Electron crystallography is one of the methods for determining the structure of membrane proteins. However, the resolution that we get from electron crystallography of membrane proteins is limited by crystal disorder and inaccurate determination of contrast transfer function (CTF) parameters. To overcome these problems, we applied single particle refinement with local averaging for long range variation of the crystals and local region-based CTF correction for the tilted images. These two corrections are done on the Melibiose Permease (MelB) data sets and a resolution of 8.6Å is reported. / Elektronkristallografi är en av metoderna för att bestämma strukturen av membranproteiner.Den upplösning vi kan få från elektronkristallografi av membranproteiner begränsas av oordning i kristallen och felaktig bestämning av kontrastöverföringsfunktioner (CTF). För att lösa dessa problem tillämpade vi single particle refinement for lokala medelvärden av kristaller och lokala regionsbaserad CTF korrigering av tiltade dataset. Dessa två korrektioner görs på bilder av melibiospermeas (Melb) kristaller och en upplösning på 8.6Å erhölls. / <p>It has been very good presentation with some comments on CTF measurment</p>
| Identifer | oai:union.ndltd.org:UPSALLA1/oai:DiVA.org:kth-119305 |
| Date | January 2013 |
| Creators | Ayele, Yohannes Haileyesus |
| Publisher | KTH, Skolan för teknik och hälsa (STH) |
| Source Sets | DiVA Archive at Upsalla University |
| Language | English |
| Detected Language | English |
| Type | Student thesis, info:eu-repo/semantics/bachelorThesis, text |
| Format | application/pdf |
| Rights | info:eu-repo/semantics/openAccess |
| Relation | TRITA-STH ; EX 2013:1 |
Page generated in 0.0023 seconds