Peu de données sont connues à savoir comment des protéines méiotiques régulent la recombinaison homologue de façon biochimique. Lors d'études effectuées chez l'humain, il a été démontré que hRad51 se comporte sensiblement comme le fait son homologue bactérien, RecA. Malgré que hDmc1 possède une séquence d’acides aminés possédant 52% d’identité à celle de hRad51, ses caractéristiques et ses capacités sont différentes.
Afin d’étudier si cette disparité est conservée chez l'organisme Schizosaccharomyces pombe nous avons purifié et étudié biochimiquement la protéine Dmc1 de cet organisme. Nous montrons que spDmc1 lie préférentiellement l'ADN simple brin et protubérant à l'ADN double brin, une propriété similaire à son homologue bactérien RecA. SpDmc1 purifiée est capable de catalyser des réactions d’échange de brins, telles que rencontrées durant la recombinaison homologue. Contrairement à la protéine humaine, spDmc1 a la capacité de lier l'ADN et d'y former un filament hélicoïdal, la signature des recombinases classiques.
| Identifer | oai:union.ndltd.org:LACETR/oai:collectionscanada.gc.ca:QQLA.2004/22203 |
| Date | 11 1900 |
| Creators | Banville, Isabelle |
| Contributors | Masson, Jean-Yves |
| Publisher | Université Laval |
| Source Sets | Library and Archives Canada ETDs Repository / Centre d'archives des thèses électroniques de Bibliothèque et Archives Canada |
| Language | French |
| Detected Language | French |
| Type | Electronic Thesis or Dissertation |
| Format | text/html, application/pdf |
| Rights | © Isabelle Banville, 2004 |
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