L'enzyme UGT2B7 est un membre de la superfamille des UDP-glucuronosyltransférases (UGT), impliquée dans la glucuronidation. Cette réaction de conjugaison de l'acide glucuronique permet l'inactivation et l'élimination de certains composés alimentaires, polluants environnementaux, substances endogènes ainsi que d'environ 35% des médicaments présentement sur le marché. L'activité enzymatique de cette voie métabolique est sujette à une importante variabilité interindividuelle qui, dans le cas d'UGT2B7, n'est pas expliquée par la présence de polymorphismes génétiques. De nouvelles évidences suggèrent que l'épissage alternatif est un mécanisme qui pourrait contribuer à cette variabilité interindividuelle via la formation de nouveaux transcrits d'ARN messagers et de peptides pouvant avoir des rôles opposés, une fonction régulatrice ou encore une distribution tissulaire différentielle dans le cas des UGT. L'objectif de mon projet de recherche était de caractériser l'épissage alternatif du gène UGT2B7 humain avec l'objectif futur d'établir si ce phénomène est à l'origine de la variabilité de cette voie métabolique.
| Identifer | oai:union.ndltd.org:LAVAL/oai:corpus.ulaval.ca:20.500.11794/23552 |
| Date | 18 April 2018 |
| Creators | Eap, Olivier |
| Contributors | Guillemette, Chantal |
| Source Sets | Université Laval |
| Language | French |
| Detected Language | French |
| Type | mémoire de maîtrise, COAR1_1::Texte::Thèse::Mémoire de maîtrise |
| Format | ix, 155 p., application/pdf |
| Rights | http://purl.org/coar/access_right/c_abf2 |
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