Orientador: Valéria de Carvalho Santos Ebinuma / Coorientador: Ariela Veloso de Paula / Coorientador no exterior: Jose M. Palomo / Banca: Tales Alexandre da Costa e Silva / Banca: Marcdelo Chuei Matsudo / Banca: Fernando Masarin / Banca: Ana Lúcia Martiniano Nasser / Resumo: As lipases são enzimas amplamente aplicadas em processos industriais. Sua obtenção por fungos filamentosos apresenta algumas vantagens em relação às outras fontes e por isso estudos de incremento de sua produção vêm sendo realizados. Aliado ao processo de obtenção, técnicas de imobilização de enzimas podem melhorar sua estabilidade em relação à temperatura e pH, e diminuir custos associados à sua aplicação devido à possibilidade de reaproveitamento da enzima imobilizada nos processos biocatalíticos. Objetivo: este trabalho teve como objetivo estudar a produção de lipases pela cepa Aspergillus sp. DPUA 1727, a imobilização da referida enzima em suporte octil-sepharose, sua caracterização na forma livre e imobilizada e a aplicação da enzima imobilizada na obtenção de ésteres. Métodos: a produção da enzima foi realizada por 96 horas em cultivo submerso, avaliando-se diferentes fontes de carbono (óleos de soja, oliva, semente de uva e de algodão) como substratos indutores da produção enzimática. Posteriormente, estudou-se a imobilização da enzima em suporte octil-sepharose® por adsorção através de interação hidrofóbica, após o meio fermentado ter sido submetido à 4 ciclos de extração do óleo residual da fermentação com n-hexano. O processo de imobilização da enzima foi realizado em cascata em 4 ciclos com a finalidade de sobrecarga da enzima no suporte. Os testes de estabilidade foram feitos por 24 horas, nas temperaturas de 30 à 70ºC e pH de 3 a 9 com a enzima livre e imobilizad... (Resumo completo, clicar acesso eletrônico abaixo) / Abstract: Lipases are enzymes widely applied in industrial processes. They can be obtained by filamentous fungi which presents some advantages in relation to other sources and for this reason, studies aiming to increase its production have been performed. Moreover, the process of enzyme immobilization can improve the enzyme stability in relation to temperature and pH, and reduce the costs associated with its application due to the possibility of immobilized enzyme reuse in biocatalytic processes. The objective of this work was to study the production of lipases by Aspergillus sp. DPUA 1727, the immobilization of lipases produced in octyl-sepharose support and make the enzyme characterization in its free and immobilized form. Furthermore, the immobilized enzyme was applied to obtain the ester isoamyl propionate. Methods: the enzyme production was carried out for 96 hours in submerged culture, with different carbon sources (soybean, olive, grape seed, and cotton oils) as substrates. Subsequently, the enzyme immobilization in octyl-sepharose® support by adsorption through hydrophobic interaction was studied ( to this experiment the fermented medium was submitted to 4 cycles to extract the residual oil with n-hexane). The enzyme immobilization process was carried out in cascade employing 4 cycles with the purpose of overloading the enzyme in the support. Stability studies were done for 24 hours, at temperatures from 30 to 70ºC and pH from 3 to 9 with the enzyme-free and immobilized. As the last step of this work, the immobilized enzyme was applied in the preparation of the ester isoamyl propionate. Results: In the production stage, the best condition to obtain the enzyme... (Complete abstract click electronic access below) / Doutor
| Identifer | oai:union.ndltd.org:UNESP/oai:www.athena.biblioteca.unesp.br:UEP01-000911208 |
| Date | January 2018 |
| Creators | Tacin, Mariana Vendrasco. |
| Contributors | Universidade Estadual Paulista "Júlio de Mesquita Filho" Faculdade de Ciências Farmacêuticas. |
| Publisher | Araraquara, |
| Source Sets | Universidade Estadual Paulista |
| Language | Portuguese |
| Detected Language | Portuguese |
| Type | text |
| Format | 141 p. : |
| Relation | Sistema requerido: Adobe Acrobat Reader |
Page generated in 0.0024 seconds