Orinetador: Lucia H. I. Mei, Heizer F. de Castro / Dissertação (mestrado) Universidade Estadual de Campinas, Faculdade de Engenharia Quimica / Made available in DSpace on 2018-07-24T19:55:35Z (GMT). No. of bitstreams: 1
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Previous issue date: 1999 / Resumo: Este trabalho teve como finalidade principal obter um derivado ativo estável da lípase de Cândida rugosa através de sua imobilização em um suporte de natureza polimérica. Foram testadas duas potenciais matrizes, o polimetllolacrilamida (PNMA) e o copolímero de divinilbenzeno-estireno (STYDVB), em função de suas características satisfatórias em termos de resistência ao impacto e à tração, aliadas ao seu grau de dureza e termoestabilidade. A enzima lípase foi imobilizada por adsorção nessas resinas, usando tampão fosfato de sódio (0,1M, pH 7,0) ou heptano com meio dispersante, sendo selecionado para estudos posteriores, o derivado delipase imobilizada em STYDVB obtido em presença de heptano. Tanto a lípase livre como a lípase imobilizada em STYDVB foram caracterizadas através da determinação do perfil de atividade em função do pH e temperatura, estabilidade térmica e, para o caso da lípase imobilizada, determinou-se q estabilidade operacional, em bateladas consecutivas, e à estocagem. Os resultados experimentais demonstraram que a lípase livre apresentou um pH ótimo de 8,0 e a imobilizada apresentou um pH ótimo de 7,5, ambas a temperatura de '37GRAUS¿C. A lípase imobilizada foi desativada somente em temperaturas superiores a '50GRAUS¿C, retendo praticamente 100% de sua atividade inicial na faixa de temperatura entre 37-'50GRAUS¿C por cerca de 60 minutos / Abstract: The objective of this work was to prepare an active and stable derivative of a microbial lipase (Candida rugosa), through its immobilization onto polymeric resins. Two potential matrixes were tested, polymetylolacrilamide (PNMA) and styrenedivinylbenzene copolymer (STYDVB), using different dispersion media (aqueous medium - buffer solution 0,1M of sodium phosphate pH 7,0 and organic medium - heptane). The immobitized Candida rugosa was more active when the coupling procedure was performed by physical adsorption on styrene-divinylbenze copolymer in the presence of heptane. Both free and immobilized lipase on STYDVB were characterized by determining: activity profile as a function of pH, temperature and thermal stability. For the immobilized lipase, operational and storing stabilities were also determined. Experiments results demonstrated that free lipase showed a pH optimum of 8.0 at temperature of 37¿GRAUS¿C, while the immobilized enzyme in the same temperature had 7.5 as the optimum pH. The immobilized lipase showed thermal inactivation only at temperature above 50°C, having retained practically 100% of its initial activity for temperature from 37-'50GRAUS¿C, for 60 minutes. The catalytic activity of the lipase immobilized on STYDVB was also verified in the synthesis of butylbutyrate by studying the influence of two variables: molar ratio between butanol and butyric acid and enzyme concentration on the butanol conversion rate. Under suitable reaction conditions, esterification yields as high as 90% were
attained. / Mestrado / Mestre em Engenharia Química
| Identifer | oai:union.ndltd.org:IBICT/oai:repositorio.unicamp.br:REPOSIP/267241 |
| Date | 02 October 1999 |
| Creators | Oliveira, Pedro Carlos de |
| Contributors | UNIVERSIDADE ESTADUAL DE CAMPINAS, Castro, Heizir F. de, Mei, Lúcia Helena Innocentini, 1953-, Mei, Lucia H. I., Santos, Amilton Martins dos, Trevisan, Henrique Celso |
| Publisher | [s.n.], Universidade Estadual de Campinas. Faculdade de Engenharia Química, Programa de Pós-Graduação em Engenharia Química |
| Source Sets | IBICT Brazilian ETDs |
| Language | Portuguese |
| Detected Language | Portuguese |
| Type | info:eu-repo/semantics/publishedVersion, info:eu-repo/semantics/masterThesis |
| Format | 92p. : il., application/pdf |
| Source | reponame:Repositório Institucional da Unicamp, instname:Universidade Estadual de Campinas, instacron:UNICAMP |
| Rights | info:eu-repo/semantics/openAccess |
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