Return to search

Atomic force microscopy study on the mechanics of influenza viruses and liposomes / Rasterkraftmikroskop Studie der Mechanik von Influenza-Viren und Liposomen

Physik gibt es überall dort, wo Materie:
Maßnahmen wie Energie, Masse, Temperatur, Geschwindigkeit, Größe
und Steifigkeit sind alle Beispiele der physikalischen
Eigenschaften. Solche Mengen sind wichtige Charakterisierungen für
biologische Organismen: Sie verändern die ganze Zeit während des
gesamten Lebenszyklus. Für eine Bio-Mechaniker, Steifigkeit ist
eine wichtige Maßnahme zur biologischen Design zu verstehen. Weil
biologische Bausteine so klein wie 1 nm (Protein / DNA / Lipid)
sein können, sind spezielle Techniken erforderlich, um ihre
Steifigkeit zu studieren. Beide Rasterkraftmikroskopie (AFM) und
optischen Pinzetten können verwendet werden, um aktiv zu verformen
die Objekte an pN-nN Kräfte und messen die Verformung auf Nanometer
Längenskalen werden. In dieser Arbeit AFM wird angewandt, um die
Mechanik von Influenza-Viren, Liposomen und lebenden Zellen zu
studieren. Das Genom von Viren von einer Proteinhülle und in
einigen Fällen eine zusätzliche Lipidhülle verpackt. Dieser Verbund
Shell hat widersprüchliche Rollen: er hat das virale Genom zu
schützen, aber es sollte auch ermöglichen Auspacken während der
viralen Infektion in das Genom zu lösen. Influenza-Virus ist das
weichste Virus jemals gefunden, aber zur gleichen Zeit eine sehr
hartnäckige Virus verursacht jährliche Pandemien. Ein besseres
Verständnis der mechanischen Eigenschaften des Influenza-Virus kann
uns helfen zu verstehen, warum das Virus so erfolgreich ist. Die
mechanischen Eigenschaften von Influenza-Viren wurden durch AFM
gemessen und mit den Liposomen der viralen Lipid hergestellt. Wir
haben gefunden, dass die Influenzavirus-Mechanik durch seine
Lipidhülle (~ 70%) werden dominiert. In Kapitel 2 haben wir
gezeigt, dass anstelle der Verwendung einer starren Proteinkapsid
die Lipidhülle ausreicht, um das Influenza virale Genom zu
schützen. In Kapitel 3 haben wir weitere blickte in die Funktion
des M1 Proteinhülle während der viralen Infektion. Ein
Zwischenprodukt Auspacken Schritt wurde durch Messen der in
fluenzavirale Steifigkeit bei pH 7, 6, 5,5 und 5, Bedingungen, die
die Ansäuerung Umgebungen auf der viralen Infektion nachahmen
Stoffwechselweg entdeckt. Der Zwischenschritt wurde weiterhin als
wesentlich erwiesen für eine erfolgreiche Infektion. Wir schlagen
vor, dass das Influenza-Virus hat sich zu eng synchronisiert die
verschiedenen Schritte ihrer Auspacken mit pH-

Identiferoai:union.ndltd.org:uni-goettingen.de/oai:ediss.uni-goettingen.de:11858/00-1735-0000-000D-F093-1
Date20 November 2012
CreatorsLi, Sai
ContributorsSchaap, Iwan Dr.
Source SetsGeorg-August-Universität Göttingen
LanguageEnglish
Detected LanguageGerman
TypedoctoralThesis
Formatapplication/pdf
Rightshttp://creativecommons.org/licenses/by-nc-nd/3.0/

Page generated in 0.0732 seconds