Tese (doutorado)—Universidade de Brasília, Instituto de Ciências Biológicas, Departamento de Biologia Celular, 2007. / Submitted by wesley oliveira leite (leite.wesley@yahoo.com.br) on 2009-10-02T13:33:19Z
No. of bitstreams: 1
Tese_Anna Carvalho Coutinho do Nascimento.pdf: 3780007 bytes, checksum: 9fe01e3c2b8920c32479ebf9a44ffc2e (MD5) / Approved for entry into archive by Guimaraes Jacqueline(jacqueline.guimaraes@bce.unb.br) on 2009-10-02T15:47:05Z (GMT) No. of bitstreams: 1
Tese_Anna Carvalho Coutinho do Nascimento.pdf: 3780007 bytes, checksum: 9fe01e3c2b8920c32479ebf9a44ffc2e (MD5) / Made available in DSpace on 2009-10-02T15:47:05Z (GMT). No. of bitstreams: 1
Tese_Anna Carvalho Coutinho do Nascimento.pdf: 3780007 bytes, checksum: 9fe01e3c2b8920c32479ebf9a44ffc2e (MD5)
Previous issue date: 2007-12 / Cerca de 94% dos peptídeos de secreção cutânea de anfíbios anuros caracterizados até o
momento foram isolados de espécies das famílias Bombinatoridae, Hylidae e Ranidae, enquanto os
repertórios peptídicos dos anfíbios das outras mais de 40 famílias são, ainda, pouco conhecidos. A
família Leptodactylidae, à qual pertence a rã sul-americana Leptodactylus ocellatus, é uma das
pouco estudadas no que diz respeito a peptídeos de secreção cutânea, de modo que apenas oito
peptídeos de leptodactilídeos haviam sido descritos até então. O presente trabalho resultou na
caracterização de dois novos peptídeos da secreção cutânea de L. ocellatus: ocellatins 4 e 5, que
possuem, respectivamente, 21 e 17 resíduos de aminoácidos e apresentam atividades antibacteriana
e hemolítica. Verificou-se, ainda, a ocorrência de outros componentes hemolíticos na secreção de L.
ocellatus, o que indica uma possível necessidade de proteção contra ectoparasitas. Foi, também,
realizado um estudo preliminar da relação entre estrutura e atividade dos peptídeos, o qual consistiu
na síntese de análogos de ocellatin 4, modificados por substituição, deleção ou inserção de resíduos
de aminoácidos, e na avaliação das atividades hemolítica, antibacteriana e antifúngica desses
análogos. Finalmente, verificou-se a ocorrência de proteases ativas na secreção de L. ocellatus, por
meio de ensaios que utilizaram caseína, gelatina e substratos fluorogênicos para evidenciar a
atividade proteolítica. _______________________________________________________________________________ ABSTRACT / About 94% of all amphibian skin secretion peptides characterized to date have been isolated
from species belonging to the families Bombinatoridae, Hylidae and Ranidae, while little is known
about the peptide repertoires of frogs from the other more than 40 families. The Leptodactylidae
family, which includes the South American frog Leptodactylus ocellatus, is one that has been
subjected to few studies of skin secretion peptides, hence only eight leptodactylid peptides had been
so far described. The present work has led to the characterization of ocellatins 4 and 5, two new
peptides from the skin secretion of L. ocellatus, with 17 and 21 amino acid residues and showing
hemolytic and antibacterial activities. The presence of other hemolytic compounds in the secretion
of L. ocellatus has been observed and may indicate the need of molecular defense against external
parasites. Preliminary studies of the relationship between structure and activity of peptides have
been conducted as well, by means of comparing the hemolytic, antibacterial and antifungal activities
of synthetic analogs of ocellatin 4 in which the sequence had been altered by substitution, deletion
or insertion of amino acid residues. Lastly, we confirmed the occurrence of active proteases in the
secretion of L. ocellatus by performing assays that used casein, gelatin or fluorogenic substrates to
evidence proteolytic activity.
| Identifer | oai:union.ndltd.org:IBICT/oai:repositorio.unb.br:10482/1824 |
| Date | 12 1900 |
| Creators | Nascimento, Anna Christina Carvalho Coutinho do |
| Contributors | Castro, Mariana de Souza |
| Source Sets | IBICT Brazilian ETDs |
| Language | Portuguese |
| Detected Language | Portuguese |
| Type | info:eu-repo/semantics/publishedVersion, info:eu-repo/semantics/doctoralThesis |
| Source | reponame:Repositório Institucional da UnB, instname:Universidade de Brasília, instacron:UNB |
| Rights | info:eu-repo/semantics/openAccess |
Page generated in 0.0019 seconds