Return to search

Efeito de ions metalicos divalentes sobre a atividade de metaloproteases da matriz secretadas por celulas do tecido gengival

Orientador: Sergio R. P. Line / Dissertação (mestrado) - Universidade Estadual de Campinas, Faculdade de Odontologia de Piracicaba / Made available in DSpace on 2018-07-25T22:41:33Z (GMT). No. of bitstreams: 1
Pardo_AnaPauladeSouza_M.pdf: 11410425 bytes, checksum: f6efb6637f258eb5a7298cfac9025725 (MD5)
Previous issue date: 2000 / Resumo: Metaloproteases da matriz (MMPs) representam uma família de enzimas proteolíticas que participam da degradação da matriz extracelular. Estas enzimas são secretadas na forma de pró-enzimas inativas (zimógeno), sendo
então ativadas na matriz extracelular por clivagem do pró-peptídeo. Todos os membros desta família apresentam um íon zinco e cálcio ligado ao seu sítio ativo. As MMPs estão envolvidas em fenômenos fisiológicos e patológicos,
como o desenvolvimento das glândulas salivares e dos dentes, e na doença periodontal, respectivamente. Diversos íons metálicos divalentes, como zinco e cobre, estão contidos em materiais odontológicos, como o amálgama dental, e a
interação entre metais e o meio ambiente oral têm sido assunto em pesquisa odontológica. Deste modo, o objetivo deste trabalho foi estudar o efeito de sais de diversos metais divalentes sobre a atividade de MMPs secretadas por células
do tecido gengival. Fragmentos de tecido gengival foram incubados a 37° C por 24 h em DMEM e as enzimas secretadas foram caracterizadas por iminoprecipitação como MMP-2 e MMP-9. Posteriormente, o efeito destes metais sobre a atividade das MMPs foi testado utilizando zimografia de gelatina e também contra a degradação do colágeno tipo I desnaturado in vitro. Metais divalentes, como o zinco e cobre, mostraram potente efeito inibidor sobre a atividade da forma ativa e zimógeno da MMP-2 e MMP-9 / Abstract: Matrix Metalloproteinases (MMPs) are a family of proteolytic enzymes that mediates the degradation of extracellular matrix. They are secreted as inactive proenzymes (zymogen), and they are thought to be activated in the
tissue by cleavage of the propeptide. All members of this family have zinc and calcium binding to the active site. The MMPs take part in physiologic and pathologic events, as developmental of salivary glands and teeth and periodontal disease, respectively. Several divalent metal íons, as zinc and copper, are contained in dental materiaIs, as dental amalgam, and the
interaction between metal íons and the oral environrnent is a major subject in dental research. The aim of this work was to study the effect of several of divalent metaIs on the activity of MMPs secreted by gingival tissue .cells. Gingival explants were cultured at 37° C for 24 h in DMEM and the secreted enzymes were characterized as MMP-2 and MMP-9 by immunoprecipitation. After, the effect of metaIs on the activity of the MMPs was tested using gelatin zymography and also against denatured collagen type I degradation in vitro. Divalente metaIs, as zinc and cupper, inhibited active and zimogen forms of MNrP-2 and MMP-9 / Mestrado / Mestre em Biologia e Patologia Buco-Dental

Identiferoai:union.ndltd.org:IBICT/oai:repositorio.unicamp.br:REPOSIP/290002
Date02 July 2000
Creatorsde Souza, Ana Paula, 1975-
ContributorsUNIVERSIDADE ESTADUAL DE CAMPINAS, Line, Sergio Roberto Peres, 1963-, Coletta, Ricardo Della, Veiga, Silvio Sanches, Barros, Silvana Pereira
Publisher[s.n.], Universidade Estadual de Campinas. Faculdade de Odontologia de Piracicaba, Programa de Pós-Graduação em Biologia e Patologia Buco-Dental
Source SetsIBICT Brazilian ETDs
LanguagePortuguese
Detected LanguagePortuguese
Typeinfo:eu-repo/semantics/publishedVersion, info:eu-repo/semantics/masterThesis
Format99p. : il., application/pdf
Sourcereponame:Repositório Institucional da Unicamp, instname:Universidade Estadual de Campinas, instacron:UNICAMP
Rightsinfo:eu-repo/semantics/openAccess

Page generated in 0.0022 seconds