Orientador: Ranulfo Monte Alegre / Dissertação (mestrado) - Universidade Estadual de Campinas, Faculdade de Engenharia de Alimentos / Made available in DSpace on 2018-07-28T13:06:29Z (GMT). No. of bitstreams: 1 Wendt_Raquel_M.pdf: 14420542 bytes, checksum: 78af87d082c946d9d48e3545c14ccc81 (MD5) Previous issue date: 2001 / Resumo: A levana, fonnada através de reações de transfrutosilação, constitui-se basicamente por unidades de frutose e encontra aplicação como espessante na indústria alimentícia, sendo utilizada ainda nas áreas médica e farmacêutica. Pode ser sintetizada por vários grupos de bactérias, entre elas a Zymomonas mobilis, através de meio fermentadvo a base de sacarose, extrato de levedura e sais minerais. As fermentações foram conduzidas a 30°C, em erleynmeyers e em fermentador de bancada. A Zymomonas mobilis estudada foi um mutante obtido através de tratamento da cepa natural com NTG (N-metil N'nitro N'nitroso Guanidina). Os resultados mostram que este mutante pode produzir até 30g/L de levana e que a concentração de extrato de levedura pode mtluenciar na síntese da levana. A atividade da levanasacarase da Zymomonas mobilis foi estudada em diferentes temperaturas e pH e demonstrou-se através dos resultados das fermentações que os parâmetros cinéticos são afetados tanto pela temperatura quanto pelo controle do pH do meio. / Abstract: Levan is formed through transfructosilation reactions and is constituted basically by units of fructose and finds application as thicker in the food industry, being still used in the medical and pharmaceutical areas. It can be synthesized by several groups of bacteria among them the Zymomonas mobilis in media with sucrose, yeast extract and mineral salts. The fermentations were carried out at 30°C, in erleynmeyers and in bench fermentador. Zymomonas mobilis studied was a mutant obtained through the treatment of the natural Zymomonas mobilis with NTG (N-methyl N'nitro N'nitroso Guanidin). The results show this mutant can produce up to 30g/L of levan and that the yeast extract concentration can influence the levan production. The levansucrase activity of the Zymomonas mobilis was studied at different temperatures and pH and demonstrated through the fermentation results that the kinetic parameters are affected by the temperature and pH control ofthe middle. / Mestrado / Mestre em Engenharia de Alimentos

Orientador: Francisco Maugeri Filho / Dissertação (mestrado) - Universidade Estadual de Campinas, Faculdade de Engenharia de Alimentos / Made available in DSpace on 2018-07-28T11:45:11Z (GMT). No. of bitstreams: 1 Mibielli_GuilhermeMartinez_M.pdf: 17367890 bytes, checksum: 45a5b00dc23465ae33a5798a3f8f15d8 (MD5) Previous issue date: 2001 / Resumo: A dextrana é um polissacarídeo composto exclusivamente por unidades monoméricas de glicose, unidas por ligações glicosídicas do tipo a-1,6 na posição linear. Este polissacarídeo apresenta interesse industrial nas áreas de petroquímica, alimentos, química e farmacêutica. Durante o processo de síntese de dextrana ocorre a liberação de frutose, que é um monossacarídeo de grande importância na indústria de alimentos. Este trabalho teve por finalidade sintetizar as etapas do processo de obtenção de dextrana clínica e frutose a partir de sacarose. A fermentação com Leuconostoc mesenteroides foi realizada em batelada alimentada, para se obter extracelularmente a enzima dextrana-sacarase. A dextrana foi sintetizada pela enzima a partir de sacarose como substrato, onde foram testadas as concentrações de 50 g/L e 100 g/L. A dextrana clínica foi obtida pela hidrólise ácida da dextrana bruta produzida na síntese, e posterior separação com concentrações diferentes de Etanol. Os rendimentos de processo para a dextrana de alta massa molecular e a frutose obtidos em relação ao valor teórico máximo foram: processo convencional - 24,9% e 42,2%; processo enzimático com enzima bruta - 24,9% e 55,7% e processo enzimático com enzima purificada - 41,6% e 80,2%. Na síntese enzimática com enzima purificada os percentuais de dextrana de alta massa molecular obtidos foram 70,4% e 55,5% para as concentrações de sacarose de 50 g/L e 100 g/L, respectivamente. Na hidrólise ácida os melhores resultados foram obtidos com temperatura de 76°C e pH 1,0, num tempo de processo de 4,5 horas. Com os resultados obtidos conclui-se que o melhor processo de obtenção de dextrana clínica e frutose foi a síntese enzimática com enzima purificada / Abstract: Dextran is a polysaccharid exclusively composed of monomeric units of glucose, joined by a-1,6 glucosidic bonds at the linear position. This polysaccharid is of a great industrial interest at the petrochemistry, food, chemistry and pharmaceutical areas. During the synthesis process of dextran occurs the frutose liberation, that is a monosaccharid of high interest in the food industry. The aim of this work was to synthesize the process steps for clinical dextran and fructose production trom sucrose. The fermentation with Leuconostoc mesenteroides was accomplished in a fed-batch process, for obtaining the extracellular dextran-sucrase enzyme. The dextran was synthesized by the enzyme using sucrose as substrate at the concentrations of 50 and 1OOgIL. The clínical dextran was obtained by acid hydrolysis of the crude dextran produced at the synthesis and further separation with different ethanol concentrations. The process yields for the dextran with high molecular and fructose obtained from maximum theoretical value was: conventional process - 24,9 and 42,2%, enzymatic process with unmanufactered enzyme - 24,9 and 55,7% and enzymatic process with purified enzyme - 41,6 and 80,2%. On enzymatic process with purified enzyme, percentage of dextran of high molecular mass obtained was: 70,4 and 55,5% for sucrose concentration of 50 g/L and 1OOg/L, respectively. On acid hydrolysis, the best results were obtained with temperature of 76°C and pH 1,0, in process time of 4,5 hours with results it can conclude that the best process for obtaining clinical dextran and fructose was enzymatic synthesis with purified enzyme / Mestrado / Mestre em Engenharia de Alimentos

Orientador: Helia Harumi Sato / Dissertação (mestrado) - Universidade Estadual de Campinas, Faculdade de Engenharia de Alimentos / Made available in DSpace on 2018-08-03T21:41:18Z (GMT). No. of bitstreams: 1 Orsi_DanielaCastilho_M.pdf: 1528781 bytes, checksum: 9b24bf02927103be3fb307e39fe0a720 (MD5) Previous issue date: 2004 / Mestrado

Orientador : Edgard Ferro Collares / Dissertação (mestrado) - Universidade Estadual de Campinas, Faculdade de Ciencias Medicas / Made available in DSpace on 2018-07-14T04:28:20Z (GMT). No. of bitstreams: 1 Machado_FernandodeAlmeida_M.pdf: 1544345 bytes, checksum: 42336a1ba411f3b56a113b027b0428d3 (MD5) Previous issue date: 1992 / Resumo: O presente trabalho teve como objetivo verificar, em ratos, se a diminuição da concentração de maltose e sacarose, numa refeição líquida, mantém as diferenças observadas no EG destes açúcares em concentração de 10%, e a sua relação com os níveis das respectivas dissacaridases na mucosa do intestino delgado. Para atender a este objetivo, o estudo foi conduzido em 2 etapas, utilizando um total de 152 ratos Wistar machos, com idade entre 8 a 10 semanas. Na 1 a etapa, foram utilizados 8 animais com o objetivo de avaliar as atividades total e relativa das dissacaridases lactase, sacarase e maltas e no intestino delgado. Na 2a etapa, foram utilizados 144 animais nas mesmas condições da etapa precedente no sentido de estudar o esvaziamento gástrico de solução aqüosa de sacarose e maltose através da determinação da RG aos 15 minutos após a administração da refeição de prova. Estes animais foram divididos eqüitativamente em 6 grupos (numerados de I a VI) sendo cada grupo redividido em 2 subgrupos, de 12 animais cada, de acordo com a refeição de prova utilizada (sacarose ou maltose). Os animais receberam refeição de prova marcada com fenol vermelho (6 mgldl) por via orogástrica, através de uma sonda metálica. A RG foi determinada calculando-se a quantidade de marcador retido no estômago. A partir da concentração inicial de 10%, foram utilizadas concentrações decrescentes nas refeições de prova. Os subgrupos IS, IIS e IIIS receberam refeição de sacarose em solução nas concentrações de 10%, 5% e 2,5%, respectivamente, e foram pareados com os subgrupos 1M, 11M e 111M, que receberam refeição de maltose em solução nas concentrações de 10%, 5% e 2,5%. O volume utilizado foi 2 m1JIOO g peso. Numa 2a fase foram constituídos os grupos IV, V e VI, subdivididos em subgrupos S e M, diferindo dos grupos descritos anteriormente apenas no volume da refeição de prova utilizada que foi de 1 m1/100g de peso. Os resultados das atividades das dissacaridases mostram que os animais apresentam baixa atividade total e relativa da lactase (X +- DP, respectivamente, 5,20 +- 1,97 e 0,84 +- 0,34) e valores adequados das atividades total e relativa de sacarase (X +- DP, respectivamente, 27,35 +- 6,48 e 4,36 +- 0,94) e da maltas e (X +- DP, respectivamente, 108,67 +- 46,99 e 17,84 +- 8,40). A relação da atividade total da maltas e com a da sacarase apresentou valor médio de 4,07. A RG das soluções de mal tose a 10% e 5% (medianas = 54,5% e 37,0%, respectivamente) foi significativamente maior (p < 0,05) que das soluções de sacarose nas mesmas concentrações (medianas = 41,6% e 31,4%, respectivamente), utilizando-se volume de 2 m1/ 100 g peso. Da mesma forma, empregando-se o volume de 1 ml/ 100 g peso, a RG das soluções de maltose a 10% e 5% (mediana = 55,4% e 37,1%) manteve-se significativamente maior que das soluções de sacarose nas mesmas concentrações (medianas= 40,7% e 27,6%, respectivamente). Não houve diferença estatística entre as RG das soluções de sacarose e maltose, na concentração a 2,5% (medianas = 27,7% e 23,6%, respectivamente, para soluções de maltose e sacarose, no volume de 2 m1/ 100 g e 24,5% e 25,9% no volume de 1 m1/ 100 g peso). Para explicar os resultados, é proposto que o EG mais rápido <4l solução de sacarose nas concentrações a 10% e 5% comparado à solução de maltose nas mesmas concentrações, resulta de uma possível saturação da sacarase, que, por sua vez, determina uma interrupção na regulação do EG, gerada a partir de receptores intestinais. / Abstract: This study has the objective of establishing that, by decreasing the concentration of sucrose, in a liquid meal, the differences that are usually observed in the gastric emptying of these sugars, at a concentration of 10% and their relation with the activity of the two disaccharidases (maltas e and sucrase) in the small intestine. To reach this objective, the study was performed in two phases, using a total of 152 Wistar male rats, aged from 8 to 10 weeks. During the first phase, 8 rats were used, with the aim to evaluate the activities, total and relative, of lactase, sacarase and maltas e in the small intestine. In the second phase, 144 rats were used, in the same condition than in the preceding phase, to study the effect on gastric emptying of our aqueous solution of sucrose and maltose throught the determination of the gastric retention at 15 minutes after the test meal. The rats were equally subdivided in 6 groups (I to VI) and each group furtherly divided in two subgroups, with 12 animals in each, based on the test meal that was used (sucrose or maltose). The rats received a test meal, with addition of phenol red (6mg/dl) by the orogastric route through a metal tube. The gastric retention was measured by determining the amount of the marker still in the stomach. Decreasing amounts of sucrose were used, starting with 10%, in the test meals. Subgroups IS, IIS and IIIS received 10%, 5% and 2.5% of sucrose, and were compared with subgroups 1M, 11M and 111M that received a meal with 10%, 5% and 2.5% of maltose. The volume of the test meal was 2 m1/100 g of weight. In a second phase, groups IV, V and VI were formed and divided in subgroups S and M, differing from the preceding groups on1y in the amount of the test meal that was 1 m1/100 g. The disaccharidase activities observed were a low total and relative lactase (average +- S.D. = 5.20 +- 1.97 and 0.84 +- 0.34) and satisfactory levels of total and reiative of sucrase (average +- S.D. = 27.35 +- 6.48 and 4.36 +- 0.94) and maltase ( average +- S.D. = 108,67 +- 46,99 and 17,84 +- 8,40). The relation between total activities of maltase and sucrase averaged 4.07. The gastric retention of maltose at 10% and 5% (medians 54,5% and 37,0%) was significantly larger (p< 0.05) than that of sucrose in the same concentration (medians 41,6% and 31,4%) when the test meal volume was 2 ml /100 g. ln the same way, with the test meal volume of 1 ml /100 g, gastric retention of maltose solutions at 10% and 5% (medians 55,4% and 37,1%) was larger (p< 0.05) that of sucrose in the same concentration (medians 40,7% and 27,6%). No difference was observed in gastric retention between maltose and sucrose with a concentration of 2.5% (medians 27,3% and 25,3% with a volume of 2 ml /1 00 g, and 27,4% and 26,5% with 1 ml /100 g) As an explanation of these results if s proposed that the faster gastric emptying of sucrose solution 10% and 5% in relation with the same concentrations of maltose, is due to a probable saturation of sucrase, that when achieved, interrups the regulation of gastric emptying, determined by the intestinal receptors. / Mestrado / Mestre em Ciências Médicas

Orientador : Helia Harumi Sato / Dissertação (mestrado) - Universidade Estadual de Campinas, Faculdade de Engenharia de Alimentos / Made available in DSpace on 2018-07-18T18:31:37Z (GMT). No. of bitstreams: 1 Uekane_ReginaTomie_M.pdf: 2302155 bytes, checksum: de9881c4403e45e6079af16fb6f676fd (MD5) Previous issue date: 1993 / Resumo: Duzentas e cinqüenta e oito linhagens de microrganismos foram isoladas de amostras de melaço de cana-de-açúcar, frutas e flores, e testadas quanto a capacidade de converter a sacarose em palatinose. Entre estes microrganismos foi selecionada uma linhagem identificada como Klebsiella sp produtora de glicosiltransferase, que catalisa a conversão de sacarose em palatinose. Estudou-se a produção e a caracterização bioquímica de glicosiltransferase intracelular da linhagem de Klebsiella sp n° 18. A enzima foi purificada através de fracionamento com sulfato de amônio, cromatografia eln colunas de DEAE-Sephadex A-50 e CM-celulose. A glicosiltransferase apresentou atividade ótima a 35°C e na faixa de pH 6,0 a 6,6. O tratamento térmico da enzima purificada durante 1 hora a 20°C, 25°C, 30°C, 35°C, 40°C, 45°C, 50°C, 55°C resultaram em 5,3%, 10,5%, 13,2%, 15,8%, 18,4%, 31,6%, 92,1% e 100% de inativação.respectivamente. A conversão máxima de sacarose em palatinose foi 86% quando a enzima foi incubada em solução 4% de sacarose em tampão citrato-fosfato 0,05 M pH 6,5 durante 64 horas a 25°C. A atividade enzimática não foi afetada por CuS04, KCI, MgS04, FeCl3 e Pb(CH3COO)2. Os sais MnCI2, CaC12, ZnCI2, BaCl2 e CoCI2, inibiram fracamente a atividade de glicosiltransferase, porém, a enzima foi totalmente inibida por HgC12 e AgN03 na concentração 1 mM. A atividade enzimática foi inibida pelo reagente iodo na concentração 0,1; 1,0 e 10 mM, sugerindo que resíduos tirosina podem estar envolvidos na atividade de glicosiltransferase. Os reagentes p-cloromercuribenzoato e iodoacetamida na concentração 0,1, 1,0 e 10 mM, não inibiram a atividade enzimática. Os valores de Km e Vmáx da enzima purificada foram respectivamente 120 mM e 0,090 µmol de palatinosel minuto.mg de proteína para o substrato sacarose. O peso molecular da glicosiltransferase foi estimado em 74.000 daltons, através de filtração em gel Sephadex G-200 / Abstract: Two hundred and fifty eight strains of microorganisms were isolated from sugar cane molasses, fruit and flower samples and examined for their capacity to convert sucrose in palatinose. From these microorganisms, one strain was selected and classified as Klebsiella sp. This bacteria produces the glucosyltransferase enzyme which catalyzes the conversion of sucrose to palatinose. The production and biochemical characterization of intracellular glucosyltransferase of the strain Klebsiella sp n° 18 were studied. The enzyme was purified by fiactionation with ammonium sulfate and DEAE-Sephadex A-50 and CM-cellulose column chromatographies. The glucosyltransferase has optimum activity at 35°C and pH 6. O - 6.6. The thermal treatment of the purified enzyme for one hour at 20°C, 25°C, 30°C, 35°C, 40°C, 45°C, 50°C and 55°C resulted in 5.3%, 10.5%, 13.2%, 15.8%, 18.4%, 31.6%, 92.1 % and 100% inactivation, respectively. The maximum conversion of sucrose to palatinose was 86% when 4% sucrose solution in citrate-phosphate buffer pH 6,5 was incubated with the enzyme at 25°C for 64 hours. The enzyme activity was not affected by CuS04, MgS04, FeC13 and Pb(CH3COO)2. MnC12, CaC12, ZnC12, BaCl2 and CoC12 salts slightly inhibited the glucosyltransferase activity but, 1 mM of either HgC12 or AgN03 totally inhibited the enzyme. The enzymatic activity was inhibited by iodine reagent in the concentration of 0,1; 1,0 and 10 mM, suggesting that tyrosine groups nlay be involved in the glucosyltransferase activity. The p-chloromercuribenzoate and iodoacetamide reagents did not inhibit glucosyltransferase activity. The kinetic parameters Km and Vmax in relation to sucrose were 120 mM and 0.090 µmol of palatinose/ minute.mg protein, respectively. A molecular weight of 74,000 for the glucosyltransferase was estimated by Sephadex G-200 gel filtration / Mestrado / Mestre em Ciência de Alimentos

Orientador: Francisco Maugeri Filho / Tese (doutorado) - Universidade Estadual de Campinas, Faculdade de Engenharia de Alimentos / Made available in DSpace on 2018-07-19T02:25:48Z (GMT). No. of bitstreams: 1 Ribeiro_EloizioJulio_D.pdf: 4846518 bytes, checksum: 33b4894ca0d11af44e8d3c1b40c993a5 (MD5) Previous issue date: 1989 / Resumo: O principal objetivo deste trabalho, foi estudar a emética de hidrólise de sacarose por invertase imobilizada em sílica de porosidade controlada, de diâmetro médio de poros igual a 375 A e diâmetro médio de partículas de 0.456 mm. A cinética da enzima livre foi estudada a 40°C a pH 4.5, verificando que para concentrações iniciais de sacarose maiores que ü. 146 rnol/i, o modelo de inibição pelo substrato foi inadequado, havendo necessidade de um fator de correção f(S). que foi definido em termos de difusividade de massa. Foi também estudado o efeito inibidor de glicose e de frutose sobre a reação de hidrólise de sacarose por iirvertase livre. A inibição exercida por frutose é do tipo competitiva e o efeito inibidor de glicose é do tipo parcialmente não competitivo. Invertase foi imobilizada por ligação covalente, em sílica de porosidade controlada (SPC). ativada por süanização e subsequente reação com glu-taraldeído. As enzimas imobilizadas mais ativas foram obtidas quando o pH do meio de imobilização era 4,5. Verificou-se que havia uma saturação do suporte, quando a atividade do meio de imobilização aumentava além de um valor limite. Nessas condições, conseguiu-se uma ativi¬dade de 1800 U por grama de suporte seco. As condições ótimas para a ação de invertase imobilizada foram pH 4,5 e temperatura de 55ÜC A energia de ativação da reação de hidrólise de sacarose pela enzima imobilizada foi 7. S Kcaíimol. A invertase na forma imobilizada se mostrou mais estável a pH 4,5 e foi bastante estável em relação à temperatura. A energia de desativação do complexo enzima-suporte foi de 122 Kcaífmol e a perda de atividade do mesmo, foi descrita por uma cinética de primeira ordem. O suporte usado foi regenerado por pirólise, novamente ativado e usado ern uma outra imobilização. A atividade alcançada foi cerca de 80% da atividade obtida na primeira imobilização. O modelo de inibição pelo substrato foi adequado para descrever a cinética da reação na ausência de produtos da mesma, seio a necessidade de um fator de correção, como ocorreu para a enzima livre. Em presença de frutose na alimentação do reator, verificou-se uma inibição da reação, modelada em termos de inibição competitiva. Em presença de glicose na alimentação do reator, a inibição observada foi do tipo não competitiva. As constantes de inibição pelos produtos da reação foram. KF = 3.1022 . 10-4 mol/cm3 para frutose e KG = 2,2521 . 10-4 mol/cm3 para glicose. Os parâmetros cinéticos intrínsecos da equação da taxa de reação foram obtidos por procedimentos numéricos. O valor de KM intrínseco foi igual a 2.3847.10 mol/cm3 e Km aparente foi 4.3003 mol/cm3. Os demais parâmetros cinéticos intrínsecos. Ki KF, KG, e VM foram iguais aos aparentes. A difusividade efetiva de sacarose em SPC foi a mesma da sacarose em solução à diluição infinita. 0,75 . 10-5 cm2/s. a 40°C / Abstract: In this work, the kinetic of sucrose hydrolysis by free and immobilized invertase was studied. The enzyme was immobilized in controlled pore silica with pores of 37.5 nm mean diameter and 0.456 mm of particle mean diameter. The kinetic studies of free enzyme were carried out at 40°C and pH 4.5. Under these conditions, the mathematical model for reaction rates considering substrate inhibition was inadequate for sucrose concentrati¬ons higher than 0.146 mold, A correction factor based on the sucrose diffusiviues was used. The inhibition effect, by glucose and fructose was also studied. For free enzyme, it was shown that fructose is a competitive inhibitor and glucose is a partially noncompetitive inhibitor. Invertase was immobilized by covalent attachment method onto sila-nized controlled pore silica, using glutaraldheyde as afunctional reagent. It was verified that the activity was higher when the immobilization was carried out at pH 4.5. Under this condition, an enzymatic activity of 1800 U/g of dry support was obtained. The best conditions for immobilized invertase action were pH 4.5 and 55°C The activation energy of the sucrose hydrolysis reaction was 7.8 kcaUrnol. The immobilized invertase was very stable at temperatures lower than 50°C. and the stability was higher at pH 4.5. The deactivation energy was 122 kcalimol and the kinetics of activity decay with tempera¬ture was described by a first order model. The kinetics studies of immobilized invertase were carried out in a continuous recirculation reactor. The mathematical mode! for sucrose hy¬drolysis was found to be represented by substrate and products inhibition. The fructose has a competitive and glucose a noncompetitive effect. The inhibition constants were 3.1022 . 10-4 mol/cm3 and 2.2521 10-4 mol/cm3. for fructose and glucose, respectively. The intrinsic kinetic parameters for the mathematical model were found by numerical procedures. The values for intrinsic Km was 2.3847 10-5 a and for apparent Km was 4.3003 10-5 mol/cm3. The others intrinsic parameters Kf, Ka and Vm) were shown to be similar to the apparents values. The effective difhisivity of sucrose into the support was shown to be the same as for sucrose hi dilute solution (0.75 . 10 -5 cm2/s at 40°C). The support was regenerated by pyrolysis and then reused for immobilization purposes, an yield of 80% compared to the fresh support was attained / Doutorado / Doutor em Engenharia de Alimentos

Made available in DSpace on 2014-06-12T18:06:52Z (GMT). No. of bitstreams: 2 arquivo7847_1.pdf: 2456746 bytes, checksum: 90f80c8e17f3c2af731f6e76ed93691d (MD5) license.txt: 1748 bytes, checksum: 8a4605be74aa9ea9d79846c1fba20a33 (MD5) Previous issue date: 2007 / Como parte do estudo sistemático do processo de acetilação de sacarídeos, visando à obtenção de produtos de interesses industriais, realizou-se testes com monossacarídeos (glicose e frutose), dissacarídeos (sacarose). A sacarose compondo matéria prima abundante merece atenção especial como reagente de partida para acetilação em meio homogêneo. Em presença de catalisadores solúveis, acetato de sódio e hidróxido de sódio e do agente de acetilação, anidrido acético. Como produto principal das reações de acetilação da sacarose, o octacetato de sacarose, possuidor de propriedades características, indicando várias aplicações. O octaacetato de sacarose é usado tanto na construção de lâminas de vidro ou incorporado dentro das resinas sintéticas semelhantes como o octacetato de celulose, polimeriza como metacrilato de metila e acetato de polivinila, e entre outros usos para o octacetato de sacarose, prepara-se uma mistura de octacetato de sacarose, pentaacetato de glicose e tetraacetato de frutose produzida da acetilação catalítica da sacarose invertida, esta mistura tem gosto extremamente azedo, que como propriedade tem-se sugerido o uso como substituto para azedar e desnaturar o álcool, tendo se mostrado absolutamente inofensivo ao homem, outras aplicações o indicam como um dos ingredientes dos agentes de limpeza (detergentes) e em pequena quantidade compondo inseticidas. Objetivando a quantificação do comportamento cinético destes grupos de reações, em reator de mistura com refluxo à pressão atmosférica, apresentando hipóteses de modelo cinético com base em mecanismos específicos dos processos catalíticos homogêneos. Considerando a importância dos poliésteres de sacarose com as possíveis aplicações industriais: Estudou-se a síntese de poliésteres de sacarose utilizando catalisadores homogêneos xiii tradicionais, acetato de sódio, avaliando a influência de fatores na síntese do processo, com o desenvolvimento da modelagem cinética do processo de acetilação. Palavras Chaves: Acetilação catalítica, ésteres de sacarose, octacetato de sacaroseComo parte do estudo sistemático do processo de acetilação de sacarídeos, visando à obtenção de produtos de interesses industriais, realizou-se testes com monossacarídeos (glicose e frutose), dissacarídeos (sacarose). A sacarose compondo matéria prima abundante merece atenção especial como reagente de partida para acetilação em meio homogêneo. Em presença de catalisadores solúveis, acetato de sódio e hidróxido de sódio e do agente de acetilação, anidrido acético. Como produto principal das reações de acetilação da sacarose, o octacetato de sacarose, possuidor de propriedades características, indicando várias aplicações. O octaacetato de sacarose é usado tanto na construção de lâminas de vidro ou incorporado dentro das resinas sintéticas semelhantes como o octacetato de celulose, polimeriza como metacrilato de metila e acetato de polivinila, e entre outros usos para o octacetato de sacarose, prepara-se uma mistura de octacetato de sacarose, pentaacetato de glicose e tetraacetato de frutose produzida da acetilação catalítica da sacarose invertida, esta mistura tem gosto extremamente azedo, que como propriedade tem-se sugerido o uso como substituto para azedar e desnaturar o álcool, tendo se mostrado absolutamente inofensivo ao homem, outras aplicações o indicam como um dos ingredientes dos agentes de limpeza (detergentes) e em pequena quantidade compondo inseticidas. Objetivando a quantificação do comportamento cinético destes grupos de reações, em reator de mistura com refluxo à pressão atmosférica, apresentando hipóteses de modelo cinético com base em mecanismos específicos dos processos catalíticos homogêneos. Considerando a importância dos poliésteres de sacarose com as possíveis aplicações industriais: Estudou-se a síntese de poliésteres de sacarose utilizando catalisadores homogêneos xiii tradicionais, acetato de sódio, avaliando a influência de fatores na síntese do processo, com o desenvolvimento da modelagem cinética do processo de acetilação. Palavras Chaves: Acetilação catalítica, ésteres de sacarose, octacetato de sacaroseComo parte do estudo sistemático do processo de acetilação de sacarídeos, visando à obtenção de produtos de interesses industriais, realizou-se testes com monossacarídeos (glicose e frutose), dissacarídeos (sacarose). A sacarose compondo matéria prima abundante merece atenção especial como reagente de partida para acetilação em meio homogêneo. Em presença de catalisadores solúveis, acetato de sódio e hidróxido de sódio e do agente de acetilação, anidrido acético. Como produto principal das reações de acetilação da sacarose, o octacetato de sacarose, possuidor de propriedades características, indicando várias aplicações. O octaacetato de sacarose é usado tanto na construção de lâminas de vidro ou incorporado dentro das resinas sintéticas semelhantes como o octacetato de celulose, polimeriza como metacrilato de metila e acetato de polivinila, e entre outros usos para o octacetato de sacarose, prepara-se uma mistura de octacetato de sacarose, pentaacetato de glicose e tetraacetato de frutose produzida da acetilação catalítica da sacarose invertida, esta mistura tem gosto extremamente azedo, que como propriedade tem-se sugerido o uso como substituto para azedar e desnaturar o álcool, tendo se mostrado absolutamente inofensivo ao homem, outras aplicações o indicam como um dos ingredientes dos agentes de limpeza (detergentes) e em pequena quantidade compondo inseticidas. Objetivando a quantificação do comportamento cinético destes grupos de reações, em reator de mistura com refluxo à pressão atmosférica, apresentando hipóteses de modelo cinético com base em mecanismos específicos dos processos catalíticos homogêneos. Considerando a importância dos poliésteres de sacarose com as possíveis aplicações industriais: Estudou-se a síntese de poliésteres de sacarose utilizando catalisadores homogêneos xiii tradicionais, acetato de sódio, avaliando a influência de fatores na síntese do processo, com o desenvolvimento da modelagem cinética do processo de acetilação

Resumo não disponível

Made available in DSpace on 2014-06-11T19:31:00Z (GMT). No. of bitstreams: 0 Previous issue date: 2013-06-28Bitstream added on 2014-06-13T20:21:36Z : No. of bitstreams: 1 goncalves_hb_dr_araiq_parcial.pdf: 153628 bytes, checksum: 3d4ba64426023c8a7714053c2f4e83d3 (MD5) / As β-D-frutofuranosidases, também conhecidas como invertases, são hidrolases que catalisam a hidrólise da sacarose em uma mistura equimolar de β-D-glicose e β-D-frutose que recebe o nome de açúcar invertido. Estas enzimas podem ser encontradas em diversos organismos, como vegetais, animais, bactérias, leveduras e em fungos filamentosos, sendo que os últimos merecem destaque pela alta produção enzimática e estabilidade. O objetivo deste trabalho foi estudar a β-D-frutofuranosidase produzida por Fusarium graminearum em Fermentação Submersa (FSbm) e Fermentação em Substrato Sólido (FSS) purificando-a e caracterizando-a bioquimicamente, além de submeter esta enzima a secagem em Spray dryer e imobilização em suportes de baixo custo. O fungo F. graminearum foi selecionado como bom produtor da enzima, com maiores níveis de produção encontrados quando cultivado em substrato sólido com farelo de trigo umidificado com água de torneira (1:1; m/v) por 9 dias (150 U/g substrato). A β-D-frutofuranosidase extracelular obtida foi purificada 8,41 vezes com recuperação de 14%, obtendo-se em PAGE 7% uma única banda protéica, e em SDS-PAGE 12%, 2 bandas proteicas (94 kDa e 70 kDa) supondo-se um heterodímero, uma vez que a enzima nativa, estimada pela coluna de filtração Sephacryl S200, apresentou 159 kDa. A temperatura ótima de atividade ficou na faixa de 55-60ºC e o pH ótimo 4,5. Foi totalmente estável em temperaturas entre 30oC e 50oC por 1 hora, e com atividade residual acima de 80% entre pH 3,0 e 8,0 por 30 minutos. A β-D-frutofuranosidase extracelular foi ativada pelos íons Mn2+ e K+. A enzima foi capaz de hidrolisar sacarose e rafinose, mas não a inulina, com maior afinidade para a rafinose, com Km de 21,16 mM e Vmax maior quando utilizada a sacarose como substrato... / The β-D-fructofuranosidases, also known as invertase, are hydrolases which catalyze the hydrolysis of sucrose in an equimolar mixture of β-D-glucose and β-D-fructose that is called invert sugar. These enzymes can be found in many organisms, such as plants, animals, bacteria, yeasts and filamentous fungi, and the latter must be highlighted for high enzyme production and stability. The objective of this work was to study the β-D-fructofuranosidase produced by Fusarium graminearum in Submerged Fermentation (SbmF) and Solid Substrate Fermentation (SSF) purifying and characterizing them biochemically, and submit this enzyme to drying using Spray dryer and immobilization on low cost supports. The F. graminearum was selected as a good enzyme producing strain, with higher production levels found when the fungus was grown on wheat bran as solid substrate moistened with tap water (1:1, w/v) for 9 days (150 U/g substrate). The extracellular β-D-fructofuranosidase obtained was purified 8.41-fold with recovery of 14%. A single protein band was obtained in 7% PAGE, and two protein bands (94 kDa and 70 kDa) in 12% SDS-PAGE indicating a heterodimeric structure, since the native enzyme, estimated by gel filtration using Sephacryl S200 column presented 159 kDa. The optimum temperature for activity was 55-60°C and optimum pH 4.5. It was completely stable at temperatures between 30oC and 50oC for 1 hour, and residual activity above 80% between pH 3.0 and 8.0 for 30 minutes was observed. This β-D-fructofuranosidase was activated by Mn2+ and K+. The enzyme was able to hydrolize sucrose and raffinose, but not inulin, with a higher affinity for raffinose, with a Km of 21.16 mM and Vmax was higher when sucrose was used as substrate (1639.34 U/mg protein). The crude extract containing the extracellular enzyme was... (Complete abstract click electronic access below)

Dissertação (Mestrado em Engenharia Química) - Centro Universitário FEI, São Bernardo do Campo, 2016.