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Previous issue date: 2010-08-06 / Coordenação de Aperfeiçoamento de Pessoal de Nível Superior - CAPES / Acerola is a tropical fruit of economic and nutrition potential, considering its high vitamin content C. During the ripeness processes including chemical and biochemical enzymatic activities. The peroxidase (POD) and polyphenoloxidase (PPO) have been considered the main enzymes responsible for deterioration of quality in many fruits.The aim of this study was to determine enzymatic activity and some properties of peroxidase in the clones of acerola Okinawa and Emepa in three stages of maturation.In both clones the enzymatic activity (U) and specific activity (AE) were determined. Only the clone Okinawa were also determined pH and temperature optima and thermal stability of POD, by climate issues no availability of fruits Emepa clone. Data were subjected to descriptive statistics, normality test followed by ANOVA and t-Student test, completing the analysis of response surface in the pH and temperature optima and thermal stability. It was observed that POD and AE Units were higher (p<0.05) in clone Okinawa in relation to Emepa at all stages of maturation. In surface analysis, peroxidase showed maximum activity in phosphate buffer pH = 6.5 at T= 45°C. In studies of stability and thermal inactivation, there was marked loss of activity with increasing time and temperature.The total inactivation was not achieved, suggesting the presence of heat resistant isoenzymes, however 50% of maximum activity was achieved at 80°C and 4minute. After 24 hours of rest of the enzyme, recovery of enzymatic activity was observed at 90 ° C in all treatments. At 80°C decreased the activity of peroxidase, showing modest recovery in the shorter treatments. At 70°C there was no recovery of peroxidase. Such information is a prerequisite for new technologies that can prolong the shelf life of fruits / Acerola é um fruto tropical de potencial econômico e nutricional, considerando seu alto conteúdo de vitamina C. Durante o amadurecimento ocorrem processos de alterações químicas e bioquímicas incluindo atividades enzimáticas. A peroxidase (POD) e a polifenoloxidase (PPO) são as principais enzimas responsáveis pela deterioração da qualidade de muitos frutos. O objetivo deste trabalho foi determinar atividade enzimática e algumas propriedades da peroxidase da acerola nos clones Okinawa e Emepa em três estágios de maturação. Em ambos os clones a atividade enzimática (U), e atividade específica (AE) foram determinadas. Apenas no clone Okinawa também foram determinados pH e temperatura ótimos e estabilidade térmica da POD, por questões climáticas não houve disponibilidade de frutas do clone Emepa. Os dados foram submetidos à estatística descritiva, teste de normalidade seguido de ANOVA e t-Student, completando com a análise de superfície de resposta nos ensaios de pH e temperatura ótimos e da estabilidade térmica. Observou-se que Unidades de POD e AE foram superiores (p<0,05) no clone Okinawa em relação à Emepa em todos os estágios de maturação. Na análise de superfície, a peroxidase apresentou atividade máxima em tampão fosfato pH= 6,5 a T= 45°C. Nos estudos de estabilidade e inativação térmica, observou-se perda acentuada da atividade com aumento de tempo e temperatura. A inativação total não foi atingida, sugerindo a presença de isoenzimas termorresistentes, no entanto 50% da atividade máxima foram atingida com 80°C e 4minutos. Após 24horas de repouso da enzima, recuperação da atividade foi observada a 90°C em todos os tratamentos. A 80°C houve diminuição da atividade da peroxidase, demonstrando pequena recuperação nos tratamentos de menor tempo. A 70°C não houve recuperação da peroxidase. Tais informações são pré-requisitos para novas tecnologias que possam prolongar a vida de prateleira dos frutos.
| Identifer | oai:union.ndltd.org:IBICT/oai:tede.biblioteca.ufpb.br:tede/4086 |
| Date | 06 August 2010 |
| Creators | Sousa, Tatyana Patrício de Albuquerque |
| Contributors | Holschuh, Heinz Johann |
| Publisher | Universidade Federal da Paraíba, Programa de Pós-Graduação em Ciência e Tecnologia de Alimentos, UFPB, Brasil, Química e Bioquímica de Alimentos |
| Source Sets | IBICT Brazilian ETDs |
| Language | Portuguese |
| Detected Language | English |
| Type | info:eu-repo/semantics/publishedVersion, info:eu-repo/semantics/masterThesis |
| Format | application/pdf |
| Source | reponame:Biblioteca Digital de Teses e Dissertações da UFPB, instname:Universidade Federal da Paraíba, instacron:UFPB |
| Rights | info:eu-repo/semantics/openAccess |
| Relation | -3168359563433608541, 600, 600, 600, 600, -6862012265378275791, 6253353800405954971, 2075167498588264571 |
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