Made available in DSpace on 2014-06-12T18:01:41Z (GMT). No. of bitstreams: 2
arquivo3642_1.pdf: 6130351 bytes, checksum: 0d75c1901369305978b575398eefcd51 (MD5)
license.txt: 1748 bytes, checksum: 8a4605be74aa9ea9d79846c1fba20a33 (MD5)
Previous issue date: 2009 / Coordenação de Aperfeiçoamento de Pessoal de Nível Superior / Os tripanossomatídeos são caracterizados por processos moleculares atípicos como o controle
pós-transcricional da expressão gênica, através da degradação de mRNA e controle da
tradução. Na maioria dos eucariotos, a iniciação da tradução começa com a ligação do
complexo eIF4F (composto pelas subunidades eIF4A, eIF4E e eIF4G) ao cap monometilado
presente na região 5 dos mRNAs, permitindo seu reconhecimento pelo ribossomo e outros
eIFs participantes. A atividade do eIF4F é reforçada pela proteína de ligação a cauda poli-A
(PABP), que atua através de uma interação direta com o eIF4G. Vários homólogos às
subunidades do eIF4F e PABP foram previamente identificados nos tripanossomatídeos,
como cinco homólogos do eIF4G (EIF4G1-5) e múltiplos homólogos das demais
subunidades (EIF4E1-4, EIF4AI e III e PABP1-2) e suas funções vem sendo investigadas em
Leishmania major e Trypanosoma brucei. Como parte deste estudo, nós demonstramos que
tanto o LmEIF4G3 como o LmEIF4G4 interagem com o LmEIF4AI, embora mutações nos
aminoácidos LNK destas proteínas abolam suas interações com o LmEIF4AI. As proteínas
LmEIF4G3 e LmEIF4G4 também se ligam respectivamente aos homólogos LmEIF4E4 e
LmEIF4E3 e diferentes aminoácidos foram associados a estas interações. A substituição dos
resíduos FSL no LmEIF4G3 abole sua interação com o LmEIF4E4 e a mutagênese dos
resíduos IL no LmEIF4G4 abole sua ligação ao LmEIF4E3. Adicionalmente, nós
demonstramos que as proteínas LmEIF4G3 e LmEIF4G4 ligam-se à LmPABP1 e nós também
sugerimos funções distintas para o TbEIF4AI e TbEIF4AIII em ambas as formas procíclica e
sanguínea de T. brucei. Em síntese, nossos resultados indicam uma maior complexidade na
iniciação da tradução nos tripanossomatídeos e provavelmente a mesma é regulada por pelo
menos dois diferentes complexos eIF4F
| Identifer | oai:union.ndltd.org:IBICT/oai:repositorio.ufpe.br:123456789/6072 |
| Date | 31 January 2009 |
| Creators | Robson de Souza Reis, Christian |
| Contributors | Pompílio de Melo Neto, Osvaldo |
| Publisher | Universidade Federal de Pernambuco |
| Source Sets | IBICT Brazilian ETDs |
| Language | Portuguese |
| Detected Language | Portuguese |
| Type | info:eu-repo/semantics/publishedVersion, info:eu-repo/semantics/doctoralThesis |
| Source | reponame:Repositório Institucional da UFPE, instname:Universidade Federal de Pernambuco, instacron:UFPE |
| Rights | info:eu-repo/semantics/openAccess |
Page generated in 0.0019 seconds