Return to search

Extração, purificação e caracterização bioquimica de peroxidase de folhas de Copaifera Langsdorffii (COP) / Plant peroxidases : importance and appllcations

Orientador: Glaucia Maria Pastore / Tese (doutorado) - Universidade Estadual de Campinas, Faculdade de Engenharia de Alimentos / Made available in DSpace on 2018-08-02T09:38:45Z (GMT). No. of bitstreams: 1
Maciel_HermelindaPenhaFreire_D.pdf: 24290756 bytes, checksum: 2fba3bc59cedd41dca9373a8b0b5822c (MD5)
Previous issue date: 2002 / Resumo: O objetivo desta pesquisa foi realizar uma revisão bibliográfica sobre a importância e aplicação de peroxidase de plantas. As peroxidases são relatadas como enzimas muito estáveis ao calor, presentes em muitas frutas e em várias partes dos vegetais. Estas enzimas são encontradas na forma de complexos de isoenzimas e causam alterações na coloração natural dos alimentos e sabor desagradável. As peroxidases apresentam inúmeras aplicações em análises de alimentos, análises clínicas e biológicas, e em conjunto com outras enzimas na conservação de certos alimentos. Ainda existe um grande universo de frutas tropicais, folhas e outras partes da planta, fontes de peroxidase, que podem ser investigadas visando a aplicação industrial. As peroxidases podem catalisar a oxidação de grande variedade de fenóis e aminas aromáticas, que ocorrem naturalmente em tecidos de plantas. Esta capacidade é largamente usada na indústria de alimentos como agente esterilizante e pode conduzir à determinação dos valores de perda nutricional e deteccão do surgimento
de compostos tóxicos como hidroperóxidos, epóxidos e aldeídos. A peroxidase pode ainda indicar a presença de hidrogênios e peróxidos orgânicos liberados no meio ambiente, originados de procedimentos industriais, que podem contaminar água potável e a natureza. Métodos convencionaispara determinaçãode peróxido de hidrogênio estão sendo atualmente adaptados para avaliação com a enzima peroxidase como sensor (biossensor). / Abstract: The aim of this research was to review the importance and application of the plant peroxidases. The peroxidases are reported to be one of the most heat stable group of enzymes present in many fruits and vegetables. These enzymes are a complex family of severaI isoenzymes, whose action results in discoloration and off-flavours in foods, but are
also used in food, biological and clinical analyses, as well as in food conservation, combined with the action of other enzymes. A lot of tropical fruits and vegetables have to be biochemically characterized with respect to their peroxidases. These enzymes can catalyse the oxidation of a large number of phenols and a aromatic amines which occur naturally in plant tissues. It is widely used in food industry as a sterilizing agent and when present in the final products can indicate the loss of nutritional value and appearance of toxic compounds such as hydroperoxides, epoxides and aldehydes hydrogen. The peroxidase can also indicates the presence
of organic peroxides released in the environment from industrial processes and during the ozonation of drinking water. Conventional methods for the determination of hydrogen peroxide have been investigated with a peroxidase enzyme sensor (biosensor). / Doutorado / Doutor em Ciência de Alimentos

Identiferoai:union.ndltd.org:IBICT/oai:repositorio.unicamp.br:REPOSIP/256679
Date02 August 2018
CreatorsMaciel, Hermelinda Penha Freire
ContributorsUNIVERSIDADE ESTADUAL DE CAMPINAS, Pastore, Glaucia Maria, 1953-, Sato, Helia Harumi, Park, Yong Kun, Gouveia, Cibele Marli Cação Paiva, Holschuh, Heinz Johan
Publisher[s.n.], Universidade Estadual de Campinas. Faculdade de Engenharia de Alimentos, Programa de Pós-Graduação em Ciência de Alimentos
Source SetsIBICT Brazilian ETDs
LanguagePortuguese
Detected LanguagePortuguese
Typeinfo:eu-repo/semantics/publishedVersion, info:eu-repo/semantics/doctoralThesis
Format155p. : il., application/pdf
Sourcereponame:Repositório Institucional da Unicamp, instname:Universidade Estadual de Campinas, instacron:UNICAMP
Rightsinfo:eu-repo/semantics/openAccess

Page generated in 0.0023 seconds