Made available in DSpace on 2014-06-12T15:50:51Z (GMT). No. of bitstreams: 2 arquivo4464_1.pdf: 421800 bytes, checksum: d97f35b5a6912123e6c49450a6800947 (MD5) license.txt: 1748 bytes, checksum: 8a4605be74aa9ea9d79846c1fba20a33 (MD5) Previous issue date: 2004 / Levana produzida por Zymomonas mobilis, linhagem ZAG 12, em meio de sacarose foi hidrolisada em forno de microondas, o qual foi usado como fonte aquecedora, em lugar do banho-maria tradicional. Na hidrólise foi utilizada uma solução de levana a 20g/L, com ácido clorídrico 0,1M. As diferentes faixas de pesos moleculares foram separadas por precipitação fracionada. As soluções de levana foram hidrolisadas em tempos que variaram de 0,5 a 5,0 minutos. Após hidrólise ácida da levana em forno de microondas com potência de 650W, foram obtidas frações de levana de baixo peso molecular, oligossacarídeos e frutose. Os oligos e monossacarídeos, foram analisados por cromatografia líquida de alta eficiência (CLAE). A fase móvel foi água deionizada e as colunas REZEX-RS0 OLIGOSACCHARIDE (12μm x 10mm x 200mm) e BECKMAN U-SPHEROGEL CARBOHYDRATE (10μm x 6,5mm x 300mm), respectivamente. Os resultados mostraram ocorrência de variação na resposta antitumoral em função dos diferentes pesos moleculares. Constatou-se que as frações mais ativas foram F 80 e F - 70, que apresentaram a maior inibição tumoral contra o sarcoma 180 (89%), e carcinoma de Erhlich (79%). A fração F 90 não apresentou inibição tumoral significativa para o sarcoma 180 (39,5%). No entanto a F 60 apresentou 77% de inibição contra o sarcoma 180. A separação dos frutooligossacarídeos, com diferentes graus de polimerização, e dos monômeros de frutose foi obtida através de cromatografia por CLAE. Três minutos de hidrólise mostrou ser a melhor condição, dentre as testadas, para obtenção de oligossacarídeos a partir de levana

Orientador: Francisco Maugeri Filho / Tese (doutorado) - Universidade Estadual de Campinas, Faculdade de Engenharia de Alimentos / Made available in DSpace on 2018-07-19T02:25:48Z (GMT). No. of bitstreams: 1 Ribeiro_EloizioJulio_D.pdf: 4846518 bytes, checksum: 33b4894ca0d11af44e8d3c1b40c993a5 (MD5) Previous issue date: 1989 / Resumo: O principal objetivo deste trabalho, foi estudar a emética de hidrólise de sacarose por invertase imobilizada em sílica de porosidade controlada, de diâmetro médio de poros igual a 375 A e diâmetro médio de partículas de 0.456 mm. A cinética da enzima livre foi estudada a 40°C a pH 4.5, verificando que para concentrações iniciais de sacarose maiores que ü. 146 rnol/i, o modelo de inibição pelo substrato foi inadequado, havendo necessidade de um fator de correção f(S). que foi definido em termos de difusividade de massa. Foi também estudado o efeito inibidor de glicose e de frutose sobre a reação de hidrólise de sacarose por iirvertase livre. A inibição exercida por frutose é do tipo competitiva e o efeito inibidor de glicose é do tipo parcialmente não competitivo. Invertase foi imobilizada por ligação covalente, em sílica de porosidade controlada (SPC). ativada por süanização e subsequente reação com glu-taraldeído. As enzimas imobilizadas mais ativas foram obtidas quando o pH do meio de imobilização era 4,5. Verificou-se que havia uma saturação do suporte, quando a atividade do meio de imobilização aumentava além de um valor limite. Nessas condições, conseguiu-se uma ativi¬dade de 1800 U por grama de suporte seco. As condições ótimas para a ação de invertase imobilizada foram pH 4,5 e temperatura de 55ÜC A energia de ativação da reação de hidrólise de sacarose pela enzima imobilizada foi 7. S Kcaíimol. A invertase na forma imobilizada se mostrou mais estável a pH 4,5 e foi bastante estável em relação à temperatura. A energia de desativação do complexo enzima-suporte foi de 122 Kcaífmol e a perda de atividade do mesmo, foi descrita por uma cinética de primeira ordem. O suporte usado foi regenerado por pirólise, novamente ativado e usado ern uma outra imobilização. A atividade alcançada foi cerca de 80% da atividade obtida na primeira imobilização. O modelo de inibição pelo substrato foi adequado para descrever a cinética da reação na ausência de produtos da mesma, seio a necessidade de um fator de correção, como ocorreu para a enzima livre. Em presença de frutose na alimentação do reator, verificou-se uma inibição da reação, modelada em termos de inibição competitiva. Em presença de glicose na alimentação do reator, a inibição observada foi do tipo não competitiva. As constantes de inibição pelos produtos da reação foram. KF = 3.1022 . 10-4 mol/cm3 para frutose e KG = 2,2521 . 10-4 mol/cm3 para glicose. Os parâmetros cinéticos intrínsecos da equação da taxa de reação foram obtidos por procedimentos numéricos. O valor de KM intrínseco foi igual a 2.3847.10 mol/cm3 e Km aparente foi 4.3003 mol/cm3. Os demais parâmetros cinéticos intrínsecos. Ki KF, KG, e VM foram iguais aos aparentes. A difusividade efetiva de sacarose em SPC foi a mesma da sacarose em solução à diluição infinita. 0,75 . 10-5 cm2/s. a 40°C / Abstract: In this work, the kinetic of sucrose hydrolysis by free and immobilized invertase was studied. The enzyme was immobilized in controlled pore silica with pores of 37.5 nm mean diameter and 0.456 mm of particle mean diameter. The kinetic studies of free enzyme were carried out at 40°C and pH 4.5. Under these conditions, the mathematical model for reaction rates considering substrate inhibition was inadequate for sucrose concentrati¬ons higher than 0.146 mold, A correction factor based on the sucrose diffusiviues was used. The inhibition effect, by glucose and fructose was also studied. For free enzyme, it was shown that fructose is a competitive inhibitor and glucose is a partially noncompetitive inhibitor. Invertase was immobilized by covalent attachment method onto sila-nized controlled pore silica, using glutaraldheyde as afunctional reagent. It was verified that the activity was higher when the immobilization was carried out at pH 4.5. Under this condition, an enzymatic activity of 1800 U/g of dry support was obtained. The best conditions for immobilized invertase action were pH 4.5 and 55°C The activation energy of the sucrose hydrolysis reaction was 7.8 kcaUrnol. The immobilized invertase was very stable at temperatures lower than 50°C. and the stability was higher at pH 4.5. The deactivation energy was 122 kcalimol and the kinetics of activity decay with tempera¬ture was described by a first order model. The kinetics studies of immobilized invertase were carried out in a continuous recirculation reactor. The mathematical mode! for sucrose hy¬drolysis was found to be represented by substrate and products inhibition. The fructose has a competitive and glucose a noncompetitive effect. The inhibition constants were 3.1022 . 10-4 mol/cm3 and 2.2521 10-4 mol/cm3. for fructose and glucose, respectively. The intrinsic kinetic parameters for the mathematical model were found by numerical procedures. The values for intrinsic Km was 2.3847 10-5 a and for apparent Km was 4.3003 10-5 mol/cm3. The others intrinsic parameters Kf, Ka and Vm) were shown to be similar to the apparents values. The effective difhisivity of sucrose into the support was shown to be the same as for sucrose hi dilute solution (0.75 . 10 -5 cm2/s at 40°C). The support was regenerated by pyrolysis and then reused for immobilization purposes, an yield of 80% compared to the fresh support was attained / Doutorado / Doutor em Engenharia de Alimentos

Submitted by Chaylane Marques (chaylane.marques@ufpe.br) on 2015-03-12T18:04:33Z No. of bitstreams: 2 Dissertação_Gabriel Olivo Locatelli_PPGBI, 2012.pdf: 3209364 bytes, checksum: e1f9118cb8343a86b784ba5a4b4188f1 (MD5) license_rdf: 1232 bytes, checksum: 66e71c371cc565284e70f40736c94386 (MD5) / Made available in DSpace on 2015-03-12T18:04:33Z (GMT). No. of bitstreams: 2 Dissertação_Gabriel Olivo Locatelli_PPGBI, 2012.pdf: 3209364 bytes, checksum: e1f9118cb8343a86b784ba5a4b4188f1 (MD5) license_rdf: 1232 bytes, checksum: 66e71c371cc565284e70f40736c94386 (MD5) Previous issue date: 2012-02-27 / FACEPE / As pectinas são hidrocolóides naturais, encontrados na parede celular primária das células vegetais e nas camadas intercelulares, contribuindo para adesão entre as células, firmeza e resistência mecânica dos tecidos. Estão presentes em grande quantidade nos subprodutos das indústrias de extração de sucos cítricos, e muitas vezes são descartados de forma inadequada, representando um grande passivo ambiental. Objetivando o aproveitamento desses resíduos como uma alternativa de baixo custo para a produção de polihidroxialcanoatos (PHAs), foi estudado o uso de ácido galacturônico e hidrolisados pécticos para crescimento celular de Cupriavidus necator e Pseudomonas putida. Foram estudados métodos de hidrólise ácida e enzimática, através da aplicação de planejamento fatorial e metodologia de superfície de resposta. Os resultados indicaram que o método de hidrólise enzimática foi mais eficiente permitindo obter um maior rendimento de compostos redutores (CR). As variáveis investigadas foram à concentração da enzima endo-poligalacturonase (endo-PG) e a agitação, mantendo-se a concentração de substrato em 1% (p/v). Os resultados obtidos foram comparados com a performance enzimática realizada com uma maior concentração de substrato (10% p/v) empregando-se diferentes concentrações de enzima. Ambos os resultados indicaram que a concentração enzimática de 10 UI/g de pectina favoreceu a obtenção de CR, permitindo atingir em média 70 g/L de CR a partir de 100 g/L de pectina. Ambos os micro-organismos cresceram na presença de ácido galacturônico, mas apenas C. necator apresentou crescimento satisfatório nos meios formulados com os hidrolisados pécticos, com velocidades específicas de crescimento (μMax) e taxas de conversão de substrato em células (Yx/s) semelhantes aos valores encontrados em estudos com outros substratos, como glicose, açúcar invertido e melaço. Essas condições de cultivo permitiram um crescimento celular acima de 10 g/L e o acúmulo intracelular de polihidroxialcanoatos.

Para viabilizar o aproveitamento da celulose, e necessário sua hidrólise obtendo-se resíduos de glicose; esta hidrólise pode ser ácida ou enzimática. A hidrólise enzimática apresenta algumas vantagens sobre a ácida, embora microrganismos utilizados até agora não sejam extremamente eficientes na produção de celulases. Com o interesse de explorar melhor a nossa microbiota, o presente trabalho se propôs a busca de fungos com alta capacidade de hidrolisar celulose, isolados a partir de duas regiões geográficas diferentes. Foram assim obtidos 20 isolados que foram analisados e comparados com um padrão o Trichoderma reesei QM 9414 considerado como alto produtor de celulases. Foi feito um estudo de aspectos biológicos dos 20 isolados, fixando assim bons parâmetros para estudos posteriores no tocante a classificação e melhoramento genético destes isolados. Especialmente um dos isolados classificado como Trichoderma pseudo conjngii foi considerado promissor por apresentar uma alta taxa de produção de celulases além de apresentar outras características favoráveis para futuros estudos de genética e melhoramento. / For better uses for cellulose it must be partetioned in to glucose residues and this can be done by the acid or by enzymatic hydrolysis. Some advantages can be pointed out in using the enzymatic process although strains of microorganisms used until now can still be improved to produce higher amounts of cellulases. The main goal of this work was to explore our microbiota aiming to find out new fungi with high ability in breaking down 'cellulose. Tow different geographic regions were select and from them 20 isolateds were obtained and tested. Trichoderma reesei QM 9414 was used a standard for comparing the performance of the isolated fungi strains. Morphological and biological parameters were stablished for the 20 strains providing informations for future classification and genetic improvement programs. One of the isolates classified as Trichoderma pseudo coningii, was shown to be the most promessing one giving high rates of cellulases production; it also presented favorable characteristics for genetic and breeding studies.

Para viabilizar o aproveitamento da celulose, e necessário sua hidrólise obtendo-se resíduos de glicose; esta hidrólise pode ser ácida ou enzimática. A hidrólise enzimática apresenta algumas vantagens sobre a ácida, embora microrganismos utilizados até agora não sejam extremamente eficientes na produção de celulases. Com o interesse de explorar melhor a nossa microbiota, o presente trabalho se propôs a busca de fungos com alta capacidade de hidrolisar celulose, isolados a partir de duas regiões geográficas diferentes. Foram assim obtidos 20 isolados que foram analisados e comparados com um padrão o Trichoderma reesei QM 9414 considerado como alto produtor de celulases. Foi feito um estudo de aspectos biológicos dos 20 isolados, fixando assim bons parâmetros para estudos posteriores no tocante a classificação e melhoramento genético destes isolados. Especialmente um dos isolados classificado como Trichoderma pseudo conjngii foi considerado promissor por apresentar uma alta taxa de produção de celulases além de apresentar outras características favoráveis para futuros estudos de genética e melhoramento. / For better uses for cellulose it must be partetioned in to glucose residues and this can be done by the acid or by enzymatic hydrolysis. Some advantages can be pointed out in using the enzymatic process although strains of microorganisms used until now can still be improved to produce higher amounts of cellulases. The main goal of this work was to explore our microbiota aiming to find out new fungi with high ability in breaking down 'cellulose. Tow different geographic regions were select and from them 20 isolateds were obtained and tested. Trichoderma reesei QM 9414 was used a standard for comparing the performance of the isolated fungi strains. Morphological and biological parameters were stablished for the 20 strains providing informations for future classification and genetic improvement programs. One of the isolates classified as Trichoderma pseudo coningii, was shown to be the most promessing one giving high rates of cellulases production; it also presented favorable characteristics for genetic and breeding studies.

Submitted by FERNANDA DA SILVA VON PORSTER (fdsvporster@univates.br) on 2014-09-23T18:58:48Z No. of bitstreams: 3 license_text: 22113 bytes, checksum: 449be06104264f68e4c3e35147dfb393 (MD5) license_rdf: 19874 bytes, checksum: 38cb62ef53e6f513db2fb7e337df6485 (MD5) 2014MarianoRodrigues.pdf: 2094556 bytes, checksum: d1d85616463f5a3f36cac185c321a683 (MD5) / Approved for entry into archive by Ana Paula Lisboa Monteiro (monteiro@univates.br) on 2014-09-29T13:17:28Z (GMT) No. of bitstreams: 3 license_text: 22113 bytes, checksum: 449be06104264f68e4c3e35147dfb393 (MD5) license_rdf: 19874 bytes, checksum: 38cb62ef53e6f513db2fb7e337df6485 (MD5) 2014MarianoRodrigues.pdf: 2094556 bytes, checksum: d1d85616463f5a3f36cac185c321a683 (MD5) / Made available in DSpace on 2014-09-29T13:17:28Z (GMT). No. of bitstreams: 3 license_text: 22113 bytes, checksum: 449be06104264f68e4c3e35147dfb393 (MD5) license_rdf: 19874 bytes, checksum: 38cb62ef53e6f513db2fb7e337df6485 (MD5) 2014MarianoRodrigues.pdf: 2094556 bytes, checksum: d1d85616463f5a3f36cac185c321a683 (MD5) / Hidrolisados são proteínas que por ação química ou enzimática produzem peptídeos de vários tamanhos, sendo que pelo método enzimático o valor nutricional da proteína é mantido, sem a degradação dos aminoácidos. Vários pesquisadores demonstraram a possibilidade de se obter hidrolisados proteicos de origem animal a partir de enzimas, utilizando como matéria prima peixes e frango, podendo estes serem utilizados em alimentos, visto que promovem a modificação das propriedades funcionais das proteínas. As minhocas apresentam cerca de 70% de proteínas (base seca) e vêm sendo utilizadas no Brasil na alimentação de pequenos animais, sob a forma de farinha e também na transformação de resíduos orgânicos em húmus. Sendo assim este trabalho teve como objetivo obter hidrolisados proteicos utilizando como matéria - prima a minhoca e avaliar as suas propriedades funcionais, visto que a mesma apresenta elevado valor nutricional e até hoje tem sido pouco utilizada na obtenção destes produtos. Para isto, os hidrolisados foram obtidos após hidrólise enzimática, variando-se a concentração enzima/substrato, pH, temperatura, tempo de hidrólise e agitação do meio, e utilizando como enzimas as proteases Alcalase e Flavourzyme (Novozymes), a partir de um planejamento experimental. Os produtos obtidos foram avaliados com relação ao grau de hidrólise, a fim de se obter a condição mais adequada para a formação da maior quantidade de proteína solúvel, sendo então realizado um estudo de suas propriedades funcionais e teor de aminoácidos por cromatografia a líquido de alta eficiência. Os resultados demonstraram que a condição mais adequada para a obtenção da maior fração solúvel foi em meio alcalino e utilizando a enzima Alcalase, sendo que o produto apresentou algumas propriedades funcionais e praticamente todos os aminoácidos essenciais. Dessa forma a minhoca surge como uma nova e importante fonte na obtenção de hidrolisados, sendo que no futuro pode ser fornecido ao mercado um bioproduto que possa ser usado na alimentação de pequenos animais.

O uso de enzimas como agentes de modificação das propriedades funcionais de proteínas tem se tornado bastante difundido na indústria de alimentos. As proteases, apresentam inúmeras vantagens, principalmente, devido a sua atividade em baixas concentrações e a sua ausência de toxicidade, que faz com que se elimine a necessidade da sua remoção do produto final. O objetivo deste trabalho foi determinar as condições ótimas de produção da protease de Microbacterium sp. kr10, caracterizar e purificar parcialmente a enzima, assim como verificar a sua utilização como agente de modificação das propriedades funcionais da proteína de soja. Através da metodologia de superfície de resposta foram determinadas as condições ótimas de produção da protease, pH de 7,0, temperatura de 25°C e 12,5 g L-1 de farinha de pena (p/v). O padrão proteolítico da enzima tanto no extrato cru quanto na parcialmente purificada indicam que esta é uma metaloprotease, com pH e temperaturas ótimos nas faixas de 6,5 a 7,5, e 45 a 55°C, respectivamente. A atividade enzimática foi totalmente inibida por EDTA, fenantrolina, HgCl2 e CuCl2 e parcialmente inibida por ZnCl2, MnCl2 e SnCl2. A enzima foi parcialmente purificada através de cromatografia de gel filtração e troca iônica resultando num fator de purificação de 250. Um aumento gradativo do grau de hidrólise da proteína de soja foi observado à medida que se aumentou a razão enzima/substrato utilizada, assim como a redução da formação de espuma e o aumento da capacidade emulsificante de uma solução composta pelo hidrolisado de soja e óleo de soja, mesmo sob condições de alta temperatura e alta concentração de sal. Desta forma, esta protease apresenta potencial para aplicação como agente de modificação protéica de proteína de soja isolada.

Made available in DSpace on 2016-08-29T15:35:33Z (GMT). No. of bitstreams: 1 tese_6732_Dissertação Roberta_FINAL.pdf: 1990587 bytes, checksum: 6d3eb237403043f08fbabe2dd9678463 (MD5) Previous issue date: 2013-08-22 / Durante o refino do petróleo, os equipamentos estão constantemente expostos à ação de compostos como cloretos, ácidos naftênicos, sulfetos e carbonatos, levando a diminuição de sua vida útil. A presença desses contaminantes trazem muitos desafios, necessitando de ações por parte dos refinadores para evitar problemas, como corrosão, redução na eficácia do catalisadores e formação de depósitos. Dentre os agentes contaminantes, os sais, como os cloretos de sódio, cálcio e magnésio, estão entre os mais comuns. A redução dos sais no petróleo é fundamental para evitar a presença, principalmente de cloretos nos sistemas de topo das torres de destilação das refinarias. Os cloretos, principalmente de cálcio e magnésio, sofrem hidrólise em presença de água e temperaturas em torno de 250 ºC. Estas condições são comuns nos ambientes de refino e o resultado deste processo de hidrólise é a formação e o possível acúmulo de ácido clorídrico na água presente no topo das torres de refino. Nas refinarias, as misturas contendo variados tipos de óleos, principalmente aqueles originados de novos campos, estão sendo cuidadosamente tratadas para evitar altos teores de cloretos nos sistemas de topo. Nesse sentido, propôs-se neste trabalho investigar o processo de evolução de cloretos a partir do desenvolvimento de uma metodologia que permita avaliar, comparar e monitorar o ácido clorídrico gerado durante a destilação de petróleos, visando prever o comportamento do petróleo durante o refino e propor estratégias para a redução dos custos operacionais do refino do óleo. Para este estudo, seis amostras de diferentes petróleos foram destiladas. A metodologia consistiu em adaptar um sistema de vidrarias específicas no topo da coluna da unidade de destilação manual de petróleo, localizada no LabPetro/UFES, a fim de capturar e monitorar o ácido clorídrico gerado. Dados de balanço mássico da salinidade de cada destilação foram obtidos, assim como seus respectivos percentuais de evolução de cloretos, ou seja, a quantidade de cloretos desprendida da amostra inicial durante o processo de destilação. Os resultados mostraram que a metodologia é eficiente, pois os dados obtidos do balanço mássico da salinidade apresentaram perdas baixas e as replicatas realizadas foram muito similares. As correlações entre o percentual de evolução de cloretos e seus contra-íons revelaram resultados satisfatórios.

O uso de enzimas como agentes de modificação das propriedades funcionais de proteínas tem se tornado bastante difundido na indústria de alimentos. As proteases, apresentam inúmeras vantagens, principalmente, devido a sua atividade em baixas concentrações e a sua ausência de toxicidade, que faz com que se elimine a necessidade da sua remoção do produto final. O objetivo deste trabalho foi determinar as condições ótimas de produção da protease de Microbacterium sp. kr10, caracterizar e purificar parcialmente a enzima, assim como verificar a sua utilização como agente de modificação das propriedades funcionais da proteína de soja. Através da metodologia de superfície de resposta foram determinadas as condições ótimas de produção da protease, pH de 7,0, temperatura de 25°C e 12,5 g L-1 de farinha de pena (p/v). O padrão proteolítico da enzima tanto no extrato cru quanto na parcialmente purificada indicam que esta é uma metaloprotease, com pH e temperaturas ótimos nas faixas de 6,5 a 7,5, e 45 a 55°C, respectivamente. A atividade enzimática foi totalmente inibida por EDTA, fenantrolina, HgCl2 e CuCl2 e parcialmente inibida por ZnCl2, MnCl2 e SnCl2. A enzima foi parcialmente purificada através de cromatografia de gel filtração e troca iônica resultando num fator de purificação de 250. Um aumento gradativo do grau de hidrólise da proteína de soja foi observado à medida que se aumentou a razão enzima/substrato utilizada, assim como a redução da formação de espuma e o aumento da capacidade emulsificante de uma solução composta pelo hidrolisado de soja e óleo de soja, mesmo sob condições de alta temperatura e alta concentração de sal. Desta forma, esta protease apresenta potencial para aplicação como agente de modificação protéica de proteína de soja isolada.

O uso de enzimas como agentes de modificação das propriedades funcionais de proteínas tem se tornado bastante difundido na indústria de alimentos. As proteases, apresentam inúmeras vantagens, principalmente, devido a sua atividade em baixas concentrações e a sua ausência de toxicidade, que faz com que se elimine a necessidade da sua remoção do produto final. O objetivo deste trabalho foi determinar as condições ótimas de produção da protease de Microbacterium sp. kr10, caracterizar e purificar parcialmente a enzima, assim como verificar a sua utilização como agente de modificação das propriedades funcionais da proteína de soja. Através da metodologia de superfície de resposta foram determinadas as condições ótimas de produção da protease, pH de 7,0, temperatura de 25°C e 12,5 g L-1 de farinha de pena (p/v). O padrão proteolítico da enzima tanto no extrato cru quanto na parcialmente purificada indicam que esta é uma metaloprotease, com pH e temperaturas ótimos nas faixas de 6,5 a 7,5, e 45 a 55°C, respectivamente. A atividade enzimática foi totalmente inibida por EDTA, fenantrolina, HgCl2 e CuCl2 e parcialmente inibida por ZnCl2, MnCl2 e SnCl2. A enzima foi parcialmente purificada através de cromatografia de gel filtração e troca iônica resultando num fator de purificação de 250. Um aumento gradativo do grau de hidrólise da proteína de soja foi observado à medida que se aumentou a razão enzima/substrato utilizada, assim como a redução da formação de espuma e o aumento da capacidade emulsificante de uma solução composta pelo hidrolisado de soja e óleo de soja, mesmo sob condições de alta temperatura e alta concentração de sal. Desta forma, esta protease apresenta potencial para aplicação como agente de modificação protéica de proteína de soja isolada.