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Structure et dynamique de protéines isolées : approches statistiques

Ce travail de thèse est une étude théorique des propriétés thermodynamiques de polypeptides en phase gazeuse avec comme objectif une meilleure compréhension des mécanismes fondamentaux impliqués dans le repliement des protéines. Une approche statistique basée sur des algorithmes Monte Carlo dans les ensembles généralisés, comme le Monte Carlo d'échange ou la méthode Wang-Landau, a été utilisée pour échantillonner le paysage énergétique complexe de ces systèmes. Les peptides étudiés comprenant de 2 à 20 acides aminés ont été modélisés par le champ de force AMBER 96. Les simulations ont été réalisées en étroite interaction avec les avancées expérimentales du groupe. Nous avons ainsi tenté de comprendre l'influence de la structure secondaire sur les mécanismes de photofragmentation, le rôle de l'entropie dans la stabilisation des feuillets beta à température ambiante et l'effet d'un champ électrique intense sur la conformation de peptides.

Identiferoai:union.ndltd.org:CCSD/oai:tel.archives-ouvertes.fr:tel-00094458
Date03 July 2006
CreatorsPoulain, Pierre
PublisherUniversité Claude Bernard - Lyon I
Source SetsCCSD theses-EN-ligne, France
LanguageFrench
Detected LanguageFrench
TypePhD thesis

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