La spectroscopie de dissociation par absorption de multiples photons infrarouge ou IRMPD permet d'obtenir les signatures vibrationnelles d'espèces chargées en phase gazeuse. L'attribution des modes de vibration pour établir une relation entre spectre et structure moléculaire n'est cependant pas triviale et nécessite le recours à la modélisation moléculaire. Ce mémoire présente une méthodologie complète de calcul de spectres vibrationnels et son application à des peptides attachés à un cation sodium. Nous commençons par l'exploration efficace de l'espace conformationnel complexe de ces systèmes, en utilisant la dynamique moléculaire par échange de répliques, pour sélectionner les structures les plus probables. Nous avons utilisé le champ de force polarisable AMOEBA pour traiter les systèmes cation-peptide, et (ré)optimisé des paramètres en fonction des problèmes abordés, notamment pour améliorer le calcul de spectres vibrationnels de composés modèles. La simulation spectrale pour les structures sélectionnées a été effectuée avec des méthodes quantiques DFT et MP2, après avoir évalué les performances d'une série de fonctionnelles, incluant ou non une correction pour les interactions de dispersion. Nous présentons finalement la transformation de Fourier de la fonction d'auto-corrélation du moment dipolaire (DACF) calculée pour une trajectoire de dynamique moléculaire classique, comme moyen de simulation de spectre infrarouge incluant les effets de température et les couplages anharmoniques nécessaires à une réelle comparaison avec l'expérience. La pertinence de la combinaison DACF/AMOEBA pour reproduire les spectres IRMPD est discutée. Cet ensemble de méthodes a été appliqué à la structure, à l'énergétique et à la spectroscopie infrarouge de poly-glycines contenant de deux à huit résidus, attachées à un cation sodium. Les spectres calculés pour les structures de plus basses énergies permettent l'attribution des bandes expérimentales, et ainsi d'établir les structures de ces complexes. L'enroulement du peptide autour de l'ion sodium est réalisé via les atomes d'oxygène des groupes amides. Lorsque la coordination de l'ion est saturée, la structuration du peptide est complétée par des coudes.