ASP2 est une protéine de 123 acides aminés liant les odeurs (Odorant-Binding Protein). Elle est sans doute impliquée dans la première étape du processus de reconnaissance des odeurs chez l'abeille domestique au niveau de la lymphe sensillaire. Le présent travail de thèse a permis, par résonance magnétique nucléaire, d'élucider la structure ainsi que de sonder la dynamique du squelette d'ASP2 en complexe avec le TSP (triméthylesilyle propionate-d4). A l'exception du segment D30-S45, la structure d'ASP2, monomérique, est bien définie (rmsd<1A). Quatre hélices alpha1 et alpha4, alpha5, alpha6 antiparallèles forment un faisceau convergent. L'extrémité ouverte du faisceau est fermée par l'hélice alpha3. L'arrangement de ces cinq hélices crée une poche essentiellement hydrophobe et faiblement polaire. Le segment D30-S45 présente une dynamique originale expliquant sa mauvaise définition dans la structure : le segment D30 à A38 est en échange conformationnel sur la gamme de la milliseconde tandis que la région A37 à S45 contient des mouvements importants dans la gamme pico-nanoseconde. L'apoprotéine est présente sous deux formes en équilibre lent et de conformations très similaires à celle du complexe. Les populations respectives dépendent du pH. Lors de la fixation du ligand, une seule des conformations est sélectionnée. L'IBMP (2-isobutyle- 3-méthoxy-pyrazine) se fixe au sein de la poche hydrophobe de deux orientations, tête-bêches, avec des affinités comparables. De plus, la poche hydrophobe d'ASP2 s'adapte à la taille du ligand. L'implication fonctionnelle de ces résultats est discutée.