La capacité des plantes à répondre aux stress de l'environnement, qu'ils soient de nature biotique ou abiotique, tient au fait qu'elles sont capables d'intégrer les signaux perçus grâce à des mécanismes de transduction du signal rapides et efficaces. La perception, le décodage et la mise en place de réponses biologiques adaptées font appel à de nombreux acteurs moléculaires tels que le calcium (Ca2+), second messager majeur de la signalisation Eucaryote. Parmi les "senseurs de calcium", la calmoduline (CaM) est la protéine la plus connue. Il existe des protéines apparentées à la CaM, spécifiques aux plantes, les Calmodulin-like (CMLs). Les CMLs sont très peu étudiées et la caractérisation de leurs rôles ouvre de larges perspectives sur l'identification des réseaux de régulation. L'objectif de ce travail de thèse a concerné un partenaire nucléaire d'une de ces CMLs, AtCML9, le Pseudo-Response Regulator 2 (PRR2), une protéine atypique contenant un domaine de liaison à l'ADN de type GARP et de fonction inconnue. Au cours de ce travail, des analyses moléculaires et biochimiques ont permis de caractériser le rôle de PRR2 dans l'immunité végétale, et en particulier en réponse à Pseudomonas syringae. L'étude de lignées perte ou gain de fonction a permis de mettre en évidence que PRR2 agit comme un régulateur positif des défenses lors de l'infection par la bactérie pathogène hémibiotrophe Pst DC3000 à travers la modulation de l'acide salicylique, de composés de défense tels que la protéine PR1 et la camalexine. Les analyses phénotypiques réalisées en réponse à différentes souches de Pseudomonas ont permis de préciser que PRR2 contribue à la mise en place des défenses à travers la signalisation dépendante de l'acide salicylique et de l'injection des effecteurs bactériens. Dans une deuxième partie, l'interaction entre PRR2 et des facteurs de transcription spécifiques aux plantes, les TCPs (Teosinte Branched 1, Cycloidea and PCF), a été étudié. Ces analyses ont montré une spécificité d'interaction entre PRR2 et TCP19 ou TCP20. Ces interactions stabilisent et relocalisent PRR2 dans des domaines nucléaires spécifiques. Ces données suggèrent une forte régulation post-traductionnelle de la protéine PRR2 qui pourrait s'avérer nécessaire à sa fonction biologique. / Plants are able to perceive and respond to diverse biotic or abiotic environmental cues. This ability relies on efficient signalling pathways that are ultimately associated with genetic reprograming. These responses involve various actors of the signalling pathways such as calcium (Ca2+) transients which act as a second messenger in eukaryotic cells. The variations in intracellular Ca2+ concentrations are perceived by calcium sensors. The calmodulin (CaM) is an ubiquitous Ca2+ sensor well studied both in animal and plant cells. Comparatively, plants also possess CaM-related proteins called Calmodulin-like (CMLs) which are less studied and their role in plant physiology are emerging. The objective of this PhD work was to perform the functional analysis of PRR2 (Pseudo-Response Regulator 2), a plant specific transcription factor (with a GARP DNA binding domain) previously identified as an AtCML9-interacting partner. Using diverse genetic tools, we were able to study the role of PRR2 in plant immunity using the model plant Arabidopsis thaliana and a phytopathogenic bacteria, Pseudomonas syringae. Our study has shown that PRR2 acts as a positive regulator of plant defenses upon bacterial infection. We show that PRR2 could act by modulating the biosynthesis of the salicylic acid (SA), and the production of defense-associated compounds such as PR1 and camalexin. Collectively our data indicate that PRR2 acts as a positive regulator of plant defense associated with SA. In the aim to better understand how PRR2 could be involved in different physiological responses, we search for PRR2-interacting partners. We have more precisely worked on the interactions between PRR2 and the TCPs (Teosinte branched 1, Cycloidea and PCF) which are also plant specific transcriptions factors involved in different biological processes. We showed that PRR2 specifically interact with TCP19 or TCP20. As consequences, these interactions stabilize PRR2 and relocalize the complex in specific nuclear subdomains.
| Identifer | oai:union.ndltd.org:theses.fr/2017TOU30132 |
| Date | 19 September 2017 |
| Creators | Perez, Manon |
| Contributors | Toulouse 3, Aldon, Didier, Galaud, Jean-Philippe |
| Source Sets | Dépôt national des thèses électroniques françaises |
| Language | French |
| Detected Language | French |
| Type | Electronic Thesis or Dissertation, Text |
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