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Avaliação da atividade de lectinas de Opuntia ficus indica, OfiL, e de Moringa oleifera, cMoL e WSMoL, na sobrevivência de cupins da espécie Nasutitermes corniger

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Previous issue date: 2012-02-15 / CAPES / Lectinas são um grupo heterogêneo de proteínas ou glicoproteínas, de origem não imunológica, que se ligam de maneira específica e reversível a carboidratos. As lectinas apresentam diversas propriedades biológicas, incluindo atividade inseticida. A Opuntia ficus indica (palma-forrageira) é um dos mais importantes e estratégicos recursos forrageiros no Semi-árido brasileiro, apresentando extrema resistência à seca, podendo servir de alimentos para os animais, sendo o único alimento disponível durante o período de seca. Uma lectina foi isolada dos cladódios da O. ficus indica, OfiL. OfiL é uma proteína ligadora de quitina, de natureza aniônica e massa molecular 8,4 kDa. A Moringa oleifera é um espécie vegetal perene que pode se desenvolver tanto em condições irrigadas como de seca, sendo pouco exigente quanto ao tipo de solo e adubação, bem como, tolerante às pragas e doenças. Essas características fazem da moringa uma boa alternativa para cultivo em larga escala no território brasileiro. Duas lectinas foram isoladas de suas sementes, cMoL e WSMoL, ambas capazes de se ligar a quitina, com naturezas catiônica e aniônica, respectivamente. A cMoL é constituída por subunidades de massas moleculares 14,9 e 26,5 kDa e WSMoL possui subunidades de 5 kDa. Os térmitas ou cupins são pequenos insetos da Ordem Isoptera que apresentam comportamento eussocial. Nas colônias, estão divididos em castas morfológica e funcionamente distintas. Nasutitermes corniger é uma espécie de cupim com ampla distribuição nas Américas. No Brasil, esta espécie é considerada uma praga urbana. A utilização de inseticidas sintéticos pode acarretar em diversos perigos para organismos não-alvo e para o meio ambiente. Recentemente, a atividade termiticida de diferentes lectinas de plantas tem sido descrita, o que desperta o interesse em investigar outras plantas como novas fontes de lectinas ativas contra N. corniger. Nesse sentido, o trabalho teve por objetivo analisar as possíveis ações inseticida e repelente de OfiL, cMoL e WSMoL sobre N. corniger. O teste de atividade termiticida foi realizada com cupins operários e soldados (na proporção de 4:1), os quais foram colocados em contato com papéis de filtro embebidos com preparações das lectinas nas concentrações de 0,125 a 1,5 mg/mL. A taxa de mortalidade (%) foi avaliada diariamente. A atividade repelente foi avaliada observando a construção de túneis no ágar pelos cupins e fechamento das galerias em resposta a presença da amostra lectínica. OfiL (1,5 mg/mL), apresentou atividade termiticida (p<0,05) sobre soldados; OfiL induziu a mortalidade (p<0,05) de operários nas concentrações de 0,25 a 1,5 mg/mL, sendo possível a determinação, após 4 dias, de uma CL50 de 0,166 mg/mL. A cMoL foi ativa (p<0,05) apenas sobre operários na concentração de 1,5 mg/mL. A WSMoL foi ativa (p<0,05) na concentração de 1,5 mg/mL contra operários e soldados. Nenhuma das lectinas apresentou atividade repelente sobre os cupins. Em conclusão, OfiL, cMoL e WSMoL mostraram efeitos distintos sobre as castas de N. corniger. A OfiL possui potencial biotecnológico para o uso em controle de pragas de cupins N. corniger, pois foi altamente tóxica em baixas concentrações sobre os operários.

Identiferoai:union.ndltd.org:IBICT/oai:repositorio.ufpe.br:123456789/12652
Date15 February 2012
CreatorsSouza, Igor Felipe Andrade da Costa de
ContributorsCoelho, Luana Cassandra Breitenbach Barroso, Paiva, Patrícia Maria Guedes
PublisherUniversidade Federal de Pernambuco
Source SetsIBICT Brazilian ETDs
LanguageBreton
Detected LanguagePortuguese
Typeinfo:eu-repo/semantics/publishedVersion, info:eu-repo/semantics/masterThesis
Sourcereponame:Repositório Institucional da UFPE, instname:Universidade Federal de Pernambuco, instacron:UFPE
RightsAttribution-NonCommercial-NoDerivs 3.0 Brazil, http://creativecommons.org/licenses/by-nc-nd/3.0/br/, info:eu-repo/semantics/openAccess

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