Tableau d’honneur de la Faculté des études supérieures et postdoctorales, 2010-2011 / Ce mémoire porte sur l'étude des mécanismes d'action de peptides cationiques à visée antimicrobienne longs de 14 acides aminés. Des études antérieures ont montré que la substitution de résidus leucine par des résidus lysine pouvait, dans certains cas, diminuer considérablement le caractère hémolytique des peptides, augmentant ainsi leur sélectivité pour les membranes bactériennes. Nous avons procédé à des études par spectroscopic RMN et infrarouge, appuyées par des simulations informatiques, afin d'étudier les interactions entre des peptides sélectifs et non-sélectifs et des membranes modèles zwitterioniques et anioniques. Les résultats permirent de proposer deux mécanismes distincts qui peuvent expliquer le comportement de l'ensemble des analogues étudiés. Les peptides non-sélectifs se positionneraient à la surface des bicouches et y formeraient des pores via un mécanisme semblable au modèle "sinking-raft". Les peptides sélectifs s'agrégeraient plutôt en plaques à la surface des bicouches, y causant des défauts conduisant à la perméabilisation des membranes.
| Identifer | oai:union.ndltd.org:LAVAL/oai:corpus.ulaval.ca:20.500.11794/21956 |
| Date | 17 April 2018 |
| Creators | Noël, Mathieu |
| Contributors | Auger, Michèle, Voyer, Normand |
| Source Sets | Université Laval |
| Language | French |
| Detected Language | French |
| Type | mémoire de maîtrise, COAR1_1::Texte::Thèse::Mémoire de maîtrise |
| Format | xiii, 87 f., application/pdf |
| Rights | http://purl.org/coar/access_right/c_abf2 |
Page generated in 0.0019 seconds