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Caractérisation des interactions moléculaires menant à l'auto-assemblage du peptide B-lg f1-8

L'hydrolyse enzymatique de la P-lactoglobuline (p-lg) par la trypsine permet la libération de différents peptides dont plusieurs possèdent des propriétés fonctionnelles et bioactives. Un phénomène d'agrégation inattendu a été observé durant la concentration par osmose inverse (01) d'un hydrolysat trypsique de P-lg. Des travaux récents démontrent qu'un peptide particulier, le peptide B-lg fl-8, initie l'agrégation observée dans l'hydrolysat de /?-lg floculé via le phénomène d'auto-assemblage peptidique. L'auto-assemblage peptidique est un type particulier d'agrégation selon lequel des peptides polymérisent spontanément ensemble afin de former des nanostructures bien définies comme des nanotubes, des nanofibres et des hydrogels. Le but de cette étude était d'étudier les interactions moléculaires impliquées dans le phénomène d'auto-assemblage du peptide /?-lg fl-8, d'une part en étudiant les conditions physico-chimiques qui déclenchent l'auto-assemblage et la formation de nanofibres et d'hydrogels et, d'autre part, en étudiant l'impact de la séquence d'acides aminés sur l'auto-assemblage. Les résultats ont d'abord démontré que l'auto-assemblage du peptide B-lg fl-8 était régi par les conditions de pH et par la concentration en peptide et que la force ionique ainsi que la température n'influençaient pas l'auto-assemblage. Les résultats ont aussi démontré que plusieurs interactions moléculaires (hydrophobes, électrostatiques, liens hydrogène) étaient impliquées dans l'auto-assemblage en feuillets P du peptide B-lg fl-8. Plus précisément, il a été démontré que l'extrémité hydrophobe du peptide était essentielle pour déclencher l'auto-assemblage en feuillets P et que les interactions électrostatiques provenant de l'extrémité hydrophile contribuaient considérablement à conserver un équilibre précis entre les interactions hydrophobes et électrostatiques nécessaires pour déclencher l'auto-assemblage. Globalement, les résultats démontrent qu'il est possible de concevoir à partir de l'auto-assemblage peptidique en feuillets P des hydrogels avec des propriétés particulières, de diversifier les conditions physico-chimiques qui déclenchent la formation de ces matériaux et de générer des nanostructures présentant des morphologies très différentes.

Identiferoai:union.ndltd.org:LAVAL/oai:corpus.ulaval.ca:20.500.11794/23036
Date18 April 2018
CreatorsGuy, Marie-Michèle
ContributorsVoyer, Normand, Pouliot, Yves
Source SetsUniversité Laval
LanguageFrench
Detected LanguageFrench
Typemémoire de maîtrise, COAR1_1::Texte::Thèse::Mémoire de maîtrise
Format97 f., application/pdf
Rightshttp://purl.org/coar/access_right/c_abf2

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