Made available in DSpace on 2014-06-11T19:31:03Z (GMT). No. of bitstreams: 0 Previous issue date: 2012-01-11Bitstream added on 2014-06-13T18:41:31Z : No. of bitstreams: 1 vinuezagalarraga_jc_dr_arafcf.pdf: 807158 bytes, checksum: 514ddc5de134cb9baa9baf27939376ec (MD5) / Coordenação de Aperfeiçoamento de Pessoal de Nível Superior (CAPES) / Universidade Estadual Paulista (UNESP) / As peroxidases (EC 1.11.1.7) são hemoproteínas que catalisam processos redox e durante a oxidação são gerados radicais livres, formando produtos poliaromáticos insolúveis em água, facilitando sua remoção do meio aquoso. O objetivo deste trabalho foi extrair as peroxidases da casca de soja e do chuchu, realizar aminação na superfície da estrutura terciária das enzimas e imobilizarem estas enzimas nos suportes alternativos de celulose vegetal (pó de sabugo de milho) e de celulose bacteriana ativada e utilizar os derivados obtidos para descoloração do azul de bromofenol 0.01 mM. A quantidade de proteínas nos extratos foram determinada por Bradford com valores médios de 0,235 mg mL -1 para soja e 0,290 mg mL -1 para o chuchu, a atividade específica de peroxidase foi determinada com ABTS 1 mM em presença de H2O2 100 mM em λ= 430nm, obtendo-se os valores médios de 86,06 μmol min -1 mg -1 e 9,04 μmol min -1 mg -1 respectivamente, em tampão acetato de sódio 100 mM, pH 4,0. Aminação das peroxidases solúveis foram feitas em tampão etilenodiamina pH 4,75 e carbodiimida, 10 e 50 mM, a funcionalização das celuloses e imobilização covalente multipontual foram semelhantes às descritas para agarose (Guisan). 19 As peroxidases aminadas 10 e 50 mM foram imobilizadas covalentemente nos suportes ativados SM-glioxil e CB-glioxil. Para a descoloração do azul de bromofenol 0.01 mM, utilizou-se os derivados estabilizados em presença de H2O2 em λ= 590nm. Os derivados foram reutilizados por cinco reciclos, mantendo-se a propriedade catalítica, sugerindo que estes derivados são uma alternativa de baixo custo, não só para o tratamento de águas residuais como também com potenciais usos em outros processos industriais / The peroxidases (EC 1.11.1.7) are hemoproteins that catalyze redox processes; during the oxidation the generated free radicals are forming poly-aromatic products insoluble in water, facilitating their removal from aqueous medium. The objective of this study was to extract peroxidases from the coat soybean and the chuchu (Sechium edule L), to make aminations on the tertiary structure of the enzymes surface, and immobilize these enzymes in the alternative supports of plant cellulose (powdered corn cob) and active bacterial cellulose, to use the derivatives obtained for the discoloration of the bromophenol blue 0.01 mM. The amount of protein in the extracts were determined by Bradford methods, with average values of 0,235 mg mL -1 for soybean and 0,290 mg mL -1 for chuchu peroxidases, the specific activity of peroxidase was determined with ABTS 1 mM in the presence of H2O2 100 mM in λ= 430nm, obtaining the mean values of 86,06 μmol min -1 mg -1 and 9,04 μmol min -1 mg -1 respectively, in sodium acetate buffer 100mM, pH 4,0. Amination of soluble peroxidases were made in buffer ethylenediamine pH 4,75 and carbodiimide, 10 and 50mM, the functionalization of cellulose and multipoint covalent immobilization were similar to those described for agarose (Guisan). 19 The amino peroxidases 10 and 50 mM were covalently immobilized on activated supports SM-glioxil and CB-glioxil. For discoloration of bromophenol blue 0.01 mM, we used derivatives of stabilized in H2O2 presence in λ= 590nm. The derivatives were reused for five recycling maintaining the catalytic property, suggesting that these products are a low cost alternative, not only for the treatment of wastewater as well as potential uses in other industrial processes

Orientador: Rubens Monti / Banca: Olga Luiza Tavano / Banca: Valdecir Farias Ximenes / Banca: Hermane da Silva Barud / Banca: Jose Paschoal Batistuti / Resumo: As peroxidases (EC 1.11.1.7) são hemoproteínas que catalisam processos redox e durante a oxidação são gerados radicais livres, formando produtos poliaromáticos insolúveis em água, facilitando sua remoção do meio aquoso. O objetivo deste trabalho foi extrair as peroxidases da casca de soja e do chuchu, realizar aminação na superfície da estrutura terciária das enzimas e imobilizarem estas enzimas nos suportes alternativos de celulose vegetal (pó de sabugo de milho) e de celulose bacteriana ativada e utilizar os derivados obtidos para descoloração do azul de bromofenol 0.01 mM. A quantidade de proteínas nos extratos foram determinada por Bradford com valores médios de 0,235 mg mL -1 para soja e 0,290 mg mL -1 para o chuchu, a atividade específica de peroxidase foi determinada com ABTS 1 mM em presença de H2O2 100 mM em λ= 430nm, obtendo-se os valores médios de 86,06 μmol min -1 mg -1 e 9,04 μmol min -1 mg -1 respectivamente, em tampão acetato de sódio 100 mM, pH 4,0. Aminação das peroxidases solúveis foram feitas em tampão etilenodiamina pH 4,75 e carbodiimida, 10 e 50 mM, a funcionalização das celuloses e imobilização covalente multipontual foram semelhantes às descritas para agarose (Guisan). 19 As peroxidases aminadas 10 e 50 mM foram imobilizadas covalentemente nos suportes ativados SM-glioxil e CB-glioxil. Para a descoloração do azul de bromofenol 0.01 mM, utilizou-se os derivados estabilizados em presença de H2O2 em λ= 590nm. Os derivados foram reutilizados por cinco reciclos, mantendo-se a propriedade catalítica, sugerindo que estes derivados são uma alternativa de baixo custo, não só para o tratamento de águas residuais como também com potenciais usos em outros processos industriais / Abstract: The peroxidases (EC 1.11.1.7) are hemoproteins that catalyze redox processes; during the oxidation the generated free radicals are forming poly-aromatic products insoluble in water, facilitating their removal from aqueous medium. The objective of this study was to extract peroxidases from the coat soybean and the chuchu (Sechium edule L), to make aminations on the tertiary structure of the enzymes surface, and immobilize these enzymes in the alternative supports of plant cellulose (powdered corn cob) and active bacterial cellulose, to use the derivatives obtained for the discoloration of the bromophenol blue 0.01 mM. The amount of protein in the extracts were determined by Bradford methods, with average values of 0,235 mg mL -1 for soybean and 0,290 mg mL -1 for chuchu peroxidases, the specific activity of peroxidase was determined with ABTS 1 mM in the presence of H2O2 100 mM in λ= 430nm, obtaining the mean values of 86,06 μmol min -1 mg -1 and 9,04 μmol min -1 mg -1 respectively, in sodium acetate buffer 100mM, pH 4,0. Amination of soluble peroxidases were made in buffer ethylenediamine pH 4,75 and carbodiimide, 10 and 50mM, the functionalization of cellulose and multipoint covalent immobilization were similar to those described for agarose (Guisan). 19 The amino peroxidases 10 and 50 mM were covalently immobilized on activated supports SM-glioxil and CB-glioxil. For discoloration of bromophenol blue 0.01 mM, we used derivatives of stabilized in H2O2 presence in λ= 590nm. The derivatives were reused for five recycling maintaining the catalytic property, suggesting that these products are a low cost alternative, not only for the treatment of wastewater as well as potential uses in other industrial processes / Doutor

Orientador: Maria Beatriz Machado Bonacelli / Dissertação (mestrado) - Universidade Estadual de Campinas, Instituto de Geociencias / Made available in DSpace on 2018-08-04T03:28:55Z (GMT). No. of bitstreams: 1 Fuck_MarcosPaulo_M.pdf: 509263 bytes, checksum: ba3c003126628d692dda429d31b30eae (MD5) Previous issue date: 2005 / Resumo: Em meio aos diversos desafios que vêm sendo colocados às Instituições Públicas de Pesquisa (IPPs), acredita-se que uma melhor compreensão de suas funções públicas possibilita a proposição de políticas públicas voltadas à (re)organização da pesquisa e subsídios para a tomada de decisão não somente no âmbito público, mas também privado. Utiliza-se, para essa discussão sobre as funções públicas das IPPs, a forma como a Empresa Brasileira de Pesquisa Agropecuária (Embrapa) organiza a pesquisa de sementes de soja e milho híbrido no Brasil, chamando atenção para o monitoramento dos mercados. Acredita-se que a realização de tal prática permite um melhor conhecimento dos mercados em que uma instituição atua, assim como dos atores aí envolvidos, possibilitando arranjos institucionais. Para organizar a pesquisa e para intervir no mercado de sementes, a Embrapa realiza arranjos institucionais com outros atores relevantes (iniciativa privada, fundações de produtores, outras instituições congêneres etc.) do sistema de produção e de inovação. As parcerias com diferentes agentes do mercado de sementes, como no caso da União dos Produtores de Sementes de Milho da Pesquisa Nacional (Unimilho), das fundações de produtores e da Monsanto, pode conferir condições para intervenção no mercado de forma a garantir impactos positivos para os usuários do setor agrícola, contribuindo para a legitimação da Embrapa como IPP e dando às relações público-privado uma nova conotação (na pesquisa e no mercado de sementes) / Abstract: Among several challenges faced by Public Research Institutions (IPPs), it is common to believe that a better comprehension of their public functions allows the proposition of public policy towards research (re)organization and the background for decision taking not only in the public sphere but also in the private one. It is used, for this discussion about IPPs public function, the way Brazilian Enterprise of Agriculture Research (Embrapa) organizes the research of seeds on soybean and hybridum corn in Brazil, putting lights on market monitoring. It is normal to believe that this practice leads to a better knowledge about the markets some institution work at, as well as its players, allowing institutional arrangements. To organize research and to act on seeds market, Embrapa does institutional arrangements with other relevant players (private sector, producer foundations, other similar institutions, etc.) of the production and the innovation system. Partnerships with different agents on seeds market, as on the Union of National Research's Corn Seeds Producers (Unimilho), on the producer foundations and on the Monsanto, can give conditions for market intervention that guarantees positive effects for agricultural sector's users, contributing for the legitimacy of Embrapa as IPP and bringing a new meaning on public-private relations (on seeds market and research) / Mestrado / Politica Cientifica e Tecnologica / Mestre em Política Científica e Tecnológica