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Previous issue date: 2006 / Levanas, compostas por resíduos D-frutofuranosil unidos por ligações β-2,6 podem ser
produzidas por diversas espécies de plantas e bactérias. Aplicações para estes polissacarídeos
têm sido sugeridas na indústria alimentícia, farmacêutica e na medicina. As partículas
magnéticas são largamente estudadas para suas aplicações nas áreas biológica e biomédica.
As lectinas são proteínas amplamente distribuídas entre plantas, animais e microorganismos.
Cramoll 1 é uma lectina glicose/manose e sua purificação é feita através de um extrato das
sementes de Cratylia mollis a 10 % (p/v), posteriormente uma precipitação com sulfato de
amônio a 40 a 60 % de saturação (F40-60). Esta foi então cromatografada em Sephadex G-75
(Cramoll 1,4), seguida por uma cromatografia de troca iônica em CM-cellulose (Cramoll 1 e
Cramoll 4). Esta lectina tem uma grande variedade de aplicações biotecnológicas. Cramoll 3,
lectina galactose específica, também purificada a partir do extrato das sementes de C. mollis e
fracionamento com sulfato de amônio a 0 a 40 % de saturação (F0-40), foi cromatografada
por exclusão molecular em Sephadex G-100. A Ressonância Magnética Nuclear já é
referência mundial para a análise de estruturas moleculares em diversas áreas do
conhecimento, sendo utililizada frequentemente para polissacarídeos. O objetivo deste
trabalho foi avaliar o uso de levana de Zymomonas mobilis insolubilizada na sua forma
magnetizada (FMZAG-12) para purificar lectinas fructose específicas usando preparações de
lectinas de sementes de C. mollis. Testes de inibição da Atividade Hemaglutinante (AH)
foram utilizados para avaliar a ligação específica de Cramoll 1, Cramoll 1,4, Cramoll 3 e Con
A às levanas (ZAG-12, na sua forma nativa e fracionadas por etanol, Z-1-81, ZAP e CP-50).
Estas mesmas lectinas e a F40-60 foram incubadas com a FMZAG-12 que foi usada como um
suporte de afinidade; as proteínas adsorvidas foram eluídas com seus carboidratos específicos.
Métodos eletroforéticos e AH foram utilizados para avaliar as lectinas obtidas. As levanas
inibiram diferentemente a AH das lectinas. Con A e Cramoll 1,4 ligadas a FMZAG-12 foram
eluídas com glicose, a eluição de Cramoll 1,4 mostrou o mesmo padrão eletroforético (duas
bandas polipeptídicas). Cramoll 3 não se ligou ao suporte magnetizado. Quando a F40-60 foi
incubada apenas a Cramoll 1 foi purificada, revelando uma banda polipeptídica (padrão).
Levanas então inibiram diferentemente a AH das lectinas testadas e FMZAG-12 foi eficiente
em purificar Cramoll 1 através de um protocolo mais rápido
| Identifer | oai:union.ndltd.org:IBICT/oai:repositorio.ufpe.br:123456789/1923 |
| Date | January 2006 |
| Creators | ANGELI, Renata |
| Contributors | CORREIA, Maria Tereza dos Santos |
| Publisher | Universidade Federal de Pernambuco |
| Source Sets | IBICT Brazilian ETDs |
| Language | Portuguese |
| Detected Language | Portuguese |
| Type | info:eu-repo/semantics/publishedVersion, info:eu-repo/semantics/masterThesis |
| Source | reponame:Repositório Institucional da UFPE, instname:Universidade Federal de Pernambuco, instacron:UFPE |
| Rights | info:eu-repo/semantics/openAccess |
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