correlação entre a complexidade da estrutura nativa (alvo) e a taxa de folding. Esse método é motivado por argumentos físico-químicos e biológicos, e é fundamentado na Mecânica Estatística Não Extensiva, via o uso do peso de Tsallis em simulações Monte Carlo (MC). O tempo característico de folding (obtido daquelas simulações e utilizado aqui como um parâmetro analítico do problema), cobre várias ordens de grandeza para cadeias com o mesmo tamanho. Dois conjuntos principais de simulações foram considerados com a finalidade de análise: (i) alguns alvos foram especialmente selecionados e submetidos a simulações MC a várias temperaturas T do reservatório térmico (o meio solvente); e (ii) um total de duzentos alvos com topologias diversas foram submetidos a simulações à mesma temperatura T = 1 (unidades arbitrárias). Com essas simulações foi possível verificar comparativamente o efeito dos dois pesos estatísticos, o de Boltzmann e o de Tsallis, sobre a cinética do processo de folding, e assim revelar comportamentos intrigantes, porém consistentes com o fenômeno focado, como a robustez do processo de folding e , este último emergindo como uma grandeza que depende da complexidade da estrutura nativa. Para estruturas distintas, cobre quatro ordens de grandeza. Os resultados da investigação da correlação entre e parâmetros globais destinados a avaliar a complexidade da topologia da estrutura nativa, como a ordem de contato e a cooperatividade estrutural, corroboram com a noção de que a rapidez do processo de folding é determinada fundamentalmente pela complexidade da topologia da estrutura nativa. / The protein folding problem has been investigated for more than sixty years. However is not yet found in literature a model that is able to fully explain the mechanism behind the folding process. In this context, the present doctoral thesis is a speculative and minimalist proposal to investigate the role of a stereochemical code -grounded in the hydrophobic effect and steric constraints of amino acids (the stereochemical model), in the discussed process. This model, when combined with a method to include local thermal fluctuations in the protein chain-solvent system, enables the investigation of one of the most extraordinary aspects of the problem, namely, the fastness of the folding process, which is studied here by means of the correlation between the complexity of the native structure (target) and the folding process rate. This method is motivated by physical chemistry and biological arguments, and is based on the Nonextensive Statistical Mechanics, by the use of the Tsallis weight in Monte Carlo simulations (MC), where the entropic index q is adjusted at each new conformation of the protein chain. For chains with the same length, the characteristic folding time (estimated from those simulations and used here as an analytical parameter of the problem) span several order of magnitude. Two main sets of simulations were performed for analysis purposes. First, some targets were specially selected and submitted to MC simulations with several temperatures of the thermal reservoir (the solvent), and then a total of two hundred targets with diverse topologies were submitted to simulations with the same reservoir temperature T = 1 (arbitrary units). With such set of simulations, we could compare the effect of two statistical weights, namely the Boltzmann and the Tsallis weight, on the kinetics of the folding process. Intriguing but consistent behavior with respect to the folding phenomenon was reveled, such as the robustness of the process, and about the characteristic folding time , which emerges as an amount that depends on the complexity of the native structure. For distinct structures, covers four orders of magnitude. Our results about the correlation between and global parameters to assess the complexity of the topology of the native structure, such as contact order and structural cooperativity, support the notion that the fastness of the folding process is essentially determined by the complexity of the topology of native structure.