Orientador: Valéria de Carvalho Santos Ebinuma / Coorientador: Jorge Fernando Brandão Pereira / Banca: Luis Henrique de Souza Guimarães / Banca: Elias de Souza Monteiro Filho / Banca: Ariela Veloso de Paula / Banca: Álvaro de Baptista Neto / Resumo: As lipases são biocatalisadores que têm como função natural a hidrólise de triglicerídeos na interface lipídeo-água, e apresentam também a capacidade de síntese de ésteres. Quando estas enzimas são produzidas de microrganismos, dependendo da sua aplicação final, existe a necessidade de extrair e purificar a enzima do meio fermentado. Desta maneira, o objetivo deste trabalho foi estudar a estabilidade da lipase comercial de Aspergillus niger frente aos agentes formadores de Sistemas de Duas Fases Aquosas (SDFA) e a capacidade de diferentes SDFA como plataforma de extração da lipase comercial de Aspergillus niger e posterior da lipase de Aspergillus sp. produzida em meio fermentado. Primeiramente foi realizado o estudo de atividade e estabilidade da enzima comercial frente aos agentes formadores dos SDFA, empregando tensoativo, polímeros, Líquidos Iônicos (LIs) e carboidratos. Os resultados mostraram que a lipase comercial é estável em solução aquosa de Triton X- 114, PEG 600 e PPG 400, enquanto, que com PPG 425 a atividade foi mantida em tampão Mcllvaine pH 5,5. Os polímeros PPG 725 e NaPA 8.000 inibiram a atividade enzimática tanto em solução aquosa quanto em tampão pH 5,5. Na presença dos LIs, o aumento da cadeia alquílica catiônica, para os cloretos de imidazólios ([Cnmim]Cl), e aniônica, para a família das colinas ([Ch]X), acarretaram em perda de atividade comprometendo o comportamento catalítico da enzima. Na presença dos carboidratos a lipase manteve sua estabilidade. Na... (Resumo completo, clicar acesso eletrônico abaixo) / Abstract: Lipases are natural biocatalysts for the hydrolysis of triglycerides at the lipid-water interface and with the ability to synthesize esters. When these enzymes are produced by microorganisms, depending on its final application, it is needed to extract and purify them. Therefore, the aim of this work was to study the stability of the Aspergillus niger commercial lipase in the presence of different aqueous two-phase systems (ATPS) forming agents, and to evaluate the ability of different ATPS as extractive platforms of the Aspergillus niger commercial lipase and after Aspergillus sp. lipase produced in fermented medium. Initially, the activity and stability of the commercial lipase in the presence of ATPS forming agents were studied, namely: surfactant, polypropylene glycol, ionic liquids (ILs) and carbohydrates. The results showed that commercial lipase is stable in the presence of Triton X-114, PEG 600 and PPG 400 aqueous solutions, whereas with PPG 425 aqueous solutions the enzyme maintained its activity at Mcllvaine buffer pH 5.5. Both PPG 725 and NaPA 8,000 aqueous solutions (water and buffered at pH 5.5) inhibited the catalytic activity. In the presence of ILs, the increase of the cationic alkyl chain, using of the imidazolium-based chlorides family ([Cnmim]Cl), and anionic, for the cholinium family ([Ch]X), resulted in a loss of enzymatic activity, compromising the catalytic behavior of the lipase. On the other hand, lipase remained stable in the presence of all carbohydr... (Complete abstract click electronic access below) / Doutor
| Identifer | oai:union.ndltd.org:UNESP/oai:www.athena.biblioteca.unesp.br:UEP01-000917093 |
| Date | January 2019 |
| Creators | Nascimento, Paloma Andrade Martins. |
| Contributors | Universidade Estadual Paulista "Júlio de Mesquita Filho" Faculdade de Ciências Farmacêuticas. |
| Publisher | Araraquara, |
| Source Sets | Universidade Estadual Paulista |
| Language | Portuguese |
| Detected Language | Portuguese |
| Type | text |
| Format | 148 f. : |
| Relation | Sistema requerido: Adobe Acrobat Reader |
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