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Previous issue date: 2015-06-10 / Fundação Oswaldo Cruz. Instituto Oswaldo Cruz. Rio de Janeiro, RJ, Brasil / Foram realizados estudos para avaliar a eficácia do triflumuron, um inibidor de síntese de quitina, na alteração da biologia reprodutiva de fêmeas adultas de R. prolixus por tratamento oral, tópico ou contínuo (por contato). Todos os tratamentos utilizados foram capazes de induzir altos níveis de mortalidade associados a baixos níveis de ovipostura e redução da eclosão de ovos. O composto também mostrou ter influência sobre o sistema imune humoral, através da ativação do sistema profenoloxidase, assim como também resultou em alterações da digestão e/ou excreção destes insetos. Estas observações indicam o triflumuron como um potente inibidor do desenvolvimento em fêmeas adultas de R. prolixus e o credenciam para o uso em programas integrados de controle vetorial de triatomíneos transmissores da doença de Chagas
Em outra etapa do trabalho, o foco foi direcionado a proteases de corpo gorduroso de machos adultos de R. prolixus, de onde foram caracterizadas duas proteases, uma cisteína proteinase, com propriedades catalíticas semelhantes a catepsinas L ou B, e uma metaloproteinase cujas funções, apesar de não confirmadas, mostram não fazer parte da cascata ativadora do sistema profenoloxidase / The efficiency of triflumuron, an inhibitor of chitin synthesis, in the reproductive
biology of
Rhodnius prolixus
was studied through feeding, topic application or
continuous exposure. All treatments induced, in a dose dependent manner, high
mortality, low oviposition and eclosion of first instar nymphs. The drug showed effects
in the insect humoral immune system, ac
tivating the prophenoloxidase system, and
in digestion and excretion. These observations show triflumuron as a potent
developmental inhibitor in
R. prolixus
adult females and accredit it for the use in
integrated control programs of
hematophagous triatomin
es, vectors of Chagas
disease. Besides that, biochemical and physiological characterization of adult
male
fat body proteases showed two activities,
one cistein proteinase, possibly
a cathepsin
L
or B,
and a metalloproteinase, which does not participate in
the activation of the
prophenoloxidase cascade.
| Identifer | oai:union.ndltd.org:IBICT/oai:www.arca.fiocruz.br:icict/12011 |
| Date | January 2014 |
| Creators | Santos, Bianca Monteiro Henriques |
| Contributors | Alves, Carlos Roberto, Martins Junior, Ademir Jesus, Gonzales, Marcelo Salabert, Leite, Milane de Souza, Lima, Marli Maria, Penna, Patrícia Azambuja |
| Source Sets | IBICT Brazilian ETDs |
| Language | Portuguese |
| Detected Language | Portuguese |
| Type | info:eu-repo/semantics/publishedVersion, info:eu-repo/semantics/masterThesis |
| Source | reponame:Repositório Institucional da FIOCRUZ, instname:Fundação Oswaldo Cruz, instacron:FIOCRUZ |
| Rights | info:eu-repo/semantics/openAccess |
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