Resumo: Um novo gene que codifica uma lipase LipA com 283 aminoacidos e massa molecular de 32 KDa foi isolado e caracterizado a partir de uma biblioteca metagenomica construida a partir de solo de manguezal da costa sul do Brasil. LipA possui identidade de 52% com uma lipase de uma bacteria nao-cultivada e baixa identidade (. 31%) com lipases e esterases de microrganismos cultivaveis. Analise filogenetica mostrou que LipA forma juntamente com sua proteina ortologa um ramo unico dentro da familia I das lipases verdadeiras, formando assim uma nova subfamilia de lipases. Determinacao da atividade utilizando extrato bruto de celulas de E. coli com o gene lipA mostraram que a nova enzima tem preferencia para acidos graxos de cadeia carbonica curta (C . 10) e atividade maxima frente ao p-nitrofenol caprato (comprimento da cadeia carbonica: C10, 0,87 U/mg protein). O pH otimo de LipA foi 8,0 e a enzima foi ativa numa faixa de temperatura de 20 a 35 oC, com atividade maxima frente ao p-nitrofenol butirato a 35 oC e pH 8,0.
| Identifer | oai:union.ndltd.org:IBICT/oai:dspace.c3sl.ufpr.br:1884/23760 |
| Date | 28 May 2010 |
| Creators | Couto, Gustavo Henrique |
| Contributors | Universidade Federal do Paraná. Setor de Ciencias Biológicas. Programa de Pós-Graduaçao em Bioquímica, Pedrosa, Fábio de Oliveira, 1947- |
| Source Sets | IBICT Brazilian ETDs |
| Language | Portuguese |
| Detected Language | Portuguese |
| Type | info:eu-repo/semantics/publishedVersion, info:eu-repo/semantics/doctoralThesis |
| Format | application/pdf |
| Source | reponame:Repositório Institucional da UFPR, instname:Universidade Federal do Paraná, instacron:UFPR |
| Rights | info:eu-repo/semantics/openAccess |
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