Orientador: Flavia Maria Netto / Dissertação (mestrado) - Universidade Estadual de Campinas, Faculdade de Engenharia de Alimentos / Made available in DSpace on 2018-08-04T01:03:16Z (GMT). No. of bitstreams: 1
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Previous issue date: 2004 / Resumo: A influência do pH (3,5 e 7,0); da temperatura de aquecimento (80 e 95 ºC) e da concentração de proteína (8 a 14%) na obtenção de géis de isolados protéicos comerciais de soja (IPS) e de soro de leite (IPSL) foi estudada em sistemas simples e mistos, nas proporções de IPS : IPSL 100 : 0; 80 : 20; 60 : 40; 40 : 60; 20 : 80; 0 : 100. Os géis simples e mistos formados em pH 3,5 foram do tipo coágulo, opacos, com grande exudação de água e quando a concentração de IPSL foi maior que a de IPS, os géis apresentaram separação de fase dos dois sistemas protéicos. Os géis preparados em pH 7,0, com 12 e 14% de proteína e temperatura de 80ºC eram extremamente moles e, com 12% de proteína e temperatura de aquecimento de 95ºC, eram formados géis incapazes de manter a sua forma. Os géis simples e mistos preparados em pH 7,0, com 14% de proteína, e temperatura de aquecimento 95ºC eram firmes e elásticos, sendo que nos géis mistos essas características tiveram intensidade intermediária a dos géis simples de IPS e IPSL. As propriedades físico-químicas, estruturais e funcionais dos géis foram estudadas pela análise da solubilidade dos componentes protéicos dos géis em diferentes meios de extração, caracterização dessas frações solúveis por SDS-PAGE e da microestrutura por microscopia diferencial de varredura. A capacidade de retenção de água (CRA) e os parâmetros de textura dureza, coesividade e elasticidade também foram determinados. Os resultados mostraram que houve aumento na dureza dos géis com o aumento da proporção de IPSL na mistura em ambos os pHs estudados e em pH 7,0, géis com dureza igual (p = 0,05) à do gel de IPSL foi obtido quando a substituição foi de 20%. A mistura IPS:IPSL também favoreceu o aumento da coesividade dos géis de pH 7,0 e da elasticidade dos géis de pH 3,5, quando comparados ao gel simples de IPS. Os géis de filamentos finos e estrutura compacta, obtidos em pH 7,0, apresentaram maior CRA que os géis de estrutura grosseira obtidos em pH 3,5. A substituição parcial de IPS por IPSL na obtenção de géis com pH 3,5 favoreceu a formação de uma microestrutura mais compacta, menos porosa, que a do gel simples de IPS. A analise de solubilidade indicou que os géis foram mantidos principalmente por interações hidrofóbicas e pontes de hidrogênio em ambos os pHs estudados. O perfil indica que a a-lactalbumina, b-lactoglobulina, proteínas do soro de leite, e o polipeptídeo ácido da fração 11S, foram estabilizados principalmente por interações eletrostáticas. A fração 7S e o polipeptídeo básico da fração 11S, foram mantidos principalmente por ponte de hidrogênio e interações hidrofóbicas / Abstract: The influence of pH (3.5 and 7.0); heating temperature (80 and 95ºC) and protein concentration (8 to 14%) on gelation properties of commercial soy protein isolate (SPI), whey protein isolate (WPI) was tested in isolation and when mixed in ratios 100:0; 80:20; 60:40; 20:80; 0:100 SPI:WPI. The simple and mixed gels obtained in pH 3.5 were clot gels, opaque, with high loss of water, and when the concentration of WPI was larger than the concentration of SPI, the gels showed phase separation of the two protein systems. In pH7.0 with protein concentration of 12 and 14% and 80ºC, the gels were very soft and when the protein concentration was of 12% and the heating temperature was 95ºC the gels were unable to keep their shape. In pH 7.0, 14%, 95ºC, the simple and mixed gels were firm and elastic, and the mixed gels showed these characteristics in an intermediate intensity when compared to simple gel obtained from SPI or WPI. These gels¿ physical-chemical, structural, and functional properties were studied by determination of solubility of the gel proteinic components, characterization of the soluble fractions by SDS-PAGE and of the microstructure by scanning electron microscopy (SEM). The water-holding capacity (WHC) and parameters of texture (hardness, cohesiveness and elasticity) were also determined. The results showed that the hardness increased when the amount of WPI was higher than the amount of SPI in the mixture in both pH studied, and in pH 7.0 the gels as hard as (p=0.05) the simple gel of WPI were obtained when the substitution of SPI to WPI was of 20%. The mixture SPI:WPI favored the increase of cohesiveness of the gels with pH 7.0 and the elasticity of the gels with pH 3.5, when compared to the simple gel of SPI. The gels that showed fine strand and compact structure, pH 7.0, had higher WHC than the gels with coarse structure, pH 3.5. The partial change of SPI for WPI in the gels pH 3.5 made the microstructure more compact and less porous than the microstructure of the simple gel of SPI. Solubility assays indicated that the main responsible forces for the maintenance of the gel structure in these pHs are hydrophobic and H bindings. It is possible that the a-lactalbumin, b-lactoglobulin, whey prtein, and the acid polypeptide of the 11S globulin was maintenanced main for eletrostatic forces. The 7S globulin and the basic polypeptide of the 11S globulin was maintenanced main for hydrophobic and H binding / Mestrado / Mestre em Alimentos e Nutrição
| Identifer | oai:union.ndltd.org:IBICT/oai:repositorio.unicamp.br:REPOSIP/256402 |
| Date | 16 December 2004 |
| Creators | Paz, Janai Cristiane Santos Nascimento |
| Contributors | UNIVERSIDADE ESTADUAL DE CAMPINAS, Netto, Flavia Maria, 1957-, Gigante, Mirna Lúcia, Pacheco, Maria Teresa Bertoldo, Grosso, Carlos Raimundo Ferreira |
| Publisher | [s.n.], Universidade Estadual de Campinas. Faculdade de Engenharia de Alimentos, Programa de Pós-Graduação em Alimentos e Nutrição |
| Source Sets | IBICT Brazilian ETDs |
| Language | Portuguese |
| Detected Language | English |
| Type | info:eu-repo/semantics/publishedVersion, info:eu-repo/semantics/masterThesis |
| Format | 137p. : il., application/pdf |
| Source | reponame:Repositório Institucional da Unicamp, instname:Universidade Estadual de Campinas, instacron:UNICAMP |
| Rights | info:eu-repo/semantics/openAccess |
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