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La tyrosyl-ARNt synthétase mitochondriale humaine : originalités fonctionnelles, structurales et place dans l'évolution

Ma thèse porte sur l'étude fonctionnelle et structurale des partenaires de la réaction d'aminoacylation spécifique de la tyrosine dans la mitochondrie humaine. Contrairement à ce qui a été observé pour les autres systèmes d'aminoacylation, les réactions de charges croisées entre bactéries et archaea/eucaryotes sont impossibles suite à la nature différente de la première paire de bases de l'ARNtTyr. La tyrosyl-ARNt synthétase (TyrRS) mitochondriale humaine est la première TyrRS connue à ce jour qui s'affranchisse de la barrière d'espèces et qui ne discrimine pas les ARNtTyr en fonction de la nature de leur première paire de bases. La TyrRS mitochondriale est un homodimère de forme allongée susceptible de fixer l'ARNtTyr à cheval sur ses deux monomères. Elle se distingue des autres TyrRS par la présence de deux insertions à sa surface, l'une potentiellement impliquée dans la reconnaissance de l'ARNtTyr et l'autre qui pourrait constituer une zone d'interaction avec un cofacteur.

Identiferoai:union.ndltd.org:CCSD/oai:tel.archives-ouvertes.fr:tel-00196315
Date22 June 2007
CreatorsBonnefond, Luc
PublisherUniversité Louis Pasteur - Strasbourg I
Source SetsCCSD theses-EN-ligne, France
LanguageFrench
Detected LanguageFrench
TypePhD thesis

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