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Atividade das lectinas de Canavalia brasiliensis e Canavalia ensiformis sobre o crescimento âin vitroâ de Rhizobium tropici / Activity of the brasiliensis lectinas of ensiformis Canavalia and Canavalia on the growth âin vitroâ of Rhizobium tropici

CoordenaÃÃo de AperfeiÃoamento de Pessoal de NÃvel Superior / RizÃbios sÃo bactÃrias gram-negativas que vivem de maneira simbiÃtica nas raÃzes de leguminosas induzindo a formaÃÃo de nÃdulos. Dentro dos nÃdulos, essas bactÃrias, na sua forma endossimbiÃtica, podem fixar o nitrogÃnio atmosfÃrico e fornecÃ-lo para as cÃlulas da planta hospedeira. Diversas condiÃÃes ambientais sÃo fatores limitantes para a fixaÃÃo biolÃgica de nitrogÃnio e o desenvolvimento do vegetal, como estresse hÃdrico, salinidade, pH e temperatura. Rhizobium tropici CIAT899 à uma estirpe de rizÃbio que forma efetiva simbiose com Phaseolus vulgaris, esta estirpe mostra ser tolerante a diversos estresses ambientais, incluindo altas temperaturas, ambientes Ãcidos e de alta salinidade. Lectinas sÃo (glico) proteÃnas de origem nÃo imune que se ligam especificamente e reversÃvelmente a carboidratos, ou ainda a glicoconjugados. Devido essa capacidade de reconhecer especificamente carboidratos, lectinas mostram ser uma importante ferramenta de estudo que favorece a interaÃÃo entre rizÃbio e planta hospedeira. Nesse trabalho buscamos demonstrar a atividade das lectinas isoladas de sementes de Canavalia brasiliensis (ConBr) e Canavalia ensiformis (ConA) sobre o crescimento âin vitroâ de Rhizobium tropici. Os dados mostraram que a lectina ConBr foi capaz de estimular de maneira significante o crescimento âin vitroâ de Rhizobium tropici. O efeito encontrado foi revertido na presenÃa do aÃÃcar inibidor (manose), sugerindo uma efetiva atividade lectinica. No entanto a lectina ConA nÃo demonstrou nenhuma atividade sobre o crescimento do microrganismo. A lectina ConBr associada com FITC, como jà era esperado, demonstrou interaÃÃo com a superfÃcie bacteriana, esses resultados foram muito semelhantes aos obtidos com ConA, apesar dessa lectina nÃo demonstrar qualquer atividade sobre o crescimento microbiano de Rhizobium tropici. A diferenÃa na atividade biolÃgica destas lectinas, apesar da alta similaridade, provavelmente à devido à diferenÃa estrutural nos seus domÃnios de reconhecimento de carboidrato. / Rizobia are gram-negative bacteria that lives as symbiotic cells in roots of leguminous inducing the formation of nodules. Inside of these nodules, these bacteria in their endosymbiotic life style, fixate the atmospheric nitrogen and make it available for the cells from the host plant. Different environment conditions are limiting factors for the biological nitrogen fixation and for the plant development, like drought-stressed, salinity, pH and temperature. Rhizobium tropici CIAT899 is a rizobia‟s strain that has effective symbioses with Phaseolus vulgaris, this strain shows tolerance to many different environment stress, such as high temperatures, acid environment and high salinity. Lectins are (glico) proteins from non-immune origin that binds specific and reversible to carbohydrates or to glicoconjugates. Due to their capacity of recognizing specific carbohydrates, lectins shows to be an important tool that helps the interaction between rizobia and the host plant. In this work we tried to demonstrate the activity of the lectin isolated from Canavalia brasiliensis (ConBr) and Canavalia ensiformis seeds on the in vitro growth of Rhizobium tropici. The data demonstrate that the lectin ConBr was capable of stimulating, in a significant way, the in vitro growth of Rhizobium tropici. The effect that was found was reverted in the presence of the inhibitory sugar (mannose), suggesting an effective lectin activity. However the lectin ConA didn‟t show any activity on the growth of the microorganisms. The ConBr-FITC conjugates, as been expected, showed interaction between the bacteria surface, these results were similar with those from ConA, although this lectin doesn‟t show any activity in the microbial growth of Rhizobium tropici. The difference between the biological activities of these similar lectins, probably is due to their structure differences in the carbohydrate binding domain.

Identiferoai:union.ndltd.org:IBICT/oai:www.teses.ufc.br:3307
Date25 February 2010
CreatorsMayron Alves de Vasconcelos
ContributorsRicardo Pires dos Santos, Jorge Luiz Martins, Marcos Luiz Pessatti
PublisherUniversidade Federal do CearÃ, Programa de PÃs-GraduaÃÃo em Biotecnologia (Campus da UFC em Sobral-CE), UFC, BR
Source SetsIBICT Brazilian ETDs
LanguagePortuguese
Detected LanguageEnglish
Typeinfo:eu-repo/semantics/publishedVersion, info:eu-repo/semantics/masterThesis
Formatapplication/pdf
Sourcereponame:Biblioteca Digital de Teses e Dissertações da UFC, instname:Universidade Federal do Ceará, instacron:UFC
Rightsinfo:eu-repo/semantics/openAccess

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