Orientador : Valdemiro Carlos Sgarbieri / Dissertação (mestrado) - Universidade Estadual de Campinas, Faculdade de Engenharia de Alimentos / Made available in DSpace on 2018-07-17T06:06:17Z (GMT). No. of bitstreams: 1
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Previous issue date: 1976 / Resumo: O objetivo deste trabalho foi o de estudar o efeito da temperatura na extração de saponinas, na composição e no valor biológico de quatro variedades bolivianas de quínua (Chenopodium quínoa, Willd). Realizou-se a lavagem ou extração das saponinas em condições padronizadas a 50, 70 e 87°C, observando-se numa das variedades um aumento no conteúdo de proteína bruta (%N x 6,25) em relação direta com a temperatura usada, enquanto que nas outras restantes obteve-se a máxima porcentagem de proteína a 70°C. O maior valor encontrado para saponinas pelo método do "Índice Afrosimétrico", foi de 2,8% em base seca; para a variedade Colorada e o mínimo de 1,7% em base seca para a variedade Sajama nas amostras integrais, observando-se ainda uma pequena porcentagem residual nas tratadas a 50°C. Nas amostras tratadas a 70 e 87, verificou-se completa eliminação das saponinas. Observou-se um aumento na porcentagem de aminoácidos em três das amostras lavadas a 87°C, que poderia ser explicado pela extração de compostos nitrogenados que não contêm aminoácidos, o que aumentaria a concentração de proteína verdadeira na amostra. Pelo índice protéico (Protein Score) observou-se que em 7 das 8 amostras analisadas, os aminoácidos limitantes são os sulfurados, e na restante o triptofânio, tomando como referência o padrão da FAO (1965). Em comparação aos aminoácidos da caseína os limitantes são a isoleucina, o triptofânio e a valina. O PER máximo foi obtido para á variedade Blanca tratada a 87°C com um valor de 2,99, seguida da Sajama, também a 87°C, com 2,72, contra 3,21 da caseína, demonstrando a semelhança com qualidades nutricionais dessas proteínas. As curvas de crescimento dos ratos que receberam quínua tratada a 87°C foram também muito semelhantes à da caseína. Nas curvas de solubilidade em função de pH, observou-se a semelhança só para duas variedades, enquanto que para as outras foram verificadas grandes diferenças. A análise das curvas de solubilidade permite concluir pela existência de duas ou mais frações protéicas com pontos isoelétricos bem diferentes. A extração fracionada mostrou que as globulinas constituem a principal fração em todas as amostras estudadas variando de 26 a 45% da proteína bruta, seguidas das albuminas que têm de 4,5 a 20% e prolaminas, como a menor fração variando de 0,5 a 8%. As proteínas residuais (não extraídas) foram tidas como glutelinas e proteínas insolúveis, calculadas por diferença, representando 12 a 51% das proteínas totais / Abstract: The purpose of this work was to study the temperature dependence of the (1) saponins extraction, (2) the composition and (3) The biological value of four Bolivian varieties of quinua (Chenopodium quinoa, Willd.). Extraction or washing of the saponins was routinely accomplished at temperatures of 50, 70 and 879C. The concentration of protein in the washed samples was affected by the temperature. The increase in concentration was maximum for three samples washed at 70°C, while a fourth one showed maximum concentration at 87°C. Saponins, as measured by their foaming activity ranged from 2.8% (dry basis) in the untreated Colorada Flour to 1.7% for the untreated Sajama flour. Although complete removal was accomplished at 70 and 87°C a small residual activity remained in the samples treated at 50°C. An increase in amino acid content was observed in three of the samples washed at 87°C, which could be explained by the simultaneous extraction of nitrogenous components lacking in amino acids. In general the sulfur amino acids were limiting (Protein Score, FAO pattern 1965) in both washed and unwashed samples. By comparing with amino acid patter~ of casein, limiting amino acids were isoleucine, tryptophan and valine. Highest PER values were obtained for the varieties Blanca(2.99) and Sajama (2.72) both treated at 879C, as compared with casein (3.21). Solubility curves a function of pH, were determined and suggested the presence of two or more proteins fractions which differ substancially in their isoelectric properties. Differential extraction showed that the globulins (the main fraction in all varieties studied) varied from 26 to 45% of the crude protein. These were followed by alburnins (4.5 to 20%) and prolarnins (0.5 to 8%). Glutelins and insoluble proteins calculated by difference accounted for 12 to 51% of total proteins / Mestrado / Mestre em Tecnologia de Alimentos
| Identifer | oai:union.ndltd.org:IBICT/oai:repositorio.unicamp.br:REPOSIP/255708 |
| Date | 17 July 2018 |
| Creators | Telleria Rios, Mario Luis |
| Contributors | UNIVERSIDADE ESTADUAL DE CAMPINAS, Sgarbieri, Valdemiro Carlos, 1932- |
| Publisher | [s.n.], Universidade Estadual de Campinas. Faculdade de Engenharia de Alimentos e Agrícola, Programa de Pós-Graduação em Tecnologia de Alimentos |
| Source Sets | IBICT Brazilian ETDs |
| Language | Portuguese |
| Detected Language | Portuguese |
| Type | info:eu-repo/semantics/publishedVersion, info:eu-repo/semantics/masterThesis |
| Format | 41 f. : il., application/pdf |
| Source | reponame:Repositório Institucional da Unicamp, instname:Universidade Estadual de Campinas, instacron:UNICAMP |
| Rights | info:eu-repo/semantics/openAccess |
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