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Previous issue date: 2008 / Conselho Nacional de Desenvolvimento Científico e Tecnológico / Os camarões Farfantepenaeus subtilis e Farfantepenaeus paulensis são espécies nativas e
aparecem como uma alternativa ao cultivo do Litopenaeus vannamei, que hoje corresponde a
mais de 90% do cultivo de camarões marinhos da região nordeste. Proteases do
hepatopâncreas de F. subtilis jovens e adultos e F. paulensis jovens foram estudadas quanto
aos seguintes aspectos: inibição enzimática, pH e temperatura ótima, estabilidade térmica,
eletroforese e zimogramas. No extrato bruto de F. subtilis, não houve diferenças significativas
nas atividades proteolíticas em ambas as fases de vida utilizando azocaseína, leucina pnitroanilida
(Leu-p-Nan) e substratos b-naftilamida (p³0,05). No entanto, as atividades
tríptica (Benzoil arginina p-nitroanilida-BApNA) e quimotríptica (Succinil alanina alanina
prolina fenilalanina p-nitroanilida-SAPNA) foram mais elevadas em jovens do que em adultos
(p<0,05). Atividades de tripsina e quimotripsina também foram detectadas em F. paulensis.
Tosil lisina clorometil cetona (TLCK) e benzamidina inibiram fortemente as atividades
proteolíticas nos extratos de F. subtilis e F. paulensis. Tosil fenilalanina clorometil cetona
(TPCK) foi capaz de inibir 59,34% da atividade de quimotripsina em F. paulensis utilizando
SAPNA como substrato. A temperatura ótima para tripsina-símile e quimotripsina-símile em
ambas as fases de vida foi 55°C, enquanto que para aminopeptidases houve uma diferença
entre jovens (55°C) e adultos (45°C). Tripsina-símile reteve aproximadamente 15% de sua
atividade inicial quando incubada a 55°C por 30 minutos, enquanto quimotripsina-símile e
leucina aminopeptidase-símile retiveram 60% e 45% de atividade respectivamente. No extrato
bruto de F. paulensis a tripsina-símile apresentou atividade máxima em pH 8,0 e temperatura
ótima de 40°C. A atividade mais elevada de quimotripsina-símile foi detectada numa faixa de
pH alcalino (7,2-9,0) e na temperatura de 55°C. O zimograma de estabilidade térmica
apresentou um padrão similar de bandas com atividade proteolítica em F. subtilis jovens e
adultos, exceto que o extrato de camarões juvenis apresentou uma banda termoestável a 65°C.
PMSF inibiu todas as bandas proteolíticas. Duas isoformas de quimotripsina (31,6 e 36,4
kDa) foram estáveis a 85°C em F. paulensis. A caracterização de enzimas digestivas de
camarões nativos pode gerar informações importantes para o entendimento da fisiologia e da
capacidade digestiva destes organismos, principalmente pelo fato dessas enzimas estarem
diretamente ligadas ao aproveitamento de aminoácidos dietários, sendo estes importantes
fontes de monômeros para a síntese de proteínas funcionais que serão responsáveis por uma série de eventos fisiológicos como: crescimento, reprodução, defesa imunológica, entre
outros
| Identifer | oai:union.ndltd.org:IBICT/oai:repositorio.ufpe.br:123456789/1314 |
| Date | 31 January 2008 |
| Creators | BUARQUE, Diego de Souza |
| Contributors | CARVALHO JUNIOR, Luiz Bezerra de |
| Publisher | Universidade Federal de Pernambuco |
| Source Sets | IBICT Brazilian ETDs |
| Language | Portuguese |
| Detected Language | Portuguese |
| Type | info:eu-repo/semantics/publishedVersion, info:eu-repo/semantics/masterThesis |
| Source | reponame:Repositório Institucional da UFPE, instname:Universidade Federal de Pernambuco, instacron:UFPE |
| Rights | info:eu-repo/semantics/openAccess |
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