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Otimização da produção de β-xilosidase por Aspergillus fumigatus / Optimization of β-Xylosidase production by aspergillus fumigatus

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Previous issue date: 2014-06-10 / The abundant lignocellulosic biomass in agro-industrial waste can be reused as an inexpensive substrate for inducing the production of enzymes such as β-xylosidases. The purpose of this study was to analyze the production of β-xylosidase from Aspergillus fumigatus (PC-7S-2 M), isolated from the Atlantic Forest of the Dog Head State Park (Paraná, Brazil) and later identified by morphological and molecular (ITS) methods. The mesophilic fungus was grown at 28 °C in liquid culture media containing Czapeck and 1% of different agroindustrial residues (w/v): passion fruit peel, Ponkan peel, barley brewing residue, soy flakes and ripe banana peel. Inoculants of 105 conidia ml-1 were incubated for 7 days, filtered and assayed for β-xylosidase intracellular activity obtaining a maximum value of 15 U ml-1 of the enzyme in the presence of barley brewing residue after 4 days of cultivation. Then, it was used a Central Composite Rotational Design (CCRD) to optimize the production of β-xylosidase, using barley brewing residue as carbon source at a significance level of p<0.10 which generated a predicted model of 245.04 U ml-1. Model validation provided an average optimized result equal to 229.06 U ml-1 for the enzyme. Thus, the production of β-xylosidase increased in 1,500% over the initially obtained for A. fumigatus in the presence of the barley brewing residue, therefore, achieving 93.47% of the predicted model. This finding emphasizes the availability of A. fumigatus β-xylosidase production with possible applications in several biotechnological process. / A biomassa lignocelulósica abundante nos resíduos agroindustriais, pode ser reutilizada como substrato barato para induzir a produção de enzimas, como β-Xilosidases. O objetivo deste trabalho foi analisar a produção de β-Xilosidase de Aspergillus fumigatus (PC-7S-2 M), isolado da Mata Atlântica do Parque Estadual Cabeça do Cachorro (Paraná, Brasil) e posteriormente identificado por métodos morfológicos e moleculares (ITS). O fungo mesofílico foi cultivado à temperatura de 28 °C em meios líquidos de cultura Czapeck, contendo 1% de diferentes resíduos agroindustriais (w/v): casca de maracujá, casca de pokan, bagaço de cevada, flocos de soja e casca de banana madura. Inóculos de 105 conídios mL-1 foram incubados durante 7 dias, filtrados e submetidos a dosagem de β-Xilosidase intracelular, obtendo-se um valor máximo de 15 U ml-1 para a enzima na presença de bagaço de cevada com 4 dias de cultivo. Assim, utilizou-se um delineamento composto central rotacional (DCCR) para otimizar a produção de -Xilosidase, usando o bagaço de cevada como fonte de carbono em um nível de significância p < 0,10, o qual gerou um modelo predito de 245,04 U ml-1. A validação do modelo forneceu um resultado otimizado médio igual a 229,06 U ml-1 para a enzima. Assim, a produção de β-Xilosidase aumentou em 1.500% em relação à obtida inicialmente para o fungo A. fumigatus na presença de bagaço de cevada como fonte de carbono (15 U ml-1), permitindo, deste modo, alcançar 93,47 % do modelo predito. Este achado ressalta a viabilidade de produção de β-Xilosidase de A. fumigatus com possíveis aplicações em vários processos biotecnológicos.

Identiferoai:union.ndltd.org:IBICT/oai:tede.unioeste.br:tede/2646
Date10 June 2014
CreatorsVieira, Fabíola Giovanna Nesello
ContributorsSimão, Rita de Cássia Garcia, Santos, Marise Fonseca dos, Sene, Luciane, Kadowaki, Marina Kimiko
PublisherUniversidade Estadual do Oeste do Parana, Programa de Pós-Graduação "Stricto Sensu" em Engenharia Agrícola, UNIOESTE, BR, Engenharia
Source SetsIBICT Brazilian ETDs
LanguagePortuguese
Detected LanguagePortuguese
Typeinfo:eu-repo/semantics/publishedVersion, info:eu-repo/semantics/masterThesis
Formatapplication/pdf
Sourcereponame:Biblioteca Digital de Teses e Dissertações do UNIOESTE, instname:Universidade Estadual do Oeste do Paraná, instacron:UNIOESTE
Rightsinfo:eu-repo/semantics/openAccess

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