La fertilité mâle se définit comme étant la capacité de l'individu à produire des spermatozoïdes fonctionnels et à les livrer au tractus génital femelle. Les variations de fertilité interindividuelles sont tributaires de la proportion de spermatozoïdes fonctionnels d'un éjaculat. La fonctionnalité des spermatozoïdes étant modulée par leur composition biochimique, nous avons émis l'hypothèse que les spermatozoïdes issus d'individus fertiles présentaient un contenu protéique différent des spermatozoïdes issus d'individus sous-fertiles. Utilisant le modèle bovin, nous avons comparé la fraction «Triton soluble» du protéome de spermatozoïdes cryopréservés issus de taureaux de haute et de basse fertilité. Huit protéines montrant une différence entre les deux groupes de fertilité ont été identifiées par spectrométrie de masse. Parmi celles-ci, BSP1 et ELS PBP 1 étaient davantage présentes chez les spermatozoïdes issus de taureaux de basse fertilité. En centrifugeant de la semence cryopréservée sur un gradient discontinu de percoll, il est possible de séparer la population de spermatozoïdes motiles de la population de spermatozoïdes immotiles. BSP1 et ELS PBP 1 étaient toutes deux retrouvées en plus grande quantité dans la population de spermatozoïdes immotiles, laquelle est principalement composée de spermatozoïdes morts au cours du processus de cryopréservation. L'association de BSP1 et d'ELSPBPl avec la viabilité des spermatozoïdes a alors été investiguée. BSP1 est la protéine majeure du plasma séminal bovin et est acquise par le spermatozoïde lors de l'éjaculation. Dans la semence fraîchement éjaculée, la population de spermatozoïdes vivants était composée de deux sous-populations distinctes, distinguées par la présence ou l'absence de BSP1 sur la région acrosomale. Dans la semence cryopréservée, tous les spermatozoïdes présentant BSP1 sur la région acrosomale étaient morts. L'affinité de BSP1 pour la phosphatidylcholine et sa propension à modifier le contenu lipidique des membranes pourraient expliquer le lien de BSP1 avec la sensibilité des spermatozoïdes à la cryopréservation. ELS PBP 1 est acquise par le spermatozoïde au cours du transit épididymaire. Nos résultats ont montré qu'ELSPBPl était une sécrétion apocrine de l'épithélium épididymaire transférée spécifiquement aux spermatozoïdes morts. Le zinc s'est montré un cofacteur important de ce mécanisme de transfert. Ces résultats suggèrent qu'un mécanisme de contrôle de la qualité des spermatozoïdes est présent dans l'épididyme. tributaires de la proportion de spermatozoïdes fonctionnels d'un éjaculat. La fonctionnalité des spermatozoïdes étant modulée par leur composition biochimique, nous avons émis l'hypothèse que les spermatozoïdes issus d'individus fertiles présentaient un contenu protéique différent des spermatozoïdes issus d'individus sous-fertiles. Utilisant le modèle bovin, nous avons comparé la fraction «Triton soluble» du protéome de spermatozoïdes cryopréservés issus de taureaux de haute et de basse fertilité. Huit protéines montrant une différence entre les deux groupes de fertilité ont été identifiées par spectrométrie de masse. Parmi celles-ci, BSP1 et ELS PBP 1 étaient davantage présentes chez les spermatozoïdes issus de taureaux de basse fertilité. En centrifugeant de la semence cryopréservée sur un gradient discontinu de percoll, il est possible de séparer la population de spermatozoïdes motiles de la population de spermatozoïdes immotiles. BSP1 et ELS PBP 1 étaient toutes deux retrouvées en plus grande quantité dans la population de spermatozoïdes immotiles, laquelle est principalement composée de spermatozoïdes morts au cours du processus de cryopréservation. L'association de BSP1 et d'ELSPBPl avec la viabilité des spermatozoïdes a alors été investiguée. BSP1 est la protéine majeure du plasma séminal bovin et est acquise par le spermatozoïde lors de l'éjaculation. Dans la semence fraîchement éjaculée, la population de spermatozoïdes vivants était composée de deux sous-populations distinctes, distinguées par la présence ou l'absence de BSP1 sur la région acrosomale. Dans la semence cryopréservée, tous les spermatozoïdes présentant BSP1 sur la région acrosomale étaient morts. L'affinité de BSP1 pour la phosphatidylcholine et sa propension à modifier le contenu lipidique des membranes pourraient expliquer le lien de BSP1 avec la sensibilité des spermatozoïdes à la cryopréservation. ELS PBP 1 est acquise par le spermatozoïde au cours du transit épididymaire. Nos résultats ont montré qu'ELSPBPl était une sécrétion apocrine de l'épithélium épididymaire transférée spécifiquement aux spermatozoïdes morts. Le zinc s'est montré un cofacteur important de ce mécanisme de transfert. Ces résultats suggèrent qu'un mécanisme de contrôle de la qualité des spermatozoïdes est présent dans l'épididyme.
| Identifer | oai:union.ndltd.org:LAVAL/oai:corpus.ulaval.ca:20.500.11794/24125 |
| Date | 19 April 2018 |
| Creators | D'Amours, Olivier |
| Contributors | Leclerc, Pierre, Sullivan, Robert |
| Source Sets | Université Laval |
| Language | French |
| Detected Language | French |
| Type | thèse de doctorat, COAR1_1::Texte::Thèse::Thèse de doctorat |
| Format | xxiii, 192 p., application/pdf |
| Rights | http://purl.org/coar/access_right/c_abf2 |
Page generated in 0.0021 seconds