Made available in DSpace on 2015-09-17T15:25:53Z (GMT). No. of bitstreams: 0
Previous issue date: 2015-03-31. Added 1 bitstream(s) on 2015-09-17T15:46:27Z : No. of bitstreams: 1
000844568_20160515.pdf: 199146 bytes, checksum: 785ac7ae23e9a6daf857eda3559e3e2a (MD5) Bitstreams deleted on 2016-05-16T14:18:37Z: 000844568_20160515.pdf,. Added 1 bitstream(s) on 2016-05-16T14:19:20Z : No. of bitstreams: 1
000844568.pdf: 3066451 bytes, checksum: 8b94c7990192bea97bc21ea9d22b2bee (MD5) / Fundação de Amparo à Pesquisa do Estado de São Paulo (FAPESP) / Nanozeólitas têm sido exploradas como suporte para a imobilização de enzimas e proteínas devido as suas propriedades físico-químicas, tais como a grande área de superfície externa, a alta dispersibilidade e a facilidade de modulação das suas características de superfície, especialmente, em relação à carga da superfície e propriedades de hidrofilicidade/hidrofobicidade. O presente trabalho teve como objetivos principais as sínteses e caracterização das nanozeólitas (titanosilicalita (Nano-TS1), gismondina (Nano-GIS), A (Nano-LTA), beta (Nano-BEA) e faujasita (Nano-X)) e a modulação de suas propriedades físico-químicas por meio de experimentos de troca iônica com cátions de metais de transição (Mn2+, Cu2+, Co2+, Zn2+ e Ni2+) ou funcionalização de suas superfícies por agentes orgânicos como aminosilanos ou glutaraldeído. Na sequência, foi realizado o estudo desses suportes zeolíticos como matrizes sólidas para a imobilização de lipases e o estudo do potencial catalítico desses complexos nanozeólitas-enzimas na reação de transesterificação para a produção de biodiesel usando diferentes fontes de matérias primas, tais como o óleo de palma e o óleo de microalgas via rota etílica com o uso das lipases de Rhizomucor miehei (RML) e Thermomyces lanuginosus (TLL), os resultados indicaram que as espécies de cátions divalentes e a concentração molar da troca iônica dos suportes nanozeolíticos influenciaram na interação da enzima com a matriz de imobilização e, consequentemente, a atividade enzimática. Em termos catalíticos, os resultados mais relevantes foram obtidos para a enzima TLL, imobilizada no suporte Nano-X e trocada com 0,5 mol.L-1 de sulfato de níquel (Nano-X/Ni/0.5M-TLL). Os rendimentos de ésteres etílicos de ácidos graxos (FAEE) foram acima de 94%, ao passo que, para a mesma quantidade de enzima na sua forma livre, o teor obtido foi de apenas... / Nanozeolites have been used as solid supports for enzymes and proteins immobilization, mainly due to their physicochemical properties such as large external surface area, high dispersibility and easy adjustment of their tunable surface properties, especially regarding the surface charge and hydrophilicity/hydrophobicity properties. The main goals of this research work were the syntheses and physicochemical characterization using specific spectroscopic techniques of the nanozeolites (titanosilicalite (Nano-TS1), gismondine (Nano-GIS), (Nano-LTA), beta (Nano-BEA), and faujasite (Nano-X) and also the modulation of their surface physicochemical properties by ion exchange experiments with transition metal cations (Mn2+, Cu2+, Co2+, Zn2+ e Ni2+) and/or by functionalization of their surfaces with organic agents such as aminosilanes and glutaraldehyde. The zeolitic materials were used as a solid supports for the immobilization of fungal Rhizomucor miehei (RML) and Thermomyces lanuginosus (TLL) lipases and the catalytic potential of these nanozeolite-enzyme complexes were explored in the transesterification reactions of oil palm oil and microalgae aiming the biodiesel production for biodiesel production using ethanol as solvent. The results have indicated the nature and concentration of the divalent cations solutions have played a significant role and strongly affected the amount and the enzymatic activity of the immobilized enzymes. The best catalytic performance were obtained with the TLL enzyme immobilized on Nano-X supports ion exchanged with nickel sulfate 0.5 mol.L-1 (Nano-X/Ni/0.5M-TLL). The FAEE yields obtained with Nano-X/Ni/0.5M/TLL complexes were above 94% and a strong synergetic effect was detected for this system, since the equivalent amount of the TLL enzyme in its free form has yielded only 9.1% of ethyl esters. Physicochemical characterization of the zeolite-enzyme complexes by transmission ... / FAPESP: 2011/10092-4
| Identifer | oai:union.ndltd.org:IBICT/oai:repositorio.unesp.br:11449/127827 |
| Date | 31 March 2015 |
| Creators | Vasconcellos, Adriano de [UNESP] |
| Contributors | Universidade Estadual Paulista (UNESP), Nery, José Geraldo [UNESP] |
| Publisher | Universidade Estadual Paulista (UNESP) |
| Source Sets | IBICT Brazilian ETDs |
| Language | Portuguese |
| Detected Language | Portuguese |
| Type | info:eu-repo/semantics/publishedVersion, info:eu-repo/semantics/doctoralThesis |
| Format | 203 f. : il. color., gráfs., estampas, tabs. |
| Source | Aleph, reponame:Repositório Institucional da UNESP, instname:Universidade Estadual Paulista, instacron:UNESP |
| Rights | info:eu-repo/semantics/openAccess |
Page generated in 0.0024 seconds