O pigmento da carne fresca, oximioglobina, e a sua forma oxidada, metmioglobina, podem ser ambos oxidados pela riboflavina quando expostos à radiação luminosa, afetando sua estabilidade redox da carne do ponto de vista nutricional e sensorial. A reação da MbFe(II)O2 e da MbFe(III) com o estado tripleto da riboflavina, 3Rib, envolve uma eficiente transferência de elétrons entre o anel isoaloxazina da riboflavina e a cadeia polipeptídica da proteína, o que leva à formação de cross-link e/ou fragmentação, como demostrado por SDS-PAGE e Western-blot. A constante global de velocidade para a oxidação da MbFe(II)O2 pela 3Rib é (3,0 ± 0,5 ) 109 L·mol-1·s-1 e de (3,1 ± 0,4) 109 L·mol-1·s-1 para a oxidação da MbFe(III) pelo estado tripleto da riboflavina. Cálculos termodinâmicos demonstram ainda que há formação de um complexo exotérmico com estequiometria 1:1 favorecido a temperaturas mais baixas com Ka = (1.2 ± 0.2) 104 mol·L-1 a 25 °C e ΔHo = -112 ± 22 kJ·mol-1 e ΔSo = -296 ± 75 J·mol-1·K-1. Conclui-se que para carne, a riboflavina é um fotossensibilizador para oxidação de proteína e não para a descoloração. / The fresh meat pigment oxymyoglobin, MbFe(II)O2, and its oxidized form metmyoglobin, MbFe(III), are both oxidized by riboflavin as photosensitizer. The reaction of MbFe(II)O2 and MbFe(III) with triplet-state riboflavin, 3Rib, involves the pigment protein, which is oxidatively cleaved or dimerized as shown by SDS-PAGE and Western-blotting, while the heme iron center is not oxidized. The over-all rate constant for oxidation of MbFe(II)O2 by 3Rib is (3.0 ± 0.5) 109 L·mol-1·s-1 and (3.1 ± 0.4) 109 L·mol-1·s-1 for MbFe(III) in aqueous 0.20 mol·L-1 NaCl phosphate buffer of pH 7.4 at 25 °C as determined by transient absorption laser flash photolysis. The high rates are rationalized by ground state hydrophobic interactions as detected as static quenching of fluorescence from singlet-excited state riboflavin by myoglobins using single photon counting time resolved fluorescence spectroscopy and a Stern-Volmer approach. Binding of riboflavin to MbFe(III) has Ka = (1.2 ± 0.2) 104 mol·L-1 at 25 °C with ΔHo = -112 ± 22 kJ·mol-1 and ΔSo = -296 ± 75 J·mol-1·K-1. For meat, riboflavin is concluded to be a photosensitizer for protein oxidation but not for discoloration.
| Identifer | oai:union.ndltd.org:IBICT/oai:teses.usp.br:tde-02072014-144920 |
| Date | 07 February 2014 |
| Creators | Juliana Malvestio Grippa |
| Contributors | Daniel Rodrigues Cardoso, Júlio César Borges |
| Publisher | Universidade de São Paulo, Química, USP, BR |
| Source Sets | IBICT Brazilian ETDs |
| Language | Portuguese |
| Detected Language | English |
| Type | info:eu-repo/semantics/publishedVersion, info:eu-repo/semantics/masterThesis |
| Source | reponame:Biblioteca Digital de Teses e Dissertações da USP, instname:Universidade de São Paulo, instacron:USP |
| Rights | info:eu-repo/semantics/openAccess |
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