Orientador: Silvio Roberto Andrietta / Dissertação (mestrado) - Universidade Estadual de Campinas, Faculdade de Engenharia Quimica / Made available in DSpace on 2018-07-21T21:30:40Z (GMT). No. of bitstreams: 1
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Previous issue date: 1996 / Resumo: No Brasil os adoçantes líquidos obtidos a partir da sacarose são uma alternativa viável, tendo em vista ser este país um grande produtor de cana-de-açúcar, matéria-prima a qual tem a sacarose como seu maior componente. Como no Brasil, a maioria das indústrias consumidoras de açúcar não possuem estrutura de recebimento deste, à granel, toma-se propício a criação de uma estrutura para a recepção e estocagem de adoçantes líquidos, pois seu custo de instalação é significativamente menor em relação aos sistemas de armazenagem de açúcar cristal a granel. A grande vantagem associada a utilização de adoçantes líquidos é que o produto chega à fábrica pronto para ser utilizado, não sendo necessário que a indústria possua uma unidade de dissolução de açúcar e tratamento de calda. Os objetivos deste trabalho envolvem a otimização do processo de hidrólise da sacarose por via enzimática e avaliação preliminar da sua viabilidade técnica e econômica. Para o desenvolvimento deste trabalho utilizou-se duas enzimas produzidas comercialmente, a Invertina (invertase) e a Novozym 230 (inulinase). Inicialmente foi feita a caracterização das enzimas invertase e inulinase no que se refere ao pH e temperatura para determinação do ponto de maior atividade de cada uma. Estes resultados foram obtidos por dois métodos de otimização (única variável e múltiplas variáveis), para se obter os pontos de máximo. Estudou-se também a meia vida para essas duas enzimas. A partir das condições de máxima atividade (pH e temperatura) e meia vida de cada enzima, otimizou-se o reator de hidrólise da sacarose, levando-se em conta as limitações industrias incluindo a viabilidade econômica. Levou-se em consideração a temperatura de operação, a concentração inicial de sacarose e a massa de enzima utilizada. Para tanto, foi utilizado o planejamento experimental fatorial de dois níveis e o método de superfície de resposta para a análise dos dados. Através dos resultados pode-se observar que o método de uma única variável levou ao ponto de máxima atividade falso (pH = 4,5 e temperatura 60°C, para invertase e pH = 4,5 e temperatura 70°C, para inulinase) quando comparado com os resultados de múltiplas variáveis (pH = 4,9 e temperatura 57°C, para invertase e pH = 4,6 e temperatura 65°C, para inulinase). Nas condições de máxima atividade destas enzimas a meia vida foi de 1,79 horas para invertase e 1,11 horas para inulinase. Pôde-se concluir pelos resultados obtidos, que o processo de produção de xarope invertido utilizando reator de mistura com enzima livre, apesar de apresentar vantagens na qualidade do produto final, mostrou-se ser inviável economicamente, pois aumenta o custo de insumos utilizados de U$7,56 por tonelada de produto na inversão ácida para U$32,79 quando a enzima mais barata (invertase) é utilizada. O custo da enzima corresponde a 6,1 % do custo final do produto, enquanto que para a inversão ácida, este custo não ultrapassa 1% / Abstract: Not informed. / Mestrado / Desenvolvimento de Processos Químicos / Mestre em Engenharia Química
Identifer | oai:union.ndltd.org:IBICT/oai:repositorio.unicamp.br:REPOSIP/266394 |
Date | 17 December 1996 |
Creators | Steckelberg, Cláudia, 1967- |
Contributors | UNIVERSIDADE ESTADUAL DE CAMPINAS, Andrietta, Silvio Roberto, 1963-, Filho, Francisco Maugeri, Santana, Maria Helena Andrade |
Publisher | [s.n.], Universidade Estadual de Campinas. Faculdade de Engenharia Química, Programa de Pós-Graduação em Engenharia Química |
Source Sets | IBICT Brazilian ETDs |
Language | Portuguese |
Detected Language | Portuguese |
Type | info:eu-repo/semantics/publishedVersion, info:eu-repo/semantics/masterThesis |
Format | 80f. : il., application/pdf |
Source | reponame:Repositório Institucional da Unicamp, instname:Universidade Estadual de Campinas, instacron:UNICAMP |
Rights | info:eu-repo/semantics/openAccess |
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