O colágeno hidrolisado é usado como suplemento alimentar, com intuito de suprir a perda de colágeno que ocorre com a idade. Com cadeia polipeptídica longa e peso molecular de aproximadamente 300 kDa, o colágeno em sua forma nativa possui baixa absorção pelo organismo humano. Para se obter um produto de fácil absorção é necessário hidrolisar o colágeno pela ação de enzimas, onde a matéria prima utilizada tem sido o colágeno obtido de fontes diversas, como couro do peixe, pele de frango, entre outras. Este trabalho teve como objetivo tratar colágeno de raspas de couro bovino com diferentes enzimas para se obter colágeno com frações peptídicas que o tornem facilmente absorvíveis pelo organismo. O colágeno isolado foi submetido à digestão por 6 diferentes enzimas (pepsina, colagenase, neutrase, tripsina, papaína e alcalase) nas concentrações de 0,5 e 1 g/100g de enzima sobre substrato (E/S) por 1, 2 e 4 horas de tratamento. Após o tratamento os produtos oriundos das digestões foram submetidos à eletroforese Sodium Dodecyl Sulphate - Polyacrilamide Gel Eletrophoresis para avaliação da massa molecular obtidas. Independentemente do tempo e concentração de enzima utilizadas, os tratamentos com pepsina e colagenase apresentaram frações peptídicas acima de 40 kDa. Já os tratamentos com neutrase e tripsina apresentaram amplo intervalo de fracionamento, sendo que os produtos obtidos variamram de 10 a 120 kDa. As menores frações peptídicas foram obtidas com as enzimas papaína e alcalase. A papaína não produziu bandas definidas e seu fracionamento se mostrou dependente do tempo e concentração de enzima, onde produziu todas as frações abaixo de 25 kDa somente após 4 horas de tratamento contendo 1 g/100g E/S. No entanto o tratamento contendo 0,5 g/100g de alcalase por 4 horas, e os tratamentos contendo 1 g/100g desta enzima foram capazes de fracionar todo o colágeno em bandas abaixo de 25 kDa. A papaína apesar de ter frações abaixo de 25 kDa se mostrou menos eficiente quando comparado com a alcalase, que atingiu o objetivo em um menor tempo e concentração. Desta forma as enzimas papaína e alcalase mostraram potencial na produção de colágeno hidrolisado. Estudos mais aprofundados devem ser realizados com ambas as enzimas, para caracterizar o hidrolisado produzido e determinar suas aplicações comerciais. / Hydrolyzed collagen is used as food supplement, with intention to supply the collagen loss that occurs by aging. With long polypeptide chain and molecular weight of about 300 kDa, the native form of collagen presents low absorption by the human body. To obtain an easy absorbable product, hydrolysis of collagen by enzymes action is necessary, whereas collagen from variables fonts has been used as raw material as fish leather, chicken leather, and others. The aim of this work was to treat collagen from bovine hide splits by deferent enzymes to obtain collagen peptides fractions easy absorbable by the human body. The isolated collagen was digested by 6 deferent enzymes (pepsin, collagenase, neutrase, trypsin, papain and alcalase) in concentrations of 0,5 e 1 g/100g E/S by 1, 2 and 4 hours treatment. After treatments, the products from digestions were submitted to electrophoresis (SDS-PAGE) for evaluation of molecular weight obtained. Independent of time and concentration of enzymes used, the treatment with pepsin and collagenase showed peptidic fraction over 40 kDa. Treatments with neutrase and trypsin showed wide interval of peptidic fraction, being that the products obtained ranged from 10 to 120 kDa. The best peptidic fractions were obtained by treatments with the enzymes papain and alcalase. The papain did not produced defined band and the fractioning showed dependent of time and concentration of enzyme, whereas produced only fractions lower than 25 kDa after 4 hours treatment with 1 g/100g E/S. however the treatment containing 0,5 g/100g of alcalase by 4 hours, and the ones with 1 g/100g of this enzyme were capable to fractionate all the collagen content in band lower than 25 kDa. The papain although has produced fraction lower than 25 kDa, showed lower efficiency when compared to alcalase, that reached the goal in a shorter time and concentration. In this way papain and alcalase showed potential on hydrolyzed collagen production. Further studies involving booth enzymes should be made, to characterize the hydrolysate produced and the commercial application.
| Identifer | oai:union.ndltd.org:IBICT/oai:repositorio.utfpr.edu.br:1/1946 |
| Date | 02 September 2016 |
| Creators | Silva, Alexandre Calistro da |
| Contributors | Coró, Fábio Augusto Garcia, Paião, Fernanda Gonzales, Coró, Fábio Augusto Garcia, Droval, Adriana Aparecida, Dias, Lucia Felicidade |
| Publisher | Universidade Tecnológica Federal do Paraná, Londrina, Programa de Pós-Graduação em Tecnologia de Alimentos, UTFPR, Brasil |
| Source Sets | IBICT Brazilian ETDs |
| Language | Portuguese |
| Detected Language | Portuguese |
| Type | info:eu-repo/semantics/publishedVersion, info:eu-repo/semantics/masterThesis |
| Source | reponame:Repositório Institucional da UTFPR, instname:Universidade Tecnológica Federal do Paraná, instacron:UTFPR |
| Rights | info:eu-repo/semantics/embargoedAccess |
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