Orientador: Hiroshi Aoyama / Dissertação (mestrado) - Universidade Estadual de Campinas, Instituto de Biologia / Made available in DSpace on 2018-07-13T23:36:11Z (GMT). No. of bitstreams: 1
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Previous issue date: 1991 / Resumo: As aminoacil tRNA sintetases são enzimas que catalisam o primeiro passo da síntese de proteínas, ou seja, a formação do aminoáciI -tRNA. São usados como substratos da reação o L-aminoácido, ATP e o tRNA específico para o referido aminoácido. O íon magnésio participa como estabilizador dos fosfatos carregados negativamente. O aminoacil - tRNA é o prinncipaI produto da reação, sendo também liberada uma molécula de AMP e uma de pirofosfato inorgânico. Neste trabalho a treonil-tRNA sintetase foi purificada de germen de trigo através de centrifugações diferenciais, saturação com sulfato de amônio e cromatografias em DEAE-celulose, Fosfocelulose, Hidroxiapatita e Blue Sepharose CL 6B. Deste modo, foi obtida uma enzima purificada cerca de 180 vezes. Usando a reação de intercâmbio isotópico ATP-32PPi para determinação da atividade enzimática foram obtidas as condições ótimas de reação e os seguintes valores de KM aparente:...Observação: O resumo, na íntegra, poderá ser visualizado no texto completo da tese digital / Abstract: Aminoacil - tRNA syntetases are enzymes that catalyse the first step of protein biosynthesis, the aminoacyl - tRNA formation. The substrates of the reaction are the L-aminoacid, ATP and tRNA, specific for this L-aminoacid. Magnesium ion parcipates as the cofactor of the reaction. The products of the reaction are aminoacyl - t.RNA, AMP and inorganic pyrophosphate. In this work, threonyl-t.RNA synthetase was purified from wheat germ through differential centrifugations, ammonium sulfate saturation and chromatographies in DEAE-cellulose. Phosphocallulose, Hydroxylapatite and Blue Sepharose CL 6B. An 180-fold purified enzyme was obtained. Using the ATP- 32PPi isotopic exchange reaction to determine the enzyme activity, it was obtained the optimal conditions of the reaction, and the apparent. KM values: ...Note: The complete abstract is available with the full electronic digital thesis or dissertations / Mestrado / Bioquimica / Mestre em Ciências Biológicas
Identifer | oai:union.ndltd.org:IBICT/oai:repositorio.unicamp.br:REPOSIP/314311 |
Date | 29 April 1991 |
Creators | Rigobello, Marilda |
Contributors | UNIVERSIDADE ESTADUAL DE CAMPINAS, Aoyama, Hiroshi, 1943- |
Publisher | [s.n.], Universidade Estadual de Campinas. Instituto de Biologia, Programa de Pós-Graduação em Ciências Biológicas |
Source Sets | IBICT Brazilian ETDs |
Language | Portuguese |
Detected Language | Portuguese |
Type | info:eu-repo/semantics/publishedVersion, info:eu-repo/semantics/masterThesis |
Format | 72f. : il., application/pdf |
Source | reponame:Repositório Institucional da Unicamp, instname:Universidade Estadual de Campinas, instacron:UNICAMP |
Rights | info:eu-repo/semantics/openAccess |
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