Orientadores: Pedro Eduardo de Felicio, Gelson Luís Dias Feijó / Tese (doutorado) - Universidade Estadual de Campin as, Faculdade de Engenharia de Alimentos / Made available in DSpace on 2018-08-19T19:44:58Z (GMT). No. of bitstreams: 1
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Previous issue date: 2012 / Resumo: A genética, a maturidade e as variações entre músculos podem influir sobre a qualidade da carne. A avançada idade ao abate de fêmeas da subespécie Bos indicus, que constitue a grande maioria do rebanho, tem determinado a oferta de carnes menos macias para os consumidores brasileiros. A maciez é o principal atributo de qualidade da carne e o aspecto mais considerado pelo consumidor na hora da compra. A proteólise miofibrilar devido ao sistema enzimático calpaínas - calpastatina tem sido apontada como o principal mecanismo envolvido no amaciamento da carne post mortem. Entretanto, o conteúdo, a solubilidade e a estabilidade térmica do colágeno presente na musculatura também podem influir na maciez. O objetivo desta pesquisa foi avaliar o efeito das características do colágeno (conteúdo, solubilidade e estabilidade térmica) textura e cor sobre a qualidade da carne de vacas contemporâneas, sendo 19 ½ Angus x ½ Nelore, 16 ½ Canchim x ½ Nelore, 13 ½ Simental x ½ Nelore e 15 da raça Nelore com idade média de 10 anos provenientes do CPPSE da Embrapa de São Carlos, SP e abatidas em frigorífico comercial. Foram realizadas análises de pH, perda por cocção, força de cisalhamento, comprimento de sarcômero, quantidade, solubilidade e estabilidade térmica de colágeno, avaliação instrumental da cor e composição centesimal da carne dos músculos Longissimus (contrafilé), Semitendinosus (lagarto), Supraspinatus (peixinho) e Infraspinatus (raquete). Não houve efeito (P>0,05) de grupo genético no conteúdo de colágeno total, porém os músculos diferiram (P<0,001) nos teores de colágeno total, insolúvel e na solubilidade do colágeno. Os grupos genéticos diferiram (P<0,001) colágeno solúvel (%), em 24 horas e 14 dias, post mortem apenas nos músculos Longissimus e Semitendinosus. Ocorreu efeito (P<0,001) de músculo (Semitendinosus, Supraspinatus e Infraspinatus) na força de cisalhamento Warner Bratzler e de grupo genético (P<0,001), nos músculos Longissimus e Semitendinosus. A estabilidade térmica do colágeno foi diferente nos quatro músculos. As temperaturas inicial e de encolhimento térmico foram influenciadas (P<0,001) pelos grupos genéticos no músculo Longissimus. Ocorreram correlações negativas e significantes da força de cisalhamento com colágeno solúvel (%) nos músculos Longissimus (r=-0,373; P<0,01), Semitendinosus (r=-0,525; P<0,01), Supraspinatus (r=-0,323; P<0,05) e Infraspinatus (r= -0,263; P<0,05) e, também, significantes, porém baixas de colágeno solúvel (%) com a temperatura de encolhimento térmico. Existiram correlações positivas altas do conteúdo de colágeno total com o de colágeno insolúvel nos músculos Longissimus (r=0,912; P<0,01), Semitendinosus (r=0,908; P<0,01), Supraspinatus (r=0,723; P<0,01) e Infraspinatus (r=0,761; P<0,01) e do conteúdo de colágeno total com a porcentagem de colágeno solúvel nos músculos Longissimus (r=0,466; P<0,01), Semitendinosus (r=0,697; P<0,01), Supraspinatus (r=0,863; P<0,01) e Infraspinatus (r=0,794; P<0,01). A maturação por 14 dias aumentou a porcentagem de colágeno solúvel e foi importante para reduzir a força de cisalhamento e as diferenças entre os grupos genéticos verificadas no primeiro dia post mortem. As vacas dos cruzamentos com Angus ou Canchim apresentaram vantagens sobre as do cruzamento com Simental ou as da raça Nelore, porque o seu músculo Longissimus (contrafilé) apresentou menor (P<0,01) força de cisalhamento Warner Blatzler e maior (P<0,01) porcentagem de colágeno solúvel um dia post mortem. Além disso, a carne do mesmo músculo do cruzamento com Angus apresentou temperatura de encolhimento térmico inferior (P<0,01) à da raça Nelore / Abstract: Genetics, maturity, and variation among the muscles can influence on the meat quality. The advanced age at slaughter of the female cattle in the Bos Indicus subspecies, which constitutes the majority of the herd, have determined the supply of less tender meat to the Brazilian consumers. The tenderness is the main attribute of meat quality and the most considered aspect by the consumers when purchasing beef. The myofibrillar proteolysis due to the calpain - calpastatin enzymatic system has been pointed out as the main mechanism involved on the post mortem meat tenderization. Nevertheless, the content, the solubility and the thermal stability of the collagen present in the muscles can also influence the tenderness. The aim of this research was to evaluate the effect of the collagen features (content, solubility and thermal stability) texture and color on the meat quality of contemporary cows, such as 19 ½ Angus x ½ Nelore, 16 ½ Canchim x ½ Nelore 13 ½ Simental x ½ Nelore and 15 of Nelore breed around ten years old, from CPPSE of São Carlos, Embrapa, SP and harvested in a freezer commercial slaughterhouse. Analysis were carried out on pH measurements, cooking loss, WB-shear force, sarcomere lengh, collagen quantity, solubility, and thermal stability, instrumental color and proximate analysis of the muscles Longissimus, Semitendinous, Supraspinatus and Infraspinatus. There was no effect (P>0.05) of genetic group on the total collagen content, However, the muscles differed (P< 0.001) on the total collagen content insoluble collagen and on the collagen solubility. The genetic groups differed (P< 0.001) in soluble collagen (%) in 24 hours and 14 days post mortem only in the Longissimus and Semitendinous muscles. There were effects (P<0.001) of muscles (Semitendinous, Supraspinatus and Infraspinatus) on the WB-shear force and of genetic group (P< 0.001) in the Longissimus and Semitendinous muscles. The collagen thermal stability was different in the four muscles. The initial temperatures and thermal shrinkage were influenced (P< 0.001) by genetic group on the Longissimus muscles. Negative and significant correlations were found on WB-shear force with the soluble collagen (%) on the Longissimus (r= -0.373; P<0,01), Semitendinous (r=-0.525; P<0.01), Supraspinatus (r= -323; P< 0.05) and Infraspinatus (r= -0.263; P<0.05) muscles and also significant, However, the coefficient was lower for soluble collagen percentage with the temperature of thermal shrinkage correlation. There were hight and positive correlations for total collagen with the insoluble collagen of the muscles Longissimus (r= 0.912; P<0.01), Semitendinous (r= 0.908; P< 0.01), Supraspinatus (r= 0.723; P< 0.01) and Infraspinatus (r= 0.761; P< 0.01) muscles and between total collagen content and the soluble collagen (%) on the muscles Longissimus (r= 0.466; P<0.01), Semitendinous (r= 0.697; P< 0.01) , Supraspinatus (r= 0.863; P< 0.01) and Infraspinatus (r = 0.794; P< 0.01). Aging for 14 days increased the soluble collagen (%) and it was important to reduce the WB-shear force and the differences among the genetic groups verified on the on the first day post mortem. The crossbred cows from Angus or Canchim had advantages over the ones from Simental and the Nelore breed, because its Longissimus muscle showed lower (P<0.001) Warner Blatzler shear force and higher (P< 0.001) percentage of soluble collagen one day post mortem. Besides, meat from the same muscle from the cows bred with Angus presented lower thermal shrinkage temperature (P< 0.001) than Nelore breed / Doutorado / Tecnologia de Alimentos / Mestre em Tecnologia de Alimentos
| Identifer | oai:union.ndltd.org:IBICT/oai:repositorio.unicamp.br:REPOSIP/255376 |
| Date | 19 August 2018 |
| Creators | Toneto, Edsom Roberto Lorenci |
| Contributors | UNIVERSIDADE ESTADUAL DE CAMPINAS, Feijó, Gelson Luís Dias, Felicio, Pedro Eduardo de, 1950-, Pereira, Angélica Simone Cravo, Hadlich, Janaína Conte, Bragagnoto, Neura, Nassu, Renata Tieko |
| Publisher | [s.n.], Universidade Estadual de Campinas. Faculdade de Engenharia de Alimentos, Programa de Pós-Graduação em Tecnologia de Alimentos |
| Source Sets | IBICT Brazilian ETDs |
| Language | Portuguese |
| Detected Language | English |
| Type | info:eu-repo/semantics/publishedVersion, info:eu-repo/semantics/doctoralThesis |
| Format | 119 p. : il., application/pdf |
| Source | reponame:Repositório Institucional da Unicamp, instname:Universidade Estadual de Campinas, instacron:UNICAMP |
| Rights | info:eu-repo/semantics/openAccess |
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