Made available in DSpace on 2014-06-12T15:55:15Z (GMT). No. of bitstreams: 2 arquivo9639_1.pdf: 2959564 bytes, checksum: c8360ee63b22e54ee20baf9b0c416dc9 (MD5) license.txt: 1748 bytes, checksum: 8a4605be74aa9ea9d79846c1fba20a33 (MD5) Previous issue date: 2011 / Peptidases dos cecos pilóricos de bijupirás selvagens e cultivados (Rachycentron canadum) foram caracterizados utilizando substratos específicos de tripsina e quimotripsina, inibidores e íons metálicos. Além disso, o perfil protéico foi determinado empregando SDS-PAGE e zimogramas. Para tanto pH ótimo e temperatura dos bijupirás selvagens e cultivados foi 7,0-10,0 e 40-60 ° C para a tripsina, como 7,0-9,5 e 40-55 ° C para quimotripsina. A tripsina e quimotripsina foram estáveis por 30 min a 50 ° C. O perfil eletroforetíco e zimograma foram similares para bijupirás selvagens e cultivados com faixas que variam de 195 kDa a 6 kDa. A atividade da enzima (BApNA como substrato) foi fortemente inibida por benzamidina e TLCK, sintéticos inibidores de tripsina, onde, como, a atividade de quimotripsina (SApNA como substrato) foi ligeiramente inibido por um inibidor de quimotripsina específico (TPCK). O uso de substratos e inibidores específicos sugerem a presença de tripsina e quimotripsina no cecos pilóricos de ambos animais selvagens e cultivados (Rachycentron canadum). Além disso, observou-se que os zimogramas dos animais selvagens e cultivados foram semelhantes, sugerindo que peptidases digestiva não foram influenciadas pela dieta artificial empregada e nem pela gestão de cultivo