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Previous issue date: 2005 / Conselho Nacional de Desenvolvimento Científico e Tecnológico / Protozoários flagelados do gênero Leishmania são transmitidos para mamíferos através da picada
de insetos flebotomíneos e são os agentes etiológicos das quatro formas clínicas de
leishmanioses: leishmaniose visceral que é fatal quando não tratada, leishmaniose mucocutânea,
leishmaniose cutânea e a leishmaniose cutânea difusa. A leishmaniose visceral é comum em
países em desenvolvimento, com uma estimativa de 500.000 novos casos a cada ano. A
Leishmania chagasi é o agente etiológico da leishmaniose visceral nas Américas e outras
espécies são responsáveis pela forma visceral da doença no Velho Mundo. Devido sua
importância, o desenvolvimento de drogas e vacinas usando antígenos do parasito têm sido o
alvo de muitos estudos. Entre os maiores antígenos do parasito estão as proteínas de choque
térmico (HSP), a maior classe de proteínas conservadas, classificadas como chaperonas. Elas
são essenciais no controle do ciclo celular e estão envolvidas na assistência ao dobramento e
prevenção de reações irreversíveis tais como agregações inespecificas de proteíans celulares. As
HSP possuem um papel importante com agente imunoregulatório com potente uso terapeutico;
ademais elas foram identificadas como os maiores imunógenos em várias doenças infecciosas e
que estimulam uma resposta específica protetora. A HSP83, ortóloga a HSP90 de mamíferos, é
uma das proteínas de Leishmania mais abundantes e é reconhecida pela resposta imune humoral
e celular em humanos e em cães com leishmaniose visceral. Neste estudo, baseado em
alinhamentos, a estrutura primária da HSP83 de Leishmania chagasi foi comparada a HSP90 de
outros organismos, para investigação de suas relações filogenéticas. Quando a seqüência de
aminoácidos foi alinhada às seqüências depositadas no banco de genes públicos, ficou evidente
que a proteína é extremamente conservada mesmo em organismos pertencentes a diferentes
reinos. Quando a seqüência codificante foi comparada, foi possível mapear rigorosamente os
exons do gene humano, exceto pela presença de três gaps. O primeiro gap corresponde a uma
alça flexível entre duas folhas beta, o segundo tem 57aa (o maior gap), compreende o domínio
N-terminal correspondendo ao sítio de ligação de ATP e o último gap, que corresponde também
a uma alça flexível entre o domínio central e o domínio carboxi. O aumento da divergência na
seqüência é coincidente com as regiões equivalentes as junções dos exons na proteína ortóloga
de mamíferos. Nossos resultados sugerem que o gene da HSP83 dos organismos ancestrais aos
Kinetoplastida tinha introns, e que foram perdidos durante a evolução.
| Identifer | oai:union.ndltd.org:IBICT/oai:repositorio.ufpe.br:123456789/6647 |
| Date | January 2005 |
| Creators | Kelle de Araújo Barbosa, Pedranne |
| Contributors | Paes de Andrade, Paulo |
| Publisher | Universidade Federal de Pernambuco |
| Source Sets | IBICT Brazilian ETDs |
| Language | Portuguese |
| Detected Language | Portuguese |
| Type | info:eu-repo/semantics/publishedVersion, info:eu-repo/semantics/masterThesis |
| Source | reponame:Repositório Institucional da UFPE, instname:Universidade Federal de Pernambuco, instacron:UFPE |
| Rights | info:eu-repo/semantics/openAccess |
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