Plusieurs aliments fonctionnels sont et seront développés à partir de molécules aux propriétés nutraceutiques. Parmi ces molécules, l’épigallocatéchine-3-gallate (EGCG), principal antioxydant du thé vert, présente un grand intérêt en raison de ses propriétés antioxydantes qui pourraient jouer un rôle préventif vis-à-vis de certaines pathologies. Cependant, sa biodisponibilité est faible à cause de son instabilité en milieu intestinal. De son côté, la β-Lactoglobuline (β-Lg) est connue pour sa capacité à lier des molécules bioactives les protégeant de l’oxydation. L’objectif général de ce projet de recherche vise à étudier les interactions entre l’EGCG et la β-Lg et l'impact de ces interactions sur les propriétés fonctionnelles du système formé. La caractérisation moléculaire des interactions entre l’EGCG et la β-Lg, à l’état natif et dénaturé thermiquement, a été réalisée par des méthodes spectroscopiques. Les résultats montrent que l’EGCG interagit avec la β-Lg au niveau moléculaire en formant un complexe 1:1 induisant un changement de la structure moléculaire de la β-Lg. L'interaction provoque une diminution de l’activité antioxydante de l’EGCG dans toutes les conditions étudiées. Cependant, on observe que la β-Lg assure une protection limitée à l'EGCG contre la dégradation dans le temps : la forme dénaturée de la protéine à pH 7 étant légèrement plus efficace. L’impact de l’EGCG sur le comportement thermique de la β-Lg et sur la microstructure des gels obtenus a été étudié par spectroscopie infrarouge à transformée de Fourier (FTIR) et par microscopie électronique. La présence d’EGCG change le profil d’agrégation de la protéine. Cependant, ces interactions n'entraînent pas de changements majeurs dans la microstructure des gels formés, qu'il s'agisse des gels filamenteux ou particulaires. Cette étude démontre que la β-Lg peut lier l’EGCG et maintenir une activité antioxydante non négligeable dans les deux types des gels formés par la protéine. / Molecules with nutraceutical properties can be used to develop functional foods. The major antioxidant in green tea, epigallocatechin-3-gallate (EGCG), could be valuable for preventing certain pathologies. However, its bioavailability in the intestine needs to be improved. The milk protein β-lactoglobulin is known for its ability to protect bioactive molecules from oxidation. The general aim of this research was to study EGCG–β - lactoglobulin interactions and their effects on nutraceutical functionality using spectroscopic methods. The results show that EGCG forms complexes with β-lactoglobulin in a 1:1 ratio and induces changes in the molecular structure of the protein. This interaction causes a decrease in the antioxidant activity of EGCG. However, EGCG degradation is slowed, more in the case of thermally denatured β-lactoglobulin. Using Fourier transform infrared spectroscopy (FTIR) and electron microscopy to study β-lactoglobulin thermal behaviour and gel microstructure, it was determined that binding EGCG changes the protein aggregation pattern but has little effect on the microstructure of filamentous gels or particulate gels. This study shows that both types of β-lactoglobulin gel can bind EGCG and maintain its antioxidant activity.
| Identifer | oai:union.ndltd.org:LAVAL/oai:corpus.ulaval.ca:20.500.11794/35280 |
| Date | 25 June 2019 |
| Creators | Zorrilla Tejada, Raquel |
| Contributors | Subirade, Muriel |
| Source Sets | Université Laval |
| Language | French |
| Detected Language | French |
| Type | mémoire de maîtrise, COAR1_1::Texte::Thèse::Mémoire de maîtrise |
| Format | 1 ressource en ligne (xiii, 78 pages), application/pdf |
| Rights | http://purl.org/coar/access_right/c_abf2 |
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