Dissertação (mestrado) - Universidade Federal de Santa Catarina, Centro de Ciências Físicas e Matemáticas. Programa de Pós-Graduação em Química. / Made available in DSpace on 2013-07-16T02:47:37Z (GMT). No. of bitstreams: 1
275447.pdf: 1306263 bytes, checksum: d84b6cd5ee3af7a9bcf499eeb82713dd (MD5) / Por exercerem papéis de fundamental importância na manutenção da vida, por seu alto poder catalítico, e por sua alta especificidade e seletividade, a obtenção de informações sobre as propriedades e o modo de ação das enzimas, tem sido de grande interesse para químicos e bioquímicos de todo o mundo.
As Fosfatases Ácidas Púrpuras constituem uma classe de metaloenzimas hidrolíticas que contém um sítio ativo dinuclear do tipo FeIIIMII (MII = Fe, Mn ou Zn) capaz de promover a hidrólise de uma variedade de ésteres de fosfato e anidridos numa faixa de pH de 4-7. Essas enzimas são isoladas a partir de plantas, animais e fungos. Recentemente, as estruturas cristalinas da kbPAP, ratTRA, rbPAP e ufPAP foram determinadas, indicando grandes similaridades entre elas e um mecanismo comum para a hidrólise de ésteres de fosfato.
A síntese de novos complexos com ligantes cada vez mais elaborados, tem levado os químicos a obter modelos sintéticos que mimetizam cada vez melhor as propriedades verificadas no sítio ativo das PAP's. Neste trabalho, foi sintetizado um novo ligante não simétrico baseado no ligante H2BPBPMP, com o grupo substituinte -NO2 na posição cinco do anel fenólico e, a partir do ligante, os complexos binucleares di- -acetato do tipo (FeIII)2, FeIIIFeII , FeIIIMnII e FeIIICuII.
Identifer | oai:union.ndltd.org:IBICT/oai:repositorio.ufsc.br:123456789/103055 |
Date | 16 July 2013 |
Creators | Righez, Rosane Claumann |
Contributors | Universidade Federal de Santa Catarina, Neves, Ademir |
Source Sets | IBICT Brazilian ETDs |
Language | Portuguese |
Detected Language | Portuguese |
Type | info:eu-repo/semantics/publishedVersion, info:eu-repo/semantics/masterThesis |
Format | 1 v.| il., tabs., grafs. |
Source | reponame:Repositório Institucional da UFSC, instname:Universidade Federal de Santa Catarina, instacron:UFSC |
Rights | info:eu-repo/semantics/openAccess |
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