En raison de ses performances mécaniques exceptionnelles, la soie d’araignée constitue un biomatériau qu’il serait intéressant de reproduire industriellement. Il est cependant impératif de mieux connaître les relations existant entre sa structure et ses propriétés. D’ailleurs, en présence d’eau, cette fibre subit une contraction qui altère ses propriétés mécaniques de même que sa structure moléculaire. Comme cette contraction est intimement liée au processus de filage, une meilleure compréhension de la supercontraction mènerait à une meilleure connaissance de la soie elle-même. Toutefois, la quantité d’informations structurales quantitatives sur la soie dans la littérature est insuffisante. Plus précisément, les structures de la soie en solution et des fibres de soie n’ont jamais été comparées et peu d’études comparent la soie de plusieurs espèces d’araignées, autant à l’état natif que supercontracté. Les contributions des différents facteurs dictant la structure finale de la soie et l’amplitude de la supercontraction restent également mal définies, tout comme les impacts de ce phénomène sur la conformation et l’orientation des protéines. Les objectifs du projet visaient donc à combler ces lacunes en quantifiant la structure moléculaire de la soie dans ses différents états (en solution et fibres natives et supercontractées). Les travaux ont été réalisés à l’aide de la spectromicroscopie Raman sur la soie des araignées Nephila clavipes (NC) et Araneus diadematus (AD). Les résultats ont montré que la conformation des protéines en solution n’est pas déterminante pour la structure finale des fibres. Une proportion de feuillets β et une orientation plus élevées pour la soie de NC, comparativement à celle d’AD, ont aussi été trouvées, expliquant partiellement les différentes propriétés mécaniques et amplitudes de supercontraction observées pour ces fibres. Nos données suggèrent également que la supercontraction induit une légère augmentation de feuillets β, de même qu’une perte d’orientation significative, principalement au sein de la phase amorphe. / Due to its exceptional mechanical performance, spider silk is a biomaterial that would be interesting to reproduce industrially. To this end, the relationships between its structure and its properties have to be known accurately. Moreover, in the presence of water, this fiber undergoes a contraction which alters its mechanical properties as well as its molecular structure. As this contraction is intimately related to the spinning process, a better understanding of supercontraction would lead to a better knowledge of silk itself. However, several quantitative structural information regarding silk is lacking in the literature. More precisely, the structures of silk in solution and silk fiber have never been compared and only few studies compare the silk of several spider species, whether in its native or supercontracted state. The contributions of the different factors determining the final structure of silk and the amplitude of supercontraction also remain undefined, as are the impacts of this phenomenon on the conformation and orientation of silk proteins. The aims of this project were thus to overcome these shortcomings by quantifying the molecular structure of silk in its different states (in solution and native/supercontracted fibers). This work was carried out using Raman spectromicroscopy in order to analyze the silk of the spiders Nephila clavipes (NC) and Araneus diadematus (AD). The results showed that the conformation of the proteins in the dope is not critical for the final structure of the fiber. A higher proportion of β-sheets and orientation level for NC silk compared to that of AD were also found, partially explaining the different mechanical properties and amplitude of supercontraction observed for these fibers. Our data also suggest that supercontraction induces a slight increase in β-sheets, as well as a significant disorientation, mainly within the amorphous phase.
| Identifer | oai:union.ndltd.org:LAVAL/oai:corpus.ulaval.ca:20.500.11794/28144 |
| Date | 24 April 2018 |
| Creators | Dionne, Justine |
| Contributors | Auger, Michèle |
| Source Sets | Université Laval |
| Language | French |
| Detected Language | French |
| Type | mémoire de maîtrise, COAR1_1::Texte::Thèse::Mémoire de maîtrise |
| Format | 1 ressource en ligne (xvi, 84 pages), application/pdf |
| Rights | http://purl.org/coar/access_right/c_abf2 |
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