Orientador: Albetiza Lobo de Araujo / Dissertação (mestrado) - Universidade Estadual de Campinas, Faculdade de Ciências Médicas / Made available in DSpace on 2018-08-05T20:58:23Z (GMT). No. of bitstreams: 1
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Previous issue date: 2005 / Resumo: O envenenamento botrópico leva ao desenvolvimento de eventos como necrose, hemorragia e distúrbios da coagulação, gerando um quadro fisiopatológico de grande complexicidade. O trabalho de Lôbo de Araújo et al. de 1998 descreveu uma proteína de cadeia polipeptídica simples (PII1A), a qual apresentou atividade enzimática tipo esterolítica, proteína esta, proveniente do veneno da Bothrops lanceolatus, uma serpente habitante da ilha da Martinica, no Caribe. A imunodifusão e a imunoeletroforese apresentaram uma linha simples de imunoprecipitado. A fração em questão ainda hidrolisou as cadeias a e b do fibrinogênio, o que levou a classificar esta proteína como uma enzima fibrino(geno)lítica. No presente trabalho, nos propusemos a dar continuidade ao estudo desta proteína parcialmente purificada e caracterizada e investigar sua atividade como ativadora de plasminogênio ou portadora de atividade fibrinolítica, assim a atividade plasmina símile foi determinada pela ação da proteína diretamente sobre substrato cromogênico específico (S-2251ä), estando de acordo com achados publicados por Lôbo de Araújo et al (1998) e que revelou também discreta atividade ativadora de plasminogênio, quando compara-se incubação na presença e ausência deste. Determinamos 71% da seqüência de aminoácidos da PII1A por espectrometria de massa ¿ Q-tof, este método revelou um peso molecular de 28.360 kDa. A análise da seqüência em base de dados mostrou homologia com outras proteínas se serpentes e com enzimas como tripsina e fatores da cascata de coagulação / Abstract: The main symptoms following bothropic envenoming are necroses, hemorrhage and coagulopathies, originating a characteristic and complex phisiopathology. The work of Lôbo de Araújo et al. (1998) described a single polipeptide chain protein (PII-1A) purified from Bothrops lanceolatus venom, a snake inhabitant of the Martinica island. The immunodiffusion and immunoeletrophoresis analysis showed a single immunoprecipitin line. This protein was characterized as a fibrino(geno)lytic enzyme since was able to hydrolyze the a and b chains of fibrinogen. Using synthetic substrates, the authors demonstrated a strong sterolytic activity against p-TAME. In the present work we continue to study this protein (PII-1A) investigating its activity to activate plasminogen or to present a direct fibrinolytic activity using S-2251ä substrate. The determination of its partial sequence, including N-terminal, was carried through by mass spectrometry - Q-tof that showed molecular weight 28.369 kDa / Mestrado / Farmacologia / Mestre em Farmacologia
| Identifer | oai:union.ndltd.org:IBICT/oai:repositorio.unicamp.br:REPOSIP/310412 |
| Date | 19 August 2005 |
| Creators | Sant'Ana, Christina Maria de |
| Contributors | UNIVERSIDADE ESTADUAL DE CAMPINAS, Araújo, Albetiza Lôbo de, 1946-, Ferreira, Heloísa Helena de Araújo, Marangoni, Sérgio |
| Publisher | [s.n.], Universidade Estadual de Campinas. Faculdade de Ciências Médicas |
| Source Sets | IBICT Brazilian ETDs |
| Language | Portuguese |
| Detected Language | Portuguese |
| Type | info:eu-repo/semantics/publishedVersion, info:eu-repo/semantics/masterThesis |
| Format | 90f. : il., application/pdf |
| Source | reponame:Repositório Institucional da Unicamp, instname:Universidade Estadual de Campinas, instacron:UNICAMP |
| Rights | info:eu-repo/semantics/openAccess |
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