Made available in DSpace on 2015-04-01T14:16:00Z (GMT). No. of bitstreams: 1
arquivototal.pdf: 1793752 bytes, checksum: 268ef42c68c5d688054b4d4ede40319e (MD5)
Previous issue date: 2011-07-22 / Coordenação de Aperfeiçoamento de Pessoal de Nível Superior - CAPES / Lectins are defined as proteins or glycoproteins of nonimmune origin that have at least one
site of reversible binding to carbohydrates or glycoconjugates. Lectins of plant origin are the
most studied and characterized as three-dimensional structure and biological functions related.
Lectins can be found in different parts of the plant from its root to the interior of the seeds. In
this last are found where the highest concentrations of lectins. Proteins considered ubiquitous
in nature, different biological activities have been attributed to them. The structural study of
lectins from the technique of X-ray crystallography has been the most widely used to identify
the exact position of atoms arranged in the protein structure. This was the method adopted for
the resolution of native and complexed structures with X-man of the DvirL lectin obtained
from plant Dioclea virgata belonging to the subtribe Diocleinae, which is the most studied
among the lectins of the family Leguminosae. DvirL presents multimeric structure composed
of monomers with mass around 25.5 to 30.0 kDa, and their arrangement in biological tetramer
is composed of dimers of dimers. The characteristic dimer-tetramer equilibrium is dependent
on pH. The main one is the �� subunit, and from its processing are formed subunits: ��, and .
This lectin has 237 amino acid residues and a single site for carbohydrate recognition by
monomer which is stabilized by the presence of divalent ions Ca2+ and Mn2+ required for
maximum affinity for its sugar ligand and their biological activities. The carbohydrate
recognition domain (CRD) is formed in protein surface by a sequence of loops located above
the site for ions. The degree of specificity of lectins for sugars is given by the relative
positions of conserved residues present in the sugar binding site. In this study it was
determined that the volume of the CRD can be used to predict the potential of a lectin for
recognition of complex glycans. DvirL can bind the X-man via hydrogen bonds between the
indolyl and Tyr12 and Van der Waals interactions. The ability to induce nitric oxide
production by endothelial cells from different concentrations of lectins was evaluated and
found to be dependent on the interaction of endothelial cells with the carbohydrate binding
domain, showing DvirL be a great inducer of production nitric oxide. / Lectinas são definidas como proteínas ou glicoproteínas de origem não imune que possuem
pelo menos um sítio de ligação reversível a carboidratos ou glicoconjugados. Nesta classe de
proteínas, as de origem vegetal são as mais bem estudadas e caracterizadas quanto sua
estrutura tridimensional e funções biológicas relacionadas. As lectinas podem ser encontradas
em diferentes partes do vegetal, desde sua raiz até o interior das sementes. É neste último
órgão onde são encontradas as maiores concentrações de lectinas. Consideradas proteínas
ubíquas na natureza, diferentes atividades biológicas têm sido atribuídas a elas. O estudo
estrutural de lectinas a partir da técnica de cristalografia de raios X tem sido o mais utilizado
para identificar o exato posicionamento dos átomos organizados na estrutura protéica. Foi o
método adotado para resolução das estruturas nativas e complexadas com X-man da lectina
DvirL obtida a partir da planta Dioclea virgata pertencente a subtribo Diocleinae, que é a
mais estudada dentre as lectinas da família Leguminosae. A DvirL apresenta estrutura
multimérica composta de monômeros com massa em torno de 25,5 a 30,0 KDa, e seu arranjo
biológico é em tetrâmero formado por dímeros de dímeros. Apresentam como característica o
equilíbrio dímero-tetrâmero dependente de pH. A subunidade principal é a �� e, a partir de seu
processamento são formadas as subunidades: �� e . Esta lectina possui 237 resíduos de
aminoácidos e um único sítio de reconhecimento a carboidratos por monômero que é
estabilizado pela presença dos íons divalentes Ca2+ e Mn2+, necessários para a máxima
afinidade por seu açúcar ligante e suas atividades biológicas. O domínio de reconhecimento a
carboidratos (CRD) é formado na superfície protéica por uma sequência de loops situados
acima do sítio para íons. O grau de especificidade das lectinas para açúcares é dado pelas
posições relativas dos resíduos conservados presentes no sítio de ligação a açúcar. No
presente trabalho foi determinado que o volume do CRD pode ser utilizado para predizer o
potencial de uma lectina para reconhecimento de glicanos complexos. E que a DvirL pode se
ligar ao X-man via ligações de hidrogênio entre o grupamento indolil e a Tyr12 e interações
de Van der Waals. A capacidade de indução de produção de óxido nítrico por células
endoteliais a partir de lectinas em diferentes concentrações foi avaliada e neste experimento se
conclui ser dependente da interação das células endoteliais com o domínio de ligação a
carboidratos, mostrando ser a DvirL um ótimo indutor de produção de óxido nítrico.
| Identifer | oai:union.ndltd.org:IBICT/oai:tede.biblioteca.ufpb.br:tede/3642 |
| Date | 22 July 2011 |
| Creators | Nóbrega, Raphael Batista da |
| Contributors | Delatorre, Plinio, Gadelha, Carlos Alberto de Almeida |
| Publisher | Universidade Federal da Paraíba, Programa de Pós-Graduação em Biologia Celular e Molecular, UFPB, Brasil, Biologia Celular e Molecular |
| Source Sets | IBICT Brazilian ETDs |
| Language | Portuguese |
| Detected Language | Portuguese |
| Type | info:eu-repo/semantics/publishedVersion, info:eu-repo/semantics/masterThesis |
| Format | application/pdf |
| Source | reponame:Biblioteca Digital de Teses e Dissertações da UFPB, instname:Universidade Federal da Paraíba, instacron:UFPB |
| Rights | info:eu-repo/semantics/openAccess |
| Relation | 8198246930096637360, 600, 600, 600, 600, -3980196097130618266, -1634559385931244697, 2075167498588264571 |
Page generated in 0.0035 seconds