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Étude du rôle de la phosphorylation de p54nrb et de son interaction avec l'isomérase Pin1 en mitose

Tableau d’honneur de la Faculté des études supérieures et postdoctorales, 2007-2008. / La protéine multifonctionnelle p54nrb , enrichie dans un nouveau domaine nucléaire nommé paraspeckles, fait partie de complexes de transcription/épissage comprenant l'ARN polymérase II et son partenaire PSF. Des travaux récents effectués dans notre laboratoire montrent que p54nrb est phosphorylée en mitose (Proteau A., Blier S., Albert A.L., Lavoie S.B., Traish A. M. and Vincent M. (2005) J. Mol. Biol. 346, 1163-1172). La phosphorylation est une modification post-traductionnelle pouvant affecter la localisation cellulaire d'une protéine, ses interactions, sa dégradation et son activité. Pour étudier l'impact de la phosphorylation mitotique de p54nrb , sa localisation cellulaire a été comparée en interphase et en mitose par immunofluorescence indirecte. Les résultats ont montré que la phosphorylation ne semble pas affecter sa localisation aux paraspeckles en mitose. Ensuite, ses interactions dans le complexe transcription/épissage ont été vérifiées en mitose par immunoprécipitation et pulldown. Les résultats ont montré que la phosphorylation ne semble pas affecter le complexe p54nrb-PSF-ARN polymérase II en mitose in vitro. Des analyses biochimiques ont finalement montré que la phosphorylation de p54nrb ne semble pas non plus empêcher son association à la matrice nucléaire. L'étude antérieure, citée précédemment, a également montré que p54nrb est reconnue par la peptidyl-prolyl isomérase Pinl en mitose. La juglone, un inhibiteur enzymatique de Pinl, a été utilisée pour évaluer l'effet de l'interaction de Pinl sur le niveau de phosphorylation de p54nrb . Les résultats ont montré que l'inhibition de Pinl empêche la déphosphorylation de p54nrb à la fin de la mitose ainsi que celle de PSF, nouveau substrat de Pinl. La protéine Pinl pourrait réguler chaque membre du complexe p54nrb-PSF-ARN polymérase II à la reprise du cycle cellulaire.

Identiferoai:union.ndltd.org:LAVAL/oai:corpus.ulaval.ca:20.500.11794/19394
Date12 April 2018
CreatorsBlier, Stéphanie
ContributorsVincent, Michel
Source SetsUniversité Laval
LanguageFrench
Detected LanguageFrench
Typemémoire de maîtrise, COAR1_1::Texte::Thèse::Mémoire de maîtrise
Formatxii, 83 f., application/pdf
Rightshttp://purl.org/coar/access_right/c_abf2

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